1. Vue d'ensemble

Le cours porte sur les acides aminés (AA), unités fondamentales des protéines. Il s’inscrit dans la biochimie, qui étudie les biomolécules du vivant, leurs structures et leurs fonctions. Les AA, liés par des liaisons peptidiques, forment peptides (≤50 AA) ou protéines (>50 AA). Ces derniers se replient pour devenir fonctionnels. Les protéines jouent des rôles variés dans l’organisme, sauf fourniture énergétique normale. Le cours détaille la structure, classification, métabolisme, fonctions et pathologies associées aux AA, ainsi que leurs dérivés biologiques et les AA essentiels.

2. Concepts clés & Éléments essentiels

• Biochimie

  • Etude des biomolécules, structurale (composition/configuration), métabolique (anabolisme/catabolisme enzymatique), clinique (diagnostic).

• Acides aminés

  • Unités monomériques des peptides/protéines.
  • Liaisons peptidiques.
  • Protéines : holoprotéines (AA seuls) ou hétéroprotéines (AA + groupement prosthétique : lipide, glucide, métal).
  • Protéines ubiquistes, multiples fonctions sauf énergie sauf état d’urgence (acétyl-CoA).

• Protéines maladies

  • Ostéogenèse imparfaite : défaut synthèse collagène I, fragilité osseuse, prévalence 1/15 000.

• Origine protéines et AA

  • Protéines endogènes (recyclées) et alimentaires (animales de meilleure qualité).
  • AA seuls source d’azote assimilable.

• Liste des AA

  • 20 acides aminés protéinogènes codés par 3 lettres.
  • Masse moyenne : 110 Da (glycine 75, tryptophane 204).

• Structure AA

  • Fonction COOH, NH2 sur carbone alpha, chaîne latérale R.
  • R détermine propriétés chimiques/fonctionnelles.
  • C* asymétrique, isomérie optique (énantiomères L et D, seuls L en protéines).

• Molécules amphotères

  • Ionisation COOH (pKa bas) et NH3+ (pKa haut) selon pH.

• Origine AA organisme

  • Pool constant renouvelé, rôle structural, métabolique, médiateur, énergétique.
  • Synthèse AA possible chez bactéries/végétaux (fixation azote) mais pas chez homme, aliment principal.

• Classification AA (7 familles)

  • Aliphatiques, soufrés, alcool, cyclique non aromatique, aromatiques, amides, chargés (acides/basiques).

• AA Aliphatiques

  • Alanine (5-6% protéines, foie → pyruvate, marqueur hépatique).
  • Valine, leucine, isoleucine (essentiels, ramifiés, rôle énergétique et musculaire).
  • Glycine (sans C*, faible encombrement, synthèse acides biliaires).

• AA Aromatiques

  • Phénylalanine (essentiel, très hydrophobe, précurseur tyrosine et catécholamines).
  • Tyrosine (hydroxylée par PAH, déficit → phénylcétonurie, hormone thyroïdienne, mélanine, catécholamines).
  • Tryptophane (rare, hydrophobe, précurseur sérotonine).

• Dérivés tyrosine

  • Hormones thyroïdiennes T3 (active) et T4 (majoritaire circulante).
  • Catécholamines adrénaline et noradrénaline (stress, lipolyse, hyperglycémiantes).
  • Mélanine (pigmentation, déficit → dépigmentation).

• DOPA/Dopamine

  • Dopamine via L-DOPA (tyrosine hydroxylase).
  • Neuromédiateur SNC, impliquée dans Parkinson (défaut dopamine).

• AA chargés négativement (acides)

  • Aspartate (très polaire, cycle urée, précurseur nucléotides).
  • Glutamate (fréquent, stabilisation protéines, accepteur NH2, toxique à l’ammoniac).

• Dérivé acide glutamique : GABA

  • Décarboxylation glutamate → GABA (inhibiteur SNC, épilepsie, bipolarité).

• AA à fonction amide

  • Asparagine, glutamine (transport nitrogen, cycle urée, glycosylation N).

• AA basiques chargés positivement

  • Lysine (charge ε-amino, stabilisation protéine, coenzyme biotine).
  • Histidine (noyau imidazole, pHi ~7.6, site actif enzyme, histamine, essentiel).
  • Arginine (guanidinium, précurseur NO, hydrolysable urée et ornithine).

• Dérivés arginine

  • Ornitine, cycle urée, urée élimination azote, diagnostic insuffisance rénale.
  • Citrulline (marqueur biologique cycle urée).

• AA à fonction alcool

  • Sérine (alcool primaire, phosphorylation, décarboxylation éthanolamine).
  • Thréonine (essentiel, alcool secondaire, phosphorylation, 2 C*).

• AA soufrés

  • Cystéine (thiol, pont disulfure intra/inter-chaîne, site actif enzymes, glutathion antioxydant).
  • Méthionine (thioéther, initiation synthèse protéine, donneur méthyl, essentiel).

• AA cyclique non aromatique

  • Proline (cycle pyrrolidine, courbure peptide, rupture hélice alpha).

• AA essentiels

  • Histidine, isoleucine, phénylalanine, valine, méthionine, leucine, thréonine, lysine, tryptophane.
  • Recommandations OMS doses journalières (ex : Phe 980 mg/jour homme 75 kg).

3. Points à Haut Rendement

• Protéines = polymères AA liés par liaison peptidique, fonctionnelles si repliement correct.
• Ostéogenèse imparfaite due à mutation collagène I.
• Masse moyenne AA = 110 Da (glycine 75, tryptophane 204).
• AA L sont seuls présents dans protéines eucaryotes.
• pKa COOH < pH eau → perte H+, pKa NH3+ > pH eau → gain H+.
• Phenylalanine hydroxylase (PAH) déficitaire → phénylcétonurie (1/16 000, neurotoxicité).
• T3 active, T4 majoritairement circulante, conversion par 5’-désiodase.
• Dopamine → neuromédiateur, déficience dans Parkinson.
• GABA = dérivé décarboxylé glutamate, inhibiteur SNC.
• Cycle urée élimine excès azote, urée forme non toxique.
• Pont disulfure Cys important structure/protéine.
• AA essentiels non synthétisés, doivent être apportés par l’alimentation.

4. Tableau de Synthèse

5. Mini-Schéma (ASCII)

Acides Aminés
 ├─ Biochimie
 │    ├─ Structure
 │    ├─ Métabolisme anabolisme/catabolisme
 │    └─ Clinique (diagnostic)
 ├─ Protéines
 │    ├─ Holoprotéines
 │    └─ Hétéroprotéines (groupement prosthétique)
 ├─ Classification (7 familles)
 │    ├─ Aliphatiques
 │    ├─ Aromatiques
 │    ├─ Soufrés
 │    ├─ Cyclique non aromatique
 │    ├─ Alcool
 │    ├─ Amides
 │    └─ Chargés (acides, basiques)
 ├─ AA essentiels (9)
 ├─ Dérivés biologiques
 │    ├─ DOPA/Dopamine
 │    ├─ Catécholamines
 │    ├─ Hormones thyroïdiennes (T3, T4)
 │    ├─ GABA
 │    └─ Histamine
 └─ Pathologies
      ├─ Ostéogenèse imparfaite
      ├─ Phénylcétonurie
      ├─ Parkinson
      └─ Dysfonction thyroïdienne

6. Bullets de Révision Rapide

• Acides aminés : unités monomères peptides/protéines.
• Liaison peptidique : peptides ≤50 AA, protéines >50 AA.
• Protéines holoprotéines vs hétéroprotéines (groupement prosthétique).
• Ostéogenèse imparfaite : déficit collagène I.
• AA codés par 3 lettres, masse moyenne 110 Da.
• Structure AA : COOH, NH2 (alpha), chaîne R.
• Isomérie optique L (protéines) / D (rare).
• AA amphotères : ionisation COOH, NH3+ selon pH.
• Origine AA : alimentaires (animal meilleur qualité), endogènes.
• 7 familles AA selon polarité et structure.
• Aliphatiques ramifiés : Val, Leu, Ile essentiels; Gly pas de C*.
• Aromatiques : Phe essentiel, Tyr hydroxylée PAH, Trp rare.
• Phénylcétonurie : PAH déficit, neurotoxicité Phe.
• Hormones thyroïdiennes T3 active, T4 majoritaire.
• Dopamine : neuromédiateur, Parkinson.
• AA acides : Asp, Glu (cycle urée).
• GABA : inhibiteur SNC.
• AA amides : Asn, Gln transportent azote.
• AA basiques : Lys, His, Arg (guanidinium, NO).
• Cycle urée : Ornitine, citrulline, urée élimination.
• AA alcool : Sér, Thr sites phosphorylables, Thr essentiel.
• AA soufrés : Cys pont disulfure, glutathion; Met initiation protéine, donneur méthyl.
• AA cyclique : Proline rupture hélice alpha.
• 9 AA essentiels, apport nutritionnel obligatoire.