Qu'est-ce qu'un acide α-aminé ?
Une molécule avec une fonction acide carboxylique et une fonction amine sur le même carbone α.
Combien d'acides aminés principaux forment les protéines ?
Vingt acides aminés principaux plus la sélénocystéine.
Que transfère la transamination entre deux acides aminés ?
La fonction amine en position α vers la fonction cétone en position α.
Quel est le rôle de la phosphorylation des résidus de sérine, thréonine ou tyrosine ?
Elle active ou inactive les enzymes.
Acide α-aminé: composition
Fonction acide carboxylique et amine sur carbone α
Classification acides aminés
Aliphatiques, aromatiques, soufrés, etc.
Réaction de transamination
Transfert fonction amine entre acides aminés, catalysé par ALAT/ASAT
Phosphorylation acides aminés
Activation ou inactivation des enzymes via sérine, thréonine, tyrosine
Pont disulfure cystéine
Oxydation de deux groupes thiol en pont disulfure
pKa α-carboxyle
Environ 2 à 2,5
Formule pI
pI = (pKa1 + pKa2)/2 pour amino neutres
Teste tes connaissances avec un QCM de 11 questions sur Acides aminés peptides et protéines.
1. Quelle caractéristique définit un acide α-aminé ?
2. Combien d’acides aminés principaux participent à la constitution des peptides et des protéines, en incluant la sélénocystéine à part ?
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