Quelle proportion des protéines totales du corps humain représente le collagène ?
Près de 30 %.
Quel rôle joue la vitamine C dans la synthèse du collagène ?
Elle permet l’hydroxylation de la proline et de la lysine.
Où les peptides de collagène hydrolysé sont-ils absorbés ?
Dans l’intestin grêle.
Quels effets cutanés du collagène hydrolysé sont étudiés ?
Ses effets sur l’hydratation, l’élasticité et les rides.
Quelle part des protéines totales du lait de vache représente le lactosérum ?
Environ 20 % ; les caséines représentent les 80 % restants.
Quel est le taux de protéines de la Whey isolée ?
Plus de 90 %.
Quand survient le pic plasmatique d’acides aminés après ingestion de Whey ?
Entre 30 et 60 minutes.
Quel complexe la leucine de la Whey active-t-elle ?
Le complexe mTOR.
Quel effet musculaire la Whey soutient-elle ?
Elle stimule la synthèse protéique musculaire.
Quels trois acides aminés constituent les BCAA ?
La leucine, l’isoleucine et la valine.
Quelles sont les étapes du métabolisme musculaire des BCAA ?
Transamination par la BCAT, décarboxylation oxydative par le BCKD, puis utilisation des métabolites dans le cycle de Krebs.
Quel effet la leucine exerce-t-elle sur mTOR et la synthèse protéique ?
Elle active mTOR et stimule la synthèse protéique.
Qu’est-ce que la glutamine ?
Un acide aminé semi-essentiel dont les besoins peuvent dépasser la capacité de synthèse de l’organisme.
Pourquoi la lysine est-elle dite essentielle ?
L’organisme ne peut pas la synthétiser et doit la recevoir par l’alimentation.
Quel précurseur la lysine fournit-elle pour le transport des acides gras ?
La carnitine.
Quel rôle la lysine joue-t-elle dans la stabilisation du collagène et de l’élastine ?
Elle favorise leur stabilisation par la formation de liaisons croisées.
Quel effet la compétition entre lysine et arginine peut-elle avoir sur le HSV-1 ?
Elle peut inhiber sa réplication.
Pourquoi l’arginine est-elle dite semi-essentielle ?
Sa production peut être insuffisante pendant la croissance ou le stress physiologique.
Quelle enzyme convertit l’arginine en monoxyde d’azote ?
La NO synthase.
Pourquoi la méthionine est-elle dite essentielle chez l’humain ?
L’organisme humain ne peut pas la synthétiser et doit la recevoir par l’alimentation.
Quelle molécule est formée lorsque l’ATP active la méthionine ?
La S-adénosylméthionine (SAMe).
Quelles vitamines permettent de recycler l’homocystéine en méthionine ?
Les vitamines B9 et B12.
Quelle est la fonction principale de la SAMe dans les réactions de méthylation ?
Elle est le principal donneur universel de groupements méthyle.
Qu’est-ce que le tryptophane ?
Un acide aminé essentiel que l’organisme ne peut pas produire et qui doit être apporté par l’alimentation.
Quelle enzyme convertit le tryptophane en 5-HTP ?
La tryptophane hydroxylase.
Quelle proportion du tryptophane est métabolisée par la voie des kynurénines ?
Environ 90 à 95 %.
En cas d’inflammation, vers quelle voie le tryptophane peut-il être détourné ?
Vers la voie des kynurénines.
Quel composé la voie catécholaminergique transforme-t-elle en adrénaline ?
La phénylalanine.
Quelles enzymes utilisent la BH4 comme cofacteur ?
Les hydroxylases aromatiques TPH, PAH et TH, ainsi que la NO-synthase.
Quels effets le stress oxydatif et l’inflammation ont-ils sur la BH4 ?
Ils l’oxydent, ce qui diminue l’activité des hydroxylases et les conversions vers la tyrosine et la L-DOPA.
Par quel transporteur la phénylalanine et la tyrosine traversent-elles la barrière hémato-encéphalique ?
Par le transporteur LNAA.
À quelles fonctions la dopamine participe-t-elle ?
À la motivation, à la récompense, à l’initiation motrice et à la vigilance tonique.
Que peut préserver la tyrosine en conditions adverses ?
La vigilance, la mémoire de travail et la prise de décision.
Quel effet la L-DOPA peut-elle avoir sur les symptômes moteurs de Parkinson ?
Elle peut réduire la bradykinésie et la rigidité.
En cas de phénylcétonurie, quel acide aminé est contre-indiqué ?
La phénylalanine.
En cas d’hypertension, de troubles du rythme ou d’hyperthyroïdie, que faut-il éviter sans suivi ?
La supplémentation en phénylalanine, tyrosine ou Mucuna.
Pourquoi le Mucuna ne doit-il pas être associé librement à la lévodopa/carbidopa ?
En raison des risques de surdosage, de dyskinésies et d’hypotension.
Où la citrulline est-elle principalement produite ?
Dans l’intestin grêle.
À partir de quel acide aminé la taurine est-elle synthétisée ?
À partir de la cystéine.
Quelles fonctions cardiaques et vasculaires la taurine contribue-t-elle à réguler ?
La contractilité cardiaque et la pression artérielle.
Dans quels aliments trouve-t-on quasi exclusivement la taurine ?
Dans les aliments d’origine animale, notamment les fruits de mer.
À partir de quels acides aminés la carnitine est-elle synthétisée ?
De la lysine et de la méthionine.
Quel rôle la carnitine joue-t-elle dans la production mitochondriale d’ATP ?
Elle transporte les acides gras à longue chaîne dans les mitochondries pour leur bêta-oxydation.
Quelle forme de carnitine est privilégiée pour les objectifs neurocognitifs ?
L’acétyl-L-carnitine (ALCAR).
Dans quel contexte la glycine est-elle considérée comme conditionnellement essentielle ?
Lorsque sa synthèse endogène ne couvre pas les besoins.
Quels acides aminés composent majoritairement le collagène ?
La glycine, la proline et l’hydroxyproline.
À partir de quel âge la synthèse endogène du collagène diminue-t-elle ?
Dès 25 ans.
Quelles enzymes dégradent le collagène ?
Les collagénases, notamment les métalloprotéinases matricielles.
Combien d’essais randomisés la méta-analyse de 2025 a-t-elle réunis ?
23 essais randomisés.
Comment sont les protéines de la Whey hydrolysée ?
Elles sont partiellement prédigérées.
Quel antioxydant intracellulaire la cystéine du lactosérum contribue-t-elle à synthétiser ?
Le glutathion.
Quelle proportion des acides aminés essentiels des protéines musculaires représentent les BCAA ?
Environ 35 %.
Où les BCAA sont-ils principalement métabolisés après avoir échappé au métabolisme hépatique initial ?
Dans les muscles, le cœur, les reins et le tissu adipeux.
Quelle dose quotidienne de BCAA est indiquée pour le maintien musculaire ou la sarcopénie ?
8 à 12 g par jour.
Quelle publication de 2009 relie une signature métabolique des BCAA à l’obésité et à la résistance à l’insuline ?
Newgard CB et al., A branched-chain amino acid-related metabolic signature that differentiates obese and lean humans and contributes to insulin resistance., 2009.
Quelle quantité de lysine les céréales apportent-elles pour 100 g ?
Environ 150 à 350 mg.
Quelle quantité de lysine les légumineuses apportent-elles pour 100 g ?
Environ 1 300 à 1 900 mg.
Quelle dose de lysine est indiquée pour l’herpès simplex récurrent ?
1 000 à 3 000 mg par jour.
Dans quel cas la supplémentation en lysine est-elle contre-indiquée ?
En cas d’hyperlysémie.
Qui a découvert l’arginine, et en quelle année ?
Ernst Schulze l’a découverte en 1886 dans des extraits de lupin.
Quelle fonction caractérise la chaîne latérale de l’arginine ?
Une fonction guanidine.
Quelles fonctions l’arginine soutient-elle dans l’organisme ?
La cicatrisation, la défense immunitaire, la sécrétion de l’hormone de croissance et le métabolisme des déchets azotés.
Quelle enzyme permet la conversion de l’arginine en ornithine ?
L’arginase.
Quels processus immunitaires l’arginine stimule-t-elle ?
La prolifération lymphocytaire, la production de cytokines et la phagocytose.
Quelle quantité d’arginine les graines de courge apportent-elles pour 100 g ?
5300 mg.
En quelle année John Howard Mueller a-t-il découvert la méthionine lors de recherches sur la croissance bactérienne ?
En 1921.
À quelles synthèses la méthionine contribue-t-elle ?
À celles de la cystéine, du glutathion, de la taurine et de la spermidine.
Quel acide aminé est le premier incorporé dans les protéines nouvellement synthétisées ?
La méthionine.
Quelle quantité de méthionine les noix du Brésil contiennent-elles pour 100 g ?
1,12 g.
En quelle année Frederick Hopkins découvre-t-il le tryptophane dans la caséine ?
En 1901.
Quels acides aminés partagent le transporteur cérébral du tryptophane ?
La leucine, l’isoleucine, la valine, la tyrosine et la phénylalanine.
Quel effet un repas riche en protéines peut-il avoir sur le passage cérébral du tryptophane ?
Il peut le réduire.
Quel neurotransmetteur contribue à réguler l’humeur, l’anxiété et l’appétit ?
La sérotonine.
À partir de quel composé la GTP cyclohydrolase produit-elle la BH4 ?
À partir du GTP.
Quel effet un repas riche en protéines a-t-il sur le passage cérébral de la phénylalanine et de la tyrosine ?
Il diminue leur passage cérébral relatif.
Par quel transporteur la L-DOPA traverse-t-elle la barrière hémato-encéphalique ?
Par LAT1.
Quels composés la TPO forme-t-elle en iodant la tyrosine de la thyroglobuline ?
MIT et DIT.
À quelles fonctions participent la noradrénaline et l’adrénaline ?
À l’attention focalisée, à la réponse au stress aigu et au tonus cardiovasculaire.
À quoi la tyrosine est-elle nécessaire ?
À la synthèse de T3 et T4.
Quel effet le Mucuna peut-il avoir sur les périodes OFF de certains patients parkinsoniens ?
Il peut les améliorer, sous encadrement médical.
Quelle est la teneur en phénylalanine du soja en graines ?
1 940 mg/100 g.
Quelle est la teneur en tyrosine du parmesan ?
1 990 mg/100 g.
Quels traitements imposent un avis médical avec les précurseurs dopaminergiques ?
Les IMAO, ISRS/IRSNa, antipsychotiques et stimulants.
En cas de mélanome, pourquoi discuter médicalement l’usage de phénylalanine ou de tyrosine ?
En raison de leur lien avec la voie mélanique.
Quel effet une forte dose de vitamine B6 peut-elle avoir sur la L-DOPA non protégée ?
Elle peut augmenter sa décarboxylation périphérique et réduire son effet central.
En quelle année Koga et Odake ont-ils découvert la citrulline dans le jus de pastèque ?
En 1914.
En quelle année Tiedemann et Gmelin ont-ils isolé la taurine dans la bile de bœuf ?
En 1827.
Quel rôle inhibiteur la taurine joue-t-elle dans le système nerveux central ?
Elle agit comme neuromodulateur inhibiteur, proche du GABA et de la glycine.
Quels sont les apports moyens de taurine dans une alimentation omnivore ?
De 40 à 400 mg par jour.
Quelle dose journalière sûre de taurine l’EFSA a-t-elle fixée pour les adultes ?
Jusqu’à 6 g par jour.
Avec quels traitements la taurine peut-elle avoir un effet additif ?
Les antihypertenseurs ou les antidiabétiques.
Quelles sont les étapes de la synthèse de la carnitine ?
La lysine devient triméthyllysine, puis γ-butyrobétaïne, puis L-carnitine.
Où la carnitine est-elle synthétisée, et comment les muscles l’obtiennent-ils ?
Dans le foie et les reins ; les muscles l’importent du plasma.
Quelle dose quotidienne de carnitine est généralement bien tolérée ?
Jusqu’à 3 à 4 g par jour.
Qui rapporte l’usage adjuvant de L-carnitine dans l’hyperthyroïdie ?
Benvenga et al., 2001, 2004.
À partir de quel acide aminé la glycine est-elle principalement synthétisée ?
La sérine.
Quelle part des protéines du lactosérum représente la bêta-lactoglobuline ?
50 à 55 %.
Teste tes connaissances avec un QCM de 66 questions sur Arginine, méthionine et tryptophane.
1. Quelle part des protéines totales du corps humain le collagène représente-t-il approximativement, et quel rôle structurel joue-t-il ?
2. Une personne cherche à soutenir la synthèse de collagène par ses fibroblastes : quelle association nutritionnelle correspond aux besoins de cette synthèse ?
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