Reconnaissance peptide signal — rôle ?
Dirige la protéine vers le réticulum endoplasmique.
SRP — activité essentielle ?
Activité GTPase pour son fonctionnement.
Fixation complexe SRP-peptide — localisation ?
Sur la membrane du réticulum endoplasmique.
Translocon — fonction ?
Permet la translocation des protéines dans le RE.
Ribosome — fixation translocon ?
Se fixe sur le translocon pour l'insertion.
SRP — rôle après hydrolyse GTP ?
Se détache et est recyclée dans le cytosol.
Modifications co-traductionnelles — exemples ?
N-glycosylation et repliement protéique.
Clivage peptide signal — enzyme ?
Signal-peptidase.
Orientation protéines transmembranaires — N-term ?
Luminale dans le RE.
Remaniement chaînes oligosaccharidiques — lieu ?
Dans le RE et Golgi.
Chaperonnes — rôle ?
Assistent au repliement correct des protéines.
Transport vésiculaire — étape initiale ?
Bourgeonnement des vésicules.
Manteaux vésiculaires — composants ?
Clathrine, COP I, COP II.
Clathrine — structure ?
Triskélion formant un réseau.
COP I — localisation ?
Golgi, transport rétrograde.
COP II — localisation ?
RE, transport antérograde.
ARF — régulateur ?
Assemble les manteaux de clathrine et COP I.
Sar1 — régulateur ?
Contrôle l'assemblage de COP II.
Peptide signal — longueur ?
15 à 30 acides aminés.
Remaniement N-glycosylation — importance ?
Maturation et fonction des glycoprotéines.
Détachement SRP — étape clé ?
Hydrolyse GTP, reprise traduction.
Bourgeonnement vésiculaire — rôle ?
Formation de vésicules pour transport.
Teste tes connaissances avec un QCM de 11 questions sur Maturation et Trafic des Protéines.
1. Quel est le rôle principal de la reconnaissance du peptide signal par la SRP lors de l'élongation ?
2. Quel est le rôle principal de la fixation du complexe SRP-peptide signal-ribosome sur la membrane du réticulum endoplasmique ?
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