Peptides — définition ?
Enchaînements d’au moins deux acides aminés, masse < 6000-8000 Da.
Oligopeptides — résidus ?
2 à 5 résidus d’acides aminés.
Polypeptides — résidus ?
6 résidus ou plus.
Liaison peptidique — type ?
Liaison amide formée par condensation.
Réaction de formation — énergie ?
Endergonique, nécessite énergie.
Fonctions ionisables — modifiées ?
Perdues lors de la formation de la liaison.
Extrémité N-term — fonction ?
Groupe NH2 libre, ionisable.
Extrémité C-term — fonction ?
Groupe COOH libre, ionisable.
Caractère de la liaison — C=O et C-N ?
Partiel de double liaison, rigide et plan.
Conformation trans — avantage ?
Plus stable, réduit contraintes stériques.
Ponts disulfures — rôle ?
Stabilisent la structure 3D des peptides.
Méthodes d’analyse — hydrolyse ?
Hydrolyse à l’HCl libère acides aminés.
Méthode Sanger — objectif ?
Identifier le résidu N-terminal.
Méthode Edman — objectif ?
Déterminer la séquence des acides aminés.
Testez vos connaissances avec un QCM de 7 questions sur Introduction aux Peptides et Leur Analyse.
1. Comment utiliser l'hydrolyse à l'HCl dans l'étude d'un peptide ?
2. Qui est crédité d'avoir formulé la définition de la liaison peptidique comme une liaison amide formée par condensation entre deux groupes fonctionnels ?
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