Qu'est-ce que la biochimie étudie ?
Les processus chimiques à la base de la vie.
Que regroupent les protides ?
Les acides aminés naturels et leurs composés unis comme peptides et protéines.
Quelle différence principale distingue peptides et protéines ?
Le nombre d'acides aminés et la masse moléculaire.
Combien d'acides aminés contient généralement un peptide ?
Moins de 50 acides aminés.
Quelle masse minimale caractérise une protéine ?
Au moins 10 kDa.
Quelles fonctions assurent les protides ?
Des fonctions structurales, enzymatiques, de transport, stockage, mouvement et communication hormonale.
Combien d'acides aminés protéinogènes classiques existe-t-il ?
Il existe 20 acides aminés protéinogènes classiques.
Quels sont les deux acides aminés exotiques protéinogènes ?
La sélénocystéine et la pyrrolysine sont les deux acides aminés exotiques.
Quelle est la structure générale d'un acide aminé ?
Un carbone α lié à un amine, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne latérale R.
Comment sont répartis les 20 acides aminés classiques selon leur polarité ?
Ils sont répartis en 9 non polaires, 6 polaires non chargés et 5 polaires chargés.
Quelle propriété distingue la cystéine des autres acides aminés soufrés ?
La cystéine peut former des ponts disulfure covalents.
La méthionine forme-t-elle des ponts disulfure ?
Non, la méthionine ne forme pas de ponts disulfure.
Quelle est l'équation d'Henderson-Hasselbalch pour une fonction carboxylique ?
Quelle est l'équation d'Henderson-Hasselbalch pour une fonction amine ?
Quel est le point isoélectrique des acides aminés acides ?
Il est proche de 3.
Quel est le point isoélectrique de la lysine et de l'arginine ?
Il est entre 10 et 11.
Quel est le point isoélectrique de l'histidine ?
Il est proche de 8.
Quel est le point isoélectrique des acides aminés neutres ?
Il est proche de 6.
À quelle longueur d'onde les acides aminés absorbent-ils les ultraviolets ?
À moins de 230 nm.
Quelle est la longueur d'onde d'absorption classique du tryptophane ?
280 nm.
Quelle est la première étape de la biosynthèse des dérivés du tryptophane ?
La conversion du tryptophane en 5-hydroxytryptophane.
Quel est le produit final de la biosynthèse à partir du tryptophane ?
La mélatonine.
Quelle molécule est transformée en L-DOPA dans le métabolisme de la tyrosine ?
La tyrosine.
Quelle est la séquence de transformation de la tyrosine vers l'adrénaline ?
Tyrosine → L-DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline.
À partir de quel acide aminé l'oxyde nitrique est-il produit ?
L'arginine.
Quelle enzyme produit l'oxyde nitrique à partir de l'arginine ?
La NO synthase.
Quelle molécule est formée lors de la production d'oxyde nitrique par la NO synthase ?
La citrulline.
Comment l'homocystéine est-elle reconvertie en méthionine ?
Par la méthionine synthase dépendante de la vitamine B12 et du tétrahydrofolate.
Qu'est-ce que la liaison peptidique relie dans une chaîne polypeptidique ?
Les acides aminés.
Dans quel sens est lue une chaîne polypeptidique ?
De l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.
Comment se note le tétrapeptide Ala-Tyr-Asp-Gly ?
AYDG.
À quoi correspond la notation AYDG en termes d'acides aminés ?
Alanyl-tyrosyl-aspartyl-glycine.
Quelle est la masse moyenne d'un résidu d'acide aminé dans une chaîne polypeptidique ?
110 Da.
Combien de séquences différentes peut présenter une chaîne polypeptidique de 100 résidus ?
séquences.
Quels sont les quatre niveaux de structure des protéines ?
Primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
Toutes les protéines possèdent-elles une structure quaternaire ?
Non, toutes ne possèdent pas de structure quaternaire.
Quel est le pas de l'hélice α ?
Le pas est de 0,54 nm.
Quelle distance occupe chaque résidu sur l'axe de l'hélice α ?
Chaque résidu occupe 0,15 nm.
Quels types d'interactions stabilisent les structures protéiques ?
Ponts disulfure, liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, électrostatiques et liaisons de coordination.
Quels facteurs peuvent provoquer la dénaturation des protéines ?
La chaleur, des pH extrêmes, des solvants miscibles, agents chaotropiques et détergents.
Qu'est-ce que le protéome ?
L'ensemble des protéines présentes dans un échantillon biologique à un moment donné.
Après quels acides aminés la trypsine clive-t-elle ?
Après la lysine et l'arginine.
Quelle exception existe-t-il à la coupure par la trypsine ?
Elle ne clive pas si l'acide aminé suivant est une proline.
Après quels acides aminés la chymotrypsine clive-t-elle ?
Après la phénylalanine, la tyrosine ou le tryptophane.
Quelle exception existe-t-il à la coupure par la chymotrypsine ?
Elle ne clive pas si l'acide aminé suivant est une proline.
Par quelles enzymes l'acétylation est-elle réalisée ?
Par des acétyltransférases.
Par quelles enzymes l'acétylation peut-elle être inversée ?
Par des déacétylases.
Quel est le tripeptide noté GSH ?
Le glutathion est le tripeptide γ-glutamyl-cystéyl-glycine.
Quelle est la particularité de la structure primaire du collagène de type I ?
Elle est riche en glycine, avec une glycine tous les trois acides aminés.
Quels acides aminés sont notamment présents dans le collagène de type I ?
La proline et l'hydroxyproline sont notamment présents.
Combien et quels types de chaînes possède une immunoglobuline G ?
Elle possède deux chaînes légères (kappa ou lambda) et deux chaînes lourdes gamma.
Quel est le rôle principal de la myoglobine ?
Elle assure le stockage de l'oxygène dans le muscle.
Quelle est la formule de la constante de dissociation d'un complexe protéine-ligand ?
Quelle est la formule de la fraction de saturation protéique ?
Quelle est la plage de variation de la fraction de saturation protéique ?
Elle varie de 0 à 1, soit de 0 à 100 %.
Quelle forme de courbe produit une interaction protéine-ligand simple ?
Une courbe de saturation hyperbolique.
Quelle forme de courbe produit l'hémoglobine allostérique ?
Une courbe sigmoïde liée à plusieurs sites dépendants.
Quelle est la proportion de l'hémoglobine A α2β2 chez l'adulte ?
Elle représente 97 % de l'hémoglobine adulte.
Quelle est la proportion de l'hémoglobine A2 α2δ2 chez l'adulte ?
Elle représente 2 à 3 % de l'hémoglobine adulte.
Quelle est la proportion de l'hémoglobine F α2γ2 chez l'adulte ?
Elle représente moins de 1 % de l'hémoglobine adulte.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Une macromolécule biologique protéique qui catalyse une réaction biochimique spécifique.
Quelle est l'équation de Michaelis-Menten ?
Que représente la constante Km en enzymologie ?
La concentration en substrat pour que l'enzyme soit à moitié saturée.
Quelle est la vitesse initiale lorsque la concentration en substrat est égale à Km ?
La vitesse initiale vaut .
Qu'est-ce qu'un coenzyme ?
Une molécule qui participe à la transformation du substrat et est restituée intacte après catalyse.
Quels coenzymes transfèrent des hydrogènes ?
NAD(H) et NADP(H) sont des coenzymes de transfert d'hydrogène.
Quels coenzymes sont impliqués dans le transfert de fractions monocarbonées ?
Le tétrahydrofolate est impliqué dans le transfert de fractions monocarbonées.
Quels coenzymes contiennent des hèmes ?
Les cytochromes contiennent des hèmes comme coenzymes.
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1. Quelle définition décrit correctement les protides ?
2. Quelle caractéristique permet généralement de distinguer un peptide d’une protéine ?
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