1. Vue d'ensemble

Ce document couvre la biochimie structurale, étude des molécules essentielles au vivant, à l’échelle cellulaire. Il explore la matière vivante (biomolécules), leur composition chimique, et les interactions physico-chimiques notamment en milieu aqueux, détaillant les glucides, protéines, acides nucléiques et lipides. Ce cours est fondamental pour comprendre la structure et fonction des molécules biologiques et leurs interactions, nécessaires à tous les processus cellulaires et pathologiques.

2. Concepts clés & Éléments essentiels

• Biochimie générale

  • Biochimie structurale = structure, propriétés chimiques des molécules cellulaires.
  • Biochimie métabolique = réactions dégradatives (catabolisme) et biosynthèse (anabolisme).

• Matière vivante

  • Éléments principaux : H, O, C, N, P, S (>99% du poids humain).
  • Ions majeurs : Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Cl-.
  • Oligoéléments : Mn, Fe, Co, Cu, Zn, B, Al, V, Mo, I, Si, Sn, Ni, Cr, F, Se.

• Groupes fonctionnels

  • Biomolécules = squelette carboné + groupes fonctionnels (=propriétés physique, réactivité).

• Liaisons faibles (4 types)

  • Van der Waals (0,4-4 kJ/mol).
  • Liaisons hydrogène (12-30 kJ/mol).
  • Liaisons ioniques (20 kJ/mol).
  • Interactions hydrophobes (<40 kJ/mol).

• Classes de biomolécules

  • Glucides : énergie, réserve (glycogène, amidon), structure (cellulose).
  • Protéines : fonctions diverses (transport, enzymes, structure, reconnaissance).
  • Acides nucléiques : information génétique (ADN, ARN).
  • Lipides : insolubles dans l’eau, membranes, réserve énergétique, hormones.

• L’eau, solvant particulier

  • Forte cohésion via 4 liaisons hydrogène par molécule.
  • Solvant polaire, haute constante diélectrique (D=80,4).
  • Solubilité liée à groupes hydrophiles (polaires) ou hydrophobes.
  • Molécules amphiphiles : micelles, bicouches (membranes biologiques).

• Ionisation de l’eau et pH

  • Ionisation : $H_2O \rightleftharpoons H^+ + HO^-$, produit ionique $K_e = 10^{-14}$ à 25°C.
  • $pH = -\log[H^+]$, neutre à pH 7.
  • Acide/base selon Brönsted-Lowry : acide = donneur H+, base = accepteur H+.
  • Couples acide/base et pKa.

• Systèmes tampons biologiques

  • Pouvoir tampon maximal à pKa.
  • Tampon phosphate intracellulaire $H_2PO_4^-/HPO_4^{2-}$ pKa=7,2.
  • Tampon bicarbonate extracellulaire $H_2CO_3/HCO_3^-$ pKa=6,1.
  • Régulation pH sanguin via ventilation et équilibre CO2/HCO3-.

• Glucides

  • Oses (monosaccharides) : aldoses/cétoses, chaînes 3-7C.
  • Séries D (OH à droite à l'avant-dernier carbone selon Fischer).
  • Structures cycliques : pyranose (6 atomes), furanose (5 atomes).
  • Oligo- et polysaccharides (liaison osidique).
  • Exemples : maltose (Glc-α1→4-Glc), lactose (Gal-β1→4-Glc), saccharose (Glc-α1↔β2-Fru).
  • Polysaccharides : amidon, glycogène (α1→4 et α1→6), cellulose (β1→4).
  • Glycoconjugués : glycolipides, glycoprotéines.

• Protéines

  • Polymères d’acides aminés ($20$ types, L-configuration sauf Glycine).
  • Acides aminés classés par propriétés chaînes latérales (chargées, polaires, apolaires).
  • Liaison peptidique : liaison covalente entre groupement COOH et NH2, libération $H_2O$.
  • Structures protéiques :
    • Primaire : séquence acides aminés.
    • Secondaire : hélice α, feuillet β stabilisés par liaisons hydrogène.
    • Tertiaire : repliement 3D stabilisé par liaisons faibles et ponts disulfure.
    • Quaternaire : association de sous-unités.
  • Propriétés ioniques liées au pH (point isoélectrique).
  • Spectrophotométrie à 280 nm (Trp, Tyr, Phe).
  • Modifications post-traductionnelles : phosphorylation, méthylation.
  • Dénaturation : rupture des liaisons faibles, perte fonction, parfois réversible (renaturation).

• Acides nucléiques

  • Constituants : nucléotides = base azotée + sucre (ribose/désoxyribose) + phosphate.
  • Bases : purines (A, G), pyrimidines (C, T [ADN], U [ARN]).
  • ADN : double hélice (Watson-Crick, antiparallèle).
  • Complémentarité bases : A-T (2 liaisons H), G-C (3 liaisons H).
  • pH, températures de fusion (Tm) liées à contenu GC.
  • ARN : monocaténaire, ribose, Uracile à la place de Thymine.
  • Types ARN : messager (ARNm), transfert (ARNt), ribosomal (ARNr).
  • Études : électrophorèse, dénaturation, hybridation, enzymes de restriction.

• Lipides

  • Famille hétérogène : insolubles dans l’eau, solubles solvants organiques.
  • Acides gras : chaîne aliphatique + groupement COOH.
    • Saturés (sans double liaison).
    • Insaturés (mono/poly avec doubles liaisons en cis).
  • Glycérides (mono-, di-, triacylglycérols).
  • Cérides : esters d’acides gras et alcools longs (cire).
  • Stérides : esters de stérols (cholestérol).
  • Lipides complexes : glycérophospholipides et sphingolipides.
  • Phospholipides formant bicouches lipidiques (membranes biologiques).
  • Interaction eau : groupes polaires exposés, groupes apolaires enfermés.

3. Points à Haut Rendement

• Biochimie structurale étudie la structure chimique des biomolécules.
• 99,4% poids corporel : H, O, C, N.
• Liaisons faibles : hydrogène, ionique, hydrophobe, van der Waals.
• pH sanguin normal ≈ 7,4 (nb : acidose <7,10; alcalose >7,5 = risque mortel).
• Equation Henderson-Hasselbalch : $pH = pKa + \log \frac{[A^-]}{[HA]}$
• Glucides : oses = base des polysaccharides; lactose = Gal(β1→4)Glc; saccharose non réducteur.
• Protéines = polymères d'acides aminés L; 20 types; structures 4 niveaux.
• Liaison peptidique = liaison covalente CO-NH.
• Absorption UV à 280 nm due à Trp > Tyr > Phe.
• ADN : double hélice antiparallèle, paires complémentaires A-T, G-C.
• Enzymes de restriction coupent ADN aux sites palindromiques spécifiques.
• Lipides : triglycérides = réserve énergétique + insolubles en eau, phospholipides = membranes.
• Acides gras insaturés cis abaissent point de fusion des lipides.
• Membranes = bicouches phospholipidiques amphiphiles.

4. Tableau de Synthèse

5. Mini-Schéma (ASCII)

Biochimie structurale ├─ Matière vivante │ ├─ Éléments : H,O,C,N,P,S + ions et oligoéléments │ ├─ Groupes fonctionnels │ └─ Liaisons faibles : hydrogène, ionique, hydrophobe, van der Waals ├─ Eau │ ├─ Solvant polaire fort (D=80,4) │ ├─ pH et ionisation │ └─ Systèmes tampons : phosphate intracellulaire, bicarbonate plasmatique ├─ Glucides │ ├─ Oses (aldo/cétoses, D-série) │ ├─ Cyclisation : pyranose, furanose │ ├─ Oligo/polysaccharides (liaison osidique) │ └─ Glycoconjugués (glycolipides, glycoprotéines) ├─ Protéines │ ├─ Acides aminés L, sites ionisables │ ├─ Structure : primaire, secondaire (α,β), tertiaire, quaternaire │ ├─ Propriétés électroniques (280 nm) │ └─ Dénaturation/renaturation ├─ Acides nucléiques │ ├─ Nucléotides (base + sucre + phosphate) │ ├─ ADN : double hélice, complémentarité A-T, G-C │ ├─ ARN : monocaténaire, U remplace T │ └─ Enzymes de restriction, électrophorèse, hybridation └─ Lipides ├─ Acides gras saturés/insaturés (cis) ├─ Glycérides (mono, di, triacylglycérols) ├─ Cérides, stérides └─ Lipides complexes (glycérophospholipides, sphingolipides)

6. Bullets de Révision Rapide

• Biochimie = étude chimie du vivant, structurale et métabolique.
• 6 éléments organiques principaux : H,O,C,N,P,S.
• Liaisons faibles : base de la structure tridimensionnelle des macromolécules.
• Eau : solvant polaire, constante diélectrique élevée, forme 4 liaisons H.
• pH = $-\log[H^+]$, tampon phosphate intracellulaire pKa=7,2, tampon bicarbonate plasmatique pKa=6,1.
• Oses : aldoses/cétoses, D-série majoritaire, formes cycliques pyranose/furanose.
• Polysaccharides : amidon (α1→4/α1→6), glycogène (plus ramifié), cellulose (β1→4).
• Protéines : 20 aa L, structures primaire à quaternaire, fonction dépend structure spatiale.
• Liaison peptidique = liaison covalente CO-NH, libère $H_2O$.
• Protéines absorbent UV à 280 nm (Trp > Tyr > Phe).
• ADΝ : désoxyribose + bases A,T,G,C, double hélice antiparallèle, 10 paires/base tour.
• Enzymes de restriction coupent ADN en sites palindromiques.
• ARN : ribose, U remplace T, monocaténaire, forme épingle à cheveux.
• Lipides : amphiphiles, acides gras saturés/insaturés (cis), glycérides majoritaires triglycérides.
• Phospholipides et sphingolipides forment membranes biologiques.
• Fluidité membrane régulée par composition lipides et température.
• Dénaturation = perte structure 2/3/4, entrave fonction protéique.