Fiche de révision : Anticorps / Immunoglobulines (Ig)

1. 📌 L'essentiel

• Structure 2 chaînes lourdes (5 classes : IgG, IgA, IgM, IgE,D) + 2 chaînes légères (k ou l)
• Domaines : variable (site de reconnaissance) et constant (fonction effector)
• Bivalence : 2 sites de liaison identiques (paratope)
• Épitope : site antigénique reconnu, conformationnel ou linéaire
• Affinité : force de liaison, modulée par hypermutation
• Isotypes : déterminants constants, différenciation selon espèce et classe
• Mécanismes de diversification : hypermutation somatique, commutation isotypique
• Fonctions principales : neutralisation, opsonisation, activation du complément, ADCC, protection mucosale
• Transfert : IgG via FcRn (transplacentaire), IgA et IgM via récepteur poly-Ig
• Applications thérapeutiques : anticorps monoclonaux, immunothérapie, déplétion cellulaire

2. 🧩 Structures & Composants clés

• Chaînes lourdes — 4-5 domaines, déterminent l’isotype
• Chaînes légères — 2 domaines, identiques pour un anticorps
• Domaines variables (V) — site de reconnaissance spécifique (CDR)
• Domaines constants (C) — déterminent la classe et la fonction effector
• Sites de liaison (paratopes) — formés par les CDR
• Épitope — site antigénique reconnu par l’anticorps
• Récepteurs Fc — médiateurs des fonctions effectrices

3. 🔬 Fonctions, Mécanismes & Relations

• La partie variable (CDR) reconnait spécifiquement l’épitope
• La partie constante détermine la voie effectrice (activation du complément, opsonisation, ADCC)
• La liaison à l’épitope est renforcée par l’affinité et la valence
• La diversification passe par hypermutation somatique pour augmenter l’affinité
• La commutation isotypique modifie la classe d’isotype sans changer la spécificité
• Transcytose via FcRn (IgG) ou récepteur poly-Ig (IgA, IgM)
• La réponse immune est hiérarchisée : reconnaissance → activation → effet

4. Tableau comparatif des principaux isotypes

5. 🗂️ Diagramme hiérarchique ASCII

Anticorps (Immunoglobuline)
 ├─ Chaînes lourdes
 │    ├─ IgG (γ)
 │    ├─ IgA (α)
 │    ├─ IgM (μ)
 │    ├─ IgE (ε)
 │    └─ IgD (δ)
 ├─ Chaînes légères
 │    ├─ Kappa (κ)
 │    └─ Lambda (λ)
 ├─ Domaines variables (antigène)
 │    └─ Site de reconnaissance (CDR)
 └─ Domaines constants
      └─ Déterminent l’isotype et la fonction

6. ⚠️ Pièges & Confusions fréquentes

• Confondre épitope linéaire et conformationnel
• Confondre affinité et avidité
• Confondre les fonctions des différents isotypes
• Oublier que la commutation isotypique ne change pas la spécificité
• Confondre la localisation (sérum vs mucosale) selon l’isotype
• Négliger le rôle de Fc dans la médiation effectrice
• Confondre hypermutation somatique et recombinaison génétique
• Confondre la demi-vie de IgG avec celle des autres Ig

7. ✅ Checklist Examen Final

• Définir la structure générale d’un anticorps
• Expliquer la différence entre domaine variable et constant
• Nommer et décrire les principales classes d’Ig
• Expliquer le mécanisme de diversification (hypermutation, commutation)
• Décrire la fonction de chaque isotype principal
• Illustrer la transcytose des IgA, IgG, IgM
• Expliquer le rôle des sites de reconnaissance (épitope) et de liaison (paratope)
• Identifier les mécanismes d’activation du complément par les Ig
• Connaître les applications thérapeutiques des anticorps monoclonaux
• Identifier les pièges courants lors de l’étude des Ig
• Comprendre le transfert transplacentaire d’IgG
• Savoir différencier affinité et avidité
• Rappeler la localisation principale de chaque isotype
• Connaître la durée de vie typique des Ig principales
• Être capable de schématiser l’organisation spatiale d’un anticorps