QCM : Arginine, méthionine et tryptophane (66 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle part des protéines totales du corps humain le collagène représente-t-il approximativement, et quel rôle structurel joue-t-il ?

Près de 80 %, en assurant la cohésion des tissus comme un ciment biologique
Près de 30 %, en assurant la cohésion des tissus comme un ciment biologique
Près de 20 %, en assurant la cohésion des tissus comme un ciment biologique
Près de 30 %, en transportant les nutriments entre les tissus

Près de 30 %, en assurant la cohésion des tissus comme un ciment biologique

Explication

Le collagène représente près de 30 % des protéines totales de l’organisme et contribue à la cohésion des tissus. La proportion de 20 % confond cette donnée avec celle du lactosérum dans le lait, le transport des nutriments lui attribue un autre rôle, et 80 % renvoie à une proportion étrangère au collagène corporel.

2. Une personne cherche à soutenir la synthèse de collagène par ses fibroblastes : quelle association nutritionnelle correspond aux besoins de cette synthèse ?

Vitamines A et D, avec cuivre, zinc, manganèse et protéines de qualité
Vitamine C pour l’hydroxylation, avec cuivre, zinc, manganèse, protéines de qualité, fer et vitamines B
Glycine et proline, sans besoin de cofacteurs pour l’hydroxylation
Vitamine C pour l’hydroxylation, avec calcium, magnésium, protéines de qualité, fer et vitamines B

Vitamine C pour l’hydroxylation, avec cuivre, zinc, manganèse, protéines de qualité, fer et vitamines B

Explication

La synthèse par les fibroblastes requiert notamment la vitamine C pour l’hydroxylation de la proline et de la lysine, ainsi que plusieurs minéraux, des protéines de haute qualité, du fer et des vitamines B. Le calcium et le magnésium se substituent à tort aux cofacteurs cités, les seuls acides aminés ne suffisent pas à décrire ces besoins, et les vitamines A et D ne remplacent pas la vitamine C.

3. Après avoir consommé des peptides de collagène hydrolysé, quel parcours et quel effet sont attendus ?

Absorption dans l’intestin grêle, transport vers les tissus cibles et stimulation de la synthèse endogène
Absorption dans l’intestin grêle, puis dépôt direct de collagène intact dans les tissus
Absorption dans le côlon, avec stimulation de la production d’enzymes digestives
Absorption dans l’estomac, transport vers les tissus cibles et stimulation de la synthèse endogène

Absorption dans l’intestin grêle, transport vers les tissus cibles et stimulation de la synthèse endogène

Explication

Les peptides sont absorbés dans l’intestin grêle, transportés vers les tissus cibles et y stimulent la production de nouveau collagène endogène. L’estomac et le côlon sont des lieux d’absorption erronés ici, tandis que le dépôt direct de collagène intact méconnaît l’effet de signal des peptides.

4. Pour une indication justifiant une supplémentation usuelle en collagène, quelle prescription correspond aux doses et à la durée habituelles ?

De 15 à 20 g par jour, pendant au moins 8 à 12 semaines
De 2,5 à 10 g par jour, pendant 2 à 3 semaines
De 2,5 à 10 g par semaine, pendant au moins 8 à 12 semaines
De 2,5 à 10 g par jour, pendant au moins 8 à 12 semaines

De 2,5 à 10 g par jour, pendant au moins 8 à 12 semaines

Explication

La supplémentation usuelle varie de 2,5 à 10 g par jour selon l’indication, pour des cures d’au moins 8 à 12 semaines. La dose hebdomadaire confond la fréquence, une cure de 2 à 3 semaines est trop courte, et 15 à 20 g dépasse la plage donnée.

5. Dans le lait de vache, quelle répartition distingue les protéines du lactosérum des caséines ?

Environ 30 % de lactosérum et 70 % de caséines
Environ 80 % de lactosérum et 20 % de caséines
Environ 20 % de lactosérum et 80 % de caséines
Environ 20 % de lactosérum et 70 % de caséines

Environ 20 % de lactosérum et 80 % de caséines

Explication

Le lactosérum représente environ 20 % des protéines du lait de vache, les caséines en constituant les 80 % restants. La réponse à 80 % inverse les fractions, 30 % confond avec une proportion associée au collagène, et 70 % ne correspond pas à la part des caséines indiquée.

6. Une personne intolérante au lactose compare deux poudres : la première contient 75 % de protéines avec du lactose et des lipides, la seconde dépasse 90 % de protéines avec presque plus de lactose ni de lipides. Quelle interprétation convient ?

La première est une Whey concentrée et la seconde une Whey isolée, à privilégier en cas d’intolérance au lactose
La première est une Whey hydrolysée et la seconde une Whey isolée, car les deux formes dépassent 90 % de protéines
La première est une Whey isolée et la seconde une Whey concentrée, à privilégier en cas d’intolérance au lactose
La première est une Whey concentrée et la seconde une Whey isolée, mais le concentré est à privilégier en cas d’intolérance au lactose

La première est une Whey concentrée et la seconde une Whey isolée, à privilégier en cas d’intolérance au lactose

Explication

La Whey concentrée contient généralement 70 à 80 % de protéines avec du lactose et des lipides, tandis que l’isolat dépasse 90 % et en contient presque plus. L’inversion des formes attribue à tort le profil de l’isolat au concentré ; le concentré n’est pas à privilégier en cas d’intolérance, et l’hydrolysat se distingue par ses protéines prédigérées.

7. Une mesure du profil plasmatique d’acides aminés est effectuée après la prise de Whey : à quel moment le pic est-il attendu ?

Entre 30 et 60 minutes après l’ingestion
Entre 2 et 3 heures après l’ingestion
Dans les 5 à 10 minutes après l’ingestion
Avant l’ingestion, lors de la digestion précédente

Entre 30 et 60 minutes après l’ingestion

Explication

La Whey est rapidement absorbée dans l’intestin grêle et son pic plasmatique d’acides aminés survient entre 30 et 60 minutes après ingestion. Un pic immédiat confond absorption rapide et absence de délai, une attente de plusieurs heures évoque une digestion plus lente, et un pic avant ingestion est incompatible avec le mécanisme décrit.

8. Deux patients envisagent la Whey : l’un est allergique aux protéines de lait et l’autre est intolérant au lactose. Quelle conduite distingue correctement leurs situations ?

Préférer la Whey concentrée à l’intolérant et l’hydrolysat à l’allergique
Écarter toute Whey pour les deux patients, quelle que soit la forme
Écarter toute Whey pour l’allergique et préférer l’isolat ou l’hydrolysat pour l’intolérant
Préférer l’isolat pour l’allergique et écarter toute Whey pour l’intolérant

Écarter toute Whey pour l’allergique et préférer l’isolat ou l’hydrolysat pour l’intolérant

Explication

L’allergie aux protéines de lait contre-indique toute Whey, alors que l’intolérance au lactose peut conduire à éviter le concentré et à préférer l’isolat ou l’hydrolysat. L’isolat ne contourne pas une allergie aux protéines de lait, et l’intolérance au lactose n’implique pas d’écarter toutes les formes de Whey ni de choisir le concentré.

9. Quels acides aminés constituent les BCAA ?

La leucine, l’isoleucine et la valine
La leucine, la thréonine et la valine
La leucine, l’isoleucine et la lysine
La leucine, la phénylalanine et la valine

La leucine, l’isoleucine et la valine

Explication

Les BCAA sont la leucine, l’isoleucine et la valine, des acides aminés essentiels à chaîne latérale ramifiée. La phénylalanine est aromatique, tandis que la thréonine et la lysine ne font pas partie de ce groupe.

10. Dans un muscle, une équipe suit la dégradation des BCAA : après la formation de céto-acides par la BCAT, quelle étape précède leur utilisation comme substrats du cycle de Krebs ?

La transamination par le complexe BCKD
La décarboxylation oxydative par la BCAT
La décarboxylation oxydative par le complexe BCKD
L’intégration directe au cycle de Krebs par le complexe BCKD

La décarboxylation oxydative par le complexe BCKD

Explication

Après la transamination par la BCAT, les céto-acides subissent une décarboxylation oxydative par le complexe BCKD, puis les métabolites alimentent le cycle de Krebs. Attribuer cette décarboxylation à la BCAT confond les enzymes, et l’intégration au cycle intervient après cette étape.

11. Une personne souhaite distinguer les rôles des trois BCAA : quel acide aminé est associé à l’activation de mTOR et à la stimulation de la synthèse protéique ?

La glutamine
L’isoleucine
La leucine
La valine

La leucine

Explication

La leucine active mTOR et stimule la synthèse protéique. L’isoleucine est associée à la captation musculaire du glucose et à la modulation de l’insuline, tandis que la valine peut servir de substrat énergétique musculaire.

12. Après un effort, une personne s’intéresse à l’acide aminé BCAA qui favorise la captation musculaire du glucose et module la sécrétion d’insuline ; lequel correspond à ce profil ?

La glutamine
La leucine
La valine
L’isoleucine

L’isoleucine

Explication

L’isoleucine favorise la captation musculaire du glucose et module la sécrétion d’insuline. La leucine est liée à mTOR et à la synthèse protéique, tandis que la valine peut fournir de l’énergie au muscle.

13. Une personne dont l’alimentation doit couvrir les besoins en lysine doit-elle en apporter par les aliments, et pourquoi ?

Oui, car seuls les végétaux peuvent la synthétiser
Oui, car l’organisme ne peut pas la synthétiser
Non, car elle est produite par le foie à partir d’autres acides aminés
Non, car l’organisme la synthétise à partir de l’arginine

Oui, car l’organisme ne peut pas la synthétiser

Explication

La lysine est essentielle : l’organisme humain ne peut pas la synthétiser et elle doit donc être apportée par l’alimentation. La synthèse à partir de l’acide aspartique concerne les plantes et les micro-organismes, pas l’organisme humain.

14. Une équipe étudie deux fonctions de la lysine : le transport des acides gras vers les mitochondries et la solidité des tissus conjonctifs. Quel mécanisme relie la lysine à ces fonctions ?

Elle est précurseur de la carnitine et dégrade les liaisons croisées du collagène et de l’élastine
Elle est précurseur des acides gras et contribue aux liaisons croisées de la carnitine
Elle est précurseur de l’élastine et contribue au transport des acides gras par le collagène
Elle est précurseur de la carnitine et contribue aux liaisons croisées du collagène et de l’élastine

Elle est précurseur de la carnitine et contribue aux liaisons croisées du collagène et de l’élastine

Explication

La lysine est un précurseur de la carnitine, qui transporte les acides gras vers les mitochondries, et participe à la stabilisation du collagène et de l’élastine par des liaisons croisées. La carnitine n’est pas un composant de ces liaisons, et la lysine ne dégrade pas les structures concernées.

15. Une personne cherche à comprendre l’interaction entre lysine, arginine et HSV-1 : quelle description correspond à l’effet antiviral associé à la lysine ?

La lysine entre en compétition avec l’arginine et peut inhiber la réplication du HSV-1
L’arginine entre en compétition avec la lysine et peut inhiber la réplication du HSV-1
La lysine agit sans compétition avec l’arginine et peut inhiber la réplication du HSV-1
La lysine entre en compétition avec l’arginine et peut stimuler la réplication du HSV-1

La lysine entre en compétition avec l’arginine et peut inhiber la réplication du HSV-1

Explication

La lysine entre en compétition avec l’arginine et peut inhiber la réplication du HSV-1 ; l’arginine peut neutraliser cet effet antiviral. Dire que la lysine stimule la réplication inverse l’effet, tandis que l’attribuer à l’arginine renverse le rôle des deux acides aminés.

16. Un adolescent en période de croissance présente des besoins accrus en arginine. Quelle caractéristique de son métabolisme explique qu’un apport alimentaire puisse devenir nécessaire ?

Elle est essentielle et ne peut être synthétisée par l’organisme humain.
Elle est semi-essentielle et synthétisée à partir de l’ornithine et du glutamate, mais la production peut être insuffisante.
Elle est semi-essentielle et produite à partir de la méthionine par le cycle de méthylation.
Elle est non essentielle et synthétisée principalement dans le muscle à partir de la lysine.

Elle est semi-essentielle et synthétisée à partir de l’ornithine et du glutamate, mais la production peut être insuffisante.

Explication

L’arginine est semi-essentielle : sa synthèse à partir de l’ornithine et du glutamate, surtout dans le foie et les reins, peut ne pas couvrir les besoins pendant la croissance. La qualifier d’entièrement essentielle confond son statut avec celui de la méthionine; le cycle de méthylation et la synthèse musculaire à partir de méthionine ou de lysine ne correspondent pas à sa voie décrite.

17. La NO synthase convertit l’arginine chez une personne dont la pression artérielle est élevée. Quel effet vasculaire peut découler de cette conversion ?

La production de monoxyde d’azote contracte les vaisseaux et accroît la pression artérielle.
La conversion de l’arginine en créatine relâche les vaisseaux et régule la pression artérielle.
L’arginine relâche les vaisseaux sans intervention de la NO synthase ni production de monoxyde d’azote.
La production de monoxyde d’azote favorise la relaxation des vaisseaux et contribue à réguler la pression artérielle.

La production de monoxyde d’azote favorise la relaxation des vaisseaux et contribue à réguler la pression artérielle.

Explication

La NO synthase convertit l’arginine en monoxyde d’azote, qui favorise la relaxation vasculaire et participe à la régulation de la pression artérielle. L’effet vasoconstricteur inverse le rôle du NO; l’action sans conversion ignore l’enzyme, et la créatine n’est pas le mécanisme vasculaire visé.

18. Une personne ayant des récidives d’herpès envisage de prendre de l’arginine sans lysine. Quelle conduite correspond à la précaution liée à l’herpès ?

Prendre l’arginine, car elle freine la réplication virale tandis que la lysine peut l’amplifier.
Éviter l’arginine même en l’absence d’herpès, car le risque viral concerne toute supplémentation.
Remplacer l’arginine par la lysine, car celle-ci favorise la réplication virale lors des récidives.
Éviter la supplémentation, car l’arginine peut favoriser la réplication virale sans lysine pour contrebalancer cet effet.

Éviter la supplémentation, car l’arginine peut favoriser la réplication virale sans lysine pour contrebalancer cet effet.

Explication

En cas d’herpès actif ou récurrent, l’arginine est à éviter car elle peut favoriser la réplication virale, sauf si cet effet est contrebalancé par la lysine. Dire que l’arginine est antivirale inverse son effet; attribuer l’aggravation à la lysine inverse son rôle; étendre cette précaution à l’absence d’herpès généralise la règle.

19. Une personne répartit une supplémentation quotidienne d’arginine en plusieurs prises. Quelle plage correspond aux doses usuelles décrites ?

De 6 000 à 12 000 mg par jour, répartis en plusieurs prises.
De 30 000 à 90 000 mg par jour, répartis en plusieurs prises.
De 3 000 à 9 000 mg par jour, répartis en plusieurs prises.
De 300 à 900 mg par jour, répartis en plusieurs prises.

De 3 000 à 9 000 mg par jour, répartis en plusieurs prises.

Explication

Les doses usuelles d’arginine sont généralement de 3 000 à 9 000 mg par jour et sont fractionnées sur la journée. La plage de 6 000 à 12 000 mg décale les bornes, 300 à 900 mg réduit la dose d’un facteur dix, et 30 000 à 90 000 mg l’augmente d’un facteur dix.

20. Une personne qui ne consomme pas assez de méthionine dans son alimentation veut savoir si son organisme peut compenser en la fabriquant. Quel est le statut de cet acide aminé chez l’humain ?

Un acide aminé semi-essentiel que l’organisme produit en quantité parfois insuffisante.
Un acide aminé non essentiel que l’organisme synthétise à partir de l’ornithine.
Un acide aminé essentiel que l’organisme humain ne peut pas synthétiser.
Un acide aminé conditionnellement essentiel que l’organisme synthétise lors de la croissance.

Un acide aminé essentiel que l’organisme humain ne peut pas synthétiser.

Explication

La méthionine est essentielle chez l’humain : elle doit être fournie par l’alimentation, car l’organisme ne peut pas la synthétiser. Le statut semi-essentiel et la synthèse à partir de l’ornithine correspondent à l’arginine; la production lors de la croissance ne décrit pas le statut de la méthionine.

21. Une cellule doit convertir l’homocystéine en cystéine plutôt que la recycler en méthionine. Quelle voie et quel cofacteur sont requis ?

La reméthylation via la méthionine, dépendante de la vitamine B6.
La reméthylation via la méthionine, dépendante des vitamines B9 et B12.
La transsulfuration via la cystathionine, dépendante des vitamines B9 et B12.
La transsulfuration via la cystathionine, dépendante de la vitamine B6.

La transsulfuration via la cystathionine, dépendante de la vitamine B6.

Explication

La conversion de l’homocystéine en cystathionine puis en cystéine passe par la transsulfuration, qui dépend de la vitamine B6. B9 et B12 soutiennent plutôt la reméthylation en méthionine; les autres choix attribuent donc les cofacteurs à la mauvaise voie ou inversent les produits.

22. Une personne consomme un excès de méthionine et présente des apports insuffisants en vitamines B9, B12 et B6. Quel enchaînement constitue le risque métabolique pertinent ?

L’homocystéine peut augmenter, ce qui réduit le risque cardiovasculaire.
L’homocystéine peut diminuer, ce qui accroît le risque cardiovasculaire.
L’homocystéine peut augmenter, ce qui accroît le risque cardiovasculaire.
L’homocystéine peut diminuer, ce qui réduit le risque cardiovasculaire.

L’homocystéine peut augmenter, ce qui accroît le risque cardiovasculaire.

Explication

Un excès de méthionine peut élever l’homocystéine, surtout lorsque les vitamines B9, B12 et B6 sont insuffisantes; cette élévation peut accroître le risque cardiovasculaire. Une baisse de l’homocystéine inverse le lien décrit, et lui attribuer une diminution du risque cardiovasculaire inverse la conséquence associée.

23. Une personne élimine de son alimentation une source de tryptophane. Pourquoi doit-elle en consommer de nouveau par l’alimentation ?

L’organisme le synthétise à partir des kynurénines, qui doivent être apportées par l’alimentation.
L’organisme ne peut pas le produire, car c’est un acide aminé essentiel.
L’organisme le fabrique à partir de la sérotonine après sa dégradation.
L’organisme le produit à partir du 5-HTP, mais en quantité insuffisante.

L’organisme ne peut pas le produire, car c’est un acide aminé essentiel.

Explication

Un acide aminé essentiel, comme le tryptophane, ne peut pas être produit par l’organisme et doit être fourni par l’alimentation. Le 5-HTP est un métabolite intermédiaire, la sérotonine est un produit en aval, et les kynurénines sont issues du métabolisme du tryptophane.

24. Dans un schéma de synthèse de la sérotonine, une première enzyme transforme le tryptophane en 5-HTP. Quelle enzyme et quel cofacteur interviennent ensuite pour convertir le 5-HTP en sérotonine ?

La tryptophane hydroxylase, avec la vitamine B9.
La décarboxylase des acides aminés aromatiques, avec la vitamine B6.
La tryptophane hydroxylase, avec la vitamine B6.
La décarboxylase des acides aminés aromatiques, avec la vitamine B9.

La décarboxylase des acides aminés aromatiques, avec la vitamine B6.

Explication

Le 5-HTP est converti en sérotonine par la décarboxylase des acides aminés aromatiques, dont le cofacteur est la vitamine B6. La tryptophane hydroxylase agit en amont, et la vitamine B9 n’est pas le cofacteur indiqué pour cette décarboxylation.

25. Environ quelle proportion du tryptophane est métabolisée par la voie des kynurénines ?

Environ 5 à 10 %.
Environ 40 à 50 %.
Environ 70 à 75 %.
Environ 90 à 95 %.

Environ 90 à 95 %.

Explication

Environ 90 à 95 % du tryptophane est métabolisé par la voie des kynurénines. L’estimation de 5 à 10 % confond cette grande proportion avec la fraction restante, tandis que les autres valeurs sous-estiment la part de cette voie.

26. Lors d’une inflammation chronique, l’activation de l’IDO détourne davantage de tryptophane vers les kynurénines. Quel comportement métabolique distingue le 5-HTP dans cette situation ?

Il est converti directement en mélatonine sans passer par la sérotonine.
Il est reconverti en tryptophane, puis suit la voie des kynurénines.
Il est détourné vers les kynurénines avant de produire de la sérotonine.
Il est converti directement en sérotonine sans emprunter la voie des kynurénines.

Il est converti directement en sérotonine sans emprunter la voie des kynurénines.

Explication

Contrairement au tryptophane, le 5-HTP est converti directement en sérotonine sans passer par la voie des kynurénines. L’activation de l’IDO détourne le tryptophane, mais n’impose pas ce trajet au 5-HTP; la mélatonine est formée en aval de la sérotonine.

27. Un technicien doit compléter la voie qui mène de la phénylalanine à l’adrénaline. Quelle succession de composés respecte l’ordre des étapes ?

Phénylalanine → L-DOPA → tyrosine → dopamine → noradrénaline → adrénaline.
Phénylalanine → tyrosine → L-DOPA → dopamine → adrénaline → noradrénaline.
Phénylalanine → tyrosine → L-DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline.
Phénylalanine → tyrosine → dopamine → L-DOPA → noradrénaline → adrénaline.

Phénylalanine → tyrosine → L-DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline.

Explication

La voie progresse de la phénylalanine à la tyrosine, puis à la L-DOPA, à la dopamine, à la noradrénaline et enfin à l’adrénaline. Placer l’adrénaline avant la noradrénaline inverse les deux dernières étapes; les autres erreurs déplacent la L-DOPA ou omettent la tyrosine.

28. Lors d’un bilan des cofacteurs, quel ensemble d’enzymes utilise la BH4 comme cofacteur ?

Les hydroxylases aromatiques TPH, PAH et TH, ainsi que la NO-synthase.
Les hydroxylases aromatiques PAH et TH, ainsi que l’AADC et la NO-synthase.
Les hydroxylases aromatiques TPH et PAH, ainsi que la NO-synthase et la PNMT.
Les hydroxylases aromatiques TPH, PAH et TH, ainsi que l’AADC.

Les hydroxylases aromatiques TPH, PAH et TH, ainsi que la NO-synthase.

Explication

La BH4 est un cofacteur des hydroxylases aromatiques TPH, PAH et TH, ainsi que de la NO-synthase. L’AADC est associée à la vitamine B6, tandis que la PNMT utilise le SAMe; les options qui remplacent une enzyme dépendante de la BH4 par l’une de celles-ci mélangent les cofacteurs.

29. Chez une personne présentant un stress oxydatif et une inflammation, l’oxydation de la BH4 compromet certaines étapes de la voie catécholaminergique. Quel effet est attendu ?

Une baisse de la décarboxylation de la L-DOPA et de la conversion de la noradrénaline en adrénaline.
Une hausse de l’activité des hydroxylases et des conversions phénylalanine–tyrosine et tyrosine–L-DOPA.
Une baisse de l’activité des hydroxylases et des conversions phénylalanine–tyrosine et tyrosine–L-DOPA.
Une baisse de l’activité des hydroxylases, mais une préservation des deux conversions indiquées.

Une baisse de l’activité des hydroxylases et des conversions phénylalanine–tyrosine et tyrosine–L-DOPA.

Explication

Le stress oxydatif et l’inflammation oxydent la BH4, ce qui diminue l’activité des hydroxylases et réduit les conversions de la phénylalanine en tyrosine et de la tyrosine en L-DOPA. Une hausse de l’activité inverse cet effet; la décarboxylation et la formation d’adrénaline relèvent d’autres enzymes.

30. Un patient consomme un repas riche en protéines avant une tâche nécessitant un apport cérébral accru de phénylalanine et de tyrosine. Quelle conséquence la compétition pour le transporteur LNAA peut-elle avoir ?

Le passage cérébral de la phénylalanine et de la tyrosine peut augmenter, car elles partagent le transporteur LNAA.
Le passage cérébral de la phénylalanine peut diminuer, mais la tyrosine ne participe pas à la compétition LNAA.
Le passage cérébral de la phénylalanine et de la tyrosine peut diminuer, car elles sont transformées en leucine.
Le passage cérébral de la phénylalanine et de la tyrosine peut diminuer, car elles concurrencent d’autres acides aminés.

Le passage cérébral de la phénylalanine et de la tyrosine peut diminuer, car elles concurrencent d’autres acides aminés.

Explication

La phénylalanine et la tyrosine empruntent le transporteur LNAA et se concurrencent avec d’autres acides aminés, notamment ceux apportés par un repas riche en protéines. Le partage du transporteur entraîne une compétition, pas une hausse du passage; la tyrosine y participe et n’est pas transformée en leucine.

31. Quel ensemble de fonctions la dopamine contribue-t-elle à réguler ?

La motivation, la récompense, l’initiation motrice et la vigilance tonique
Le métabolisme basal, la thermogenèse et le rythme cardiaque
L’attention focalisée, le stress aigu et le tonus cardiovasculaire
La vasodilatation, le cycle de l’urée et la récupération musculaire

La motivation, la récompense, l’initiation motrice et la vigilance tonique

Explication

La dopamine participe à la motivation, à la récompense, à l’initiation motrice et à la vigilance tonique. L’attention focalisée et le tonus cardiovasculaire relèvent notamment de la noradrénaline et de l’adrénaline ; les fonctions thyroïdiennes et le cycle de l’urée sont d’autres mécanismes.

32. Une personne doit travailler dans le froid après une nuit de sommeil très courte et une période de forte charge cognitive. Quel effet la tyrosine peut-elle contribuer à préserver dans ces conditions adverses ?

La pigmentation cutanée et l’adaptation aux ultraviolets
La motricité et la rigidité par restauration dopaminergique
La vigilance, la mémoire de travail et la prise de décision
La production d’arginine et l’élimination de l’ammoniac

La vigilance, la mémoire de travail et la prise de décision

Explication

En situation de froid, de privation de sommeil ou de surcharge cognitive, la tyrosine peut préserver la vigilance, la mémoire de travail et la prise de décision. La restauration dopaminergique concerne la L-DOPA, la mélanogenèse implique la tyrosinase et la conversion de la citrulline relève d’un autre métabolisme.

33. Un patient atteint de la maladie de Parkinson présente une bradykinésie et une rigidité. Quelle action de la L-DOPA correspond à son usage clinique dans cette situation ?

Restaurer la neurotransmission dopaminergique et réduire ces symptômes moteurs
Préserver la mémoire de travail et la prise de décision sous stress
Restaurer la synthèse de T3 et T4 et normaliser le rythme cardiaque
Réduire la neurotransmission dopaminergique et atténuer l’agitation

Restaurer la neurotransmission dopaminergique et réduire ces symptômes moteurs

Explication

Dans la maladie de Parkinson, la L-DOPA restaure la neurotransmission dopaminergique et peut réduire la bradykinésie ainsi que la rigidité. L’inhibition dopaminergique inverse le mécanisme visé, tandis que la synthèse de T3/T4 et la préservation cognitive sous stress correspondent à d’autres fonctions.

34. Un laboratoire compare la teneur en L-DOPA de graines sèches de Mucuna pruriens et de fèves de Vicia faba. Quel ordre de grandeur correspond au contraste décrit ?

Moins de 0,5 % pour Mucuna contre 3 à 6 % pour Vicia faba
3 à 6 % pour Mucuna, parfois jusqu’à 10 %, contre moins de 0,5 % pour Vicia faba
Des traces dans Mucuna contre moins de 0,5 % dans les autres légumineuses
3 à 6 % pour chacune, avec une teneur pouvant atteindre 10 % dans Vicia faba

3 à 6 % pour Mucuna, parfois jusqu’à 10 %, contre moins de 0,5 % pour Vicia faba

Explication

Les graines de Mucuna contiennent généralement 3 à 6 % de L-DOPA sur poids sec, avec des valeurs pouvant atteindre 10 % selon les variétés, tandis que les fèves de Vicia faba en contiennent moins de 0,5 %. Inverser les plantes ou leur attribuer des teneurs comparables méconnaît cet écart marqué.

35. Une personne atteinte de phénylcétonurie envisage de prendre de la phénylalanine. Quelle conduite correspond à la règle applicable ?

Éviter la phénylalanine et la tyrosine, toutes deux contre-indiquées
Prendre la tyrosine sans encadrement, car elle remplace toujours la phénylalanine
Prendre la phénylalanine et éviter la tyrosine sans encadrement
Éviter la phénylalanine et envisager la tyrosine comme nutriment essentiel sous encadrement

Éviter la phénylalanine et envisager la tyrosine comme nutriment essentiel sous encadrement

Explication

La phénylalanine est contre-indiquée en cas de phénylcétonurie, tandis que la tyrosine devient alors essentielle sous encadrement. Prendre de la phénylalanine méconnaît la contre-indication ; considérer la tyrosine comme elle-même contre-indiquée ou sans besoin d’encadrement est également erroné.

36. Une personne souffrant d’hyperthyroïdie et de troubles du rythme souhaite prendre de la tyrosine sans avis médical. Quelle recommandation découle du risque décrit ?

Écarter définitivement toute tyrosine, quel que soit le contexte médical
Prendre la supplémentation sans suivi, car la tyrosine réduit le tonus sympathique
Éviter la supplémentation sans suivi, car elle peut augmenter le tonus sympathique
Éviter la supplémentation parce qu’elle provoque directement des dyskinésies

Éviter la supplémentation sans suivi, car elle peut augmenter le tonus sympathique

Explication

En cas d’hyperthyroïdie ou de troubles du rythme, la supplémentation en tyrosine est à éviter sans suivi, car elle peut augmenter le tonus sympathique. La présenter comme une réduction de ce tonus inverse le risque ; les dyskinésies concernent notamment l’association non encadrée du Mucuna avec la lévodopa/carbidopa.

37. Un patient traité par lévodopa/carbidopa envisage d’ajouter librement du Mucuna. Quelle conduite est appropriée ?

Éviter l’association parce qu’elle bloque la conversion rénale de la citrulline
Ne pas l’associer librement ; réserver cette décision à un avis médical
Remplacer la lévodopa/carbidopa par du Mucuna sans avis médical
L’associer librement, car les deux apports se compensent

Ne pas l’associer librement ; réserver cette décision à un avis médical

Explication

L’association du Mucuna avec la lévodopa/carbidopa ne doit pas se faire librement, en raison des risques de surdosage, de dyskinésies et d’hypotension ; elle relève d’une décision médicale. L’idée d’une association libre ignore ces risques, et la conversion rénale de la citrulline n’est pas en cause.

38. Une personne prend de la citrulline plutôt que de l’arginine orale afin d’augmenter plus efficacement ses taux d’arginine et de NO. Quel mécanisme explique cet avantage ?

Elle échappe au premier passage hépatique puis est convertie en arginine dans les reins
Elle échappe au passage rénal puis est convertie en arginine dans l’intestin
Elle est transformée directement en NO dans le foie sans passer par l’arginine
Elle subit un premier passage hépatique important puis est convertie en arginine dans le foie

Elle échappe au premier passage hépatique puis est convertie en arginine dans les reins

Explication

La citrulline échappe au premier passage hépatique et est transportée vers les reins, où ASS1 et ASL la convertissent en arginine ; elle augmente ainsi plus efficacement l’arginine et le NO que l’arginine orale. L’arginine orale subit au contraire un métabolisme hépatique important, et la citrulline n’est pas convertie directement en NO.

39. Une personne présente une synthèse endogène limitée de taurine. Quels précurseur et enzymes participent à sa production, principalement dans le foie et le cerveau ?

La lysine, la lysine-hydroxylase et la cystéine-sulfinate décarboxylase
La sérine, la sérine-hydroxyméthyltransférase et la cystéine-dioxygénase
La cystéine, la sérine-hydroxyméthyltransférase et la lysine-hydroxylase
La cystéine, la cystéine-dioxygénase et la cystéine-sulfinate décarboxylase

La cystéine, la cystéine-dioxygénase et la cystéine-sulfinate décarboxylase

Explication

La taurine est formée à partir de la cystéine par la cystéine-dioxygénase et la cystéine-sulfinate décarboxylase, surtout dans le foie et le cerveau; sa synthèse humaine reste limitée. La lysine est un précurseur de la carnitine, tandis que la sérine et la sérine-hydroxyméthyltransférase sont liées à la synthèse de la glycine.

40. Chez un patient, quel ensemble de fonctions physiologiques la taurine peut-elle contribuer à soutenir ?

La contractilité cardiaque, la glycémie, la synthèse du collagène et la stabilité membranaire
La contractilité musculaire, le transport mitochondrial des lipides, la pression artérielle et la glycémie
La pression artérielle, la synthèse du collagène, l’équilibre osmotique et la production d’ATP
La contractilité cardiaque, la pression artérielle, l’équilibre osmotique et la stabilité membranaire

La contractilité cardiaque, la pression artérielle, l’équilibre osmotique et la stabilité membranaire

Explication

La taurine contribue à la contractilité cardiaque, à la régulation de la pression artérielle, à l’équilibre osmotique et à la stabilité des membranes. La glycémie et le collagène renvoient à d’autres fonctions métaboliques, tandis que le transport mitochondrial des acides gras relève de la carnitine.

41. Une personne qui ne consomme que des aliments végétaux cherche à augmenter son apport alimentaire en taurine. Quelle conclusion correspond à la répartition alimentaire de cette molécule ?

Les végétaux en apportent peu, tandis que les fruits de mer n’en fournissent pas
Les végétaux en apportent davantage que les aliments animaux, notamment les fruits de mer
Les végétaux en apportent comme les aliments animaux, mais les fruits de mer en sont pauvres
Les végétaux n’en apportent pas, tandis que les aliments d’origine animale en fournissent, notamment les fruits de mer

Les végétaux n’en apportent pas, tandis que les aliments d’origine animale en fournissent, notamment les fruits de mer

Explication

La taurine alimentaire se trouve quasi exclusivement dans les aliments d’origine animale, notamment les fruits de mer; les végétaux n’en contiennent pas. L’idée d’un apport végétal important inverse cette distinction, et la synthèse endogène limitée ne change pas la composition des aliments.

42. Une personne dont la synthèse de carnitine est diminuée présente aussi une carence en vitamine C. Quels autres précurseurs et cofacteurs sont impliqués dans la synthèse de la carnitine ?

Lysine et méthionine, avec les vitamines B9 et B12 et le zinc comme cofacteurs
Sérine et lysine, avec les vitamines B6 et B12 et le fer comme cofacteurs
Cystéine et méthionine, avec les vitamines B9 et B12 et le fer comme cofacteurs
Lysine et méthionine, avec les vitamines B6 et B3 et le fer comme cofacteurs

Lysine et méthionine, avec les vitamines B6 et B3 et le fer comme cofacteurs

Explication

La carnitine est synthétisée à partir de la lysine et de la méthionine, avec la vitamine C, la vitamine B6, la niacine et le fer comme cofacteurs indispensables. Les vitamines B9 et B12 interviennent plutôt dans la synthèse de la glycine, tandis que la cystéine est un précurseur de la taurine.

43. Lors d’un effort, une cellule musculaire doit utiliser des acides gras à longue chaîne pour produire de l’ATP. Quel rôle de la carnitine rend cette utilisation possible ?

Faire entrer les acides gras à chaîne courte dans les mitochondries afin qu’ils produisent directement de l’ATP
Faire entrer le glucose dans les mitochondries afin qu’il subisse la bêta-oxydation
Faire entrer les acides gras à longue chaîne dans les mitochondries afin qu’ils subissent la bêta-oxydation
Faire sortir les acides gras à longue chaîne des mitochondries afin qu’ils subissent la bêta-oxydation

Faire entrer les acides gras à longue chaîne dans les mitochondries afin qu’ils subissent la bêta-oxydation

Explication

La carnitine transporte les acides gras à longue chaîne dans les mitochondries, où leur bêta-oxydation permet de produire de l’ATP. La réponse qui les fait sortir inverse le sens du transport, tandis que le glucose n’est pas le substrat concerné par ce mécanisme.

44. Une personne choisit une forme de carnitine pour un objectif neurocognitif, tandis qu’une autre vise à améliorer la perfusion et la claudication. Quelles formes correspondent à ces objectifs, dans cet ordre ?

L-carnitine, puis acétyl-L-carnitine
Acétyl-L-carnitine, puis propionyl-L-carnitine
Propionyl-L-carnitine, puis L-carnitine
Acétyl-L-carnitine, puis L-carnitine

Acétyl-L-carnitine, puis propionyl-L-carnitine

Explication

L’acétyl-L-carnitine est privilégiée pour les objectifs neurocognitifs, tandis que la propionyl-L-carnitine est associée à la perfusion et à la claudication. La L-carnitine correspond plutôt aux objectifs musculaires.

45. Lorsque la synthèse endogène de glycine ne couvre pas les besoins, comment peut-on qualifier cet acide aminé non essentiel ?

Semi-essentiel comme la carnitine
Conditionnellement essentiel
Acide aminé ramifié
Essentiel en toutes circonstances

Conditionnellement essentiel

Explication

La glycine est non essentielle, mais elle est souvent qualifiée de conditionnellement essentielle lorsque sa synthèse endogène ne suffit pas à couvrir les besoins. La considérer essentielle en toutes circonstances efface cette condition, et la carnitine est un composé distinct.

46. Une personne souhaite augmenter son apport en glycine grâce à des aliments particulièrement concentrés. Quelle option correspond le mieux à cet objectif ?

Légumineuses et soja
Produits laitiers et œufs
Bouillon d’os, gélatine ou collagène hydrolysé
Viande maigre sans tissu conjonctif

Bouillon d’os, gélatine ou collagène hydrolysé

Explication

Les tissus conjonctifs et la gélatine sont particulièrement riches en glycine, ce qui rend les bouillons d’os, la gélatine et le collagène hydrolysé des sources concentrées. Les produits laitiers et les œufs en apportent moins, tandis que les légumineuses et la viande sans tissu conjonctif ne correspondent pas aux sources les plus concentrées décrites.

47. Une personne compare son apport quotidien moyen en glycine à l’estimation des besoins physiologiques. Quelle comparaison décrit le mieux l’écart attendu ?

Environ 2 g apportés contre des besoins estimés à 5 g
Environ 3 à 10 g apportés contre des besoins estimés à 2 g
Plus de 10 g apportés contre des besoins estimés à environ 2 g
Environ 2 g apportés contre des besoins estimés à plus de 10 g

Environ 2 g apportés contre des besoins estimés à plus de 10 g

Explication

L’alimentation occidentale apporte en moyenne 2 g de glycine par jour, alors que les besoins physiologiques estimés dépasseraient 10 g par jour. L’inversion des valeurs, la confusion avec la dose de supplémentation et l’estimation de 5 g ne correspondent pas à cette comparaison.

48. Une personne choisit une supplémentation de glycine pure conforme à la posologie courante et souhaite répartir les prises dans la journée. Quel schéma convient ?

3 g par jour en une prise au coucher
3 à 10 g par jour en deux prises
5 à 15 g par jour en trois prises
3 à 10 g par jour en trois prises

3 à 10 g par jour en trois prises

Explication

La supplémentation courante en glycine pure est de 3 à 10 g par jour, généralement répartis en trois prises. La plage de 5 à 15 g concerne le collagène hydrolysé, tandis que 3 g au coucher correspond aux essais sur le sommeil.

49. Une personne souhaite essayer le protocole de glycine associé à des bénéfices sur le sommeil dans des essais cliniques. Quelle prise correspond à ce protocole ?

3 g de glycine répartis en trois prises
5 à 15 g de collagène au coucher
3 g de glycine au coucher
10 g de glycine au coucher

3 g de glycine au coucher

Explication

Les essais cliniques sur le sommeil rapportent des bénéfices avec 3 g de glycine au coucher, notamment sur la qualité subjective du sommeil et l’état au réveil. La dose de 10 g relève de la plage générale de supplémentation, tandis que le collagène et les prises fractionnées décrivent d’autres usages.

50. Quelle suite décrit correctement l’origine métabolique de la spermidine ?

La L-ornithine donne la spermine, qui donne la spermidine
La spermidine donne la putrescine, qui donne la L-ornithine
La L-ornithine donne la putrescine, qui donne la spermidine
La putrescine donne la L-ornithine, qui donne la spermidine

La L-ornithine donne la putrescine, qui donne la spermidine

Explication

La spermidine est issue de la conversion de la putrescine, elle-même produite à partir de la L-ornithine. L’ordre inverse, le passage par la spermine et la dérivation directe de la L-ornithine omettent ou inversent une étape de cette origine.

51. Dans une cellule, la L-ornithine est convertie en putrescine, puis la putrescine reçoit un groupement aminopropyle. Quel produit se forme à cette étape ?

La putrescine
La spermine
La spermidine
La L-ornithine

La spermidine

Explication

Après conversion de la L-ornithine en putrescine, l’ajout d’un groupement aminopropyle par l’action de la SAMDC et de la spermidine synthase forme la spermidine. La L-ornithine est le précurseur, la putrescine l’intermédiaire et la spermine peut être formée ensuite.

52. Une expérience vise à stimuler le recyclage cellulaire par l’action de la spermidine. Quelle cible mécanistique faut-il inhiber ?

L’acétyltransférase EP300
L’ornithine décarboxylase
La spermidine synthase
La spermine

L’acétyltransférase EP300

Explication

La spermidine stimule l’autophagie en inhibant l’acétyltransférase EP300, ce qui favorise le recyclage cellulaire. La spermidine synthase et l’ornithine décarboxylase interviennent dans la biosynthèse des polyamines, et la spermine est un produit ultérieur de la voie.

53. Une personne envisage la supplémentation naturelle en spermidine aux doses usuelles étudiées. Quel apport quotidien correspond à cette pratique ?

1 à 3 g de spermidine issue du germe de blé
1 à 3 mg de spermidine issue du germe de blé
3 à 10 g de spermidine issue du germe de blé
0,1 à 0,3 mg de spermidine issue du germe de blé

1 à 3 mg de spermidine issue du germe de blé

Explication

La supplémentation étudiée utilise généralement 1 à 3 mg par jour de spermidine naturelle issue du germe de blé et est décrite comme bien tolérée aux doses usuelles. Les réponses en grammes confondent les unités ou reprennent la plage de supplémentation de la glycine, tandis que la dose en dessous de 1 mg ne correspond pas à la plage indiquée.

54. Lorsqu’une cellule entre en apoptose, quel changement de localisation de la phosphatidylsérine contribue à son élimination ?

Elle bascule de la face externe vers la face interne de la membrane plasmique.
Elle reste sur la face interne de la membrane plasmique.
Elle bascule de la face interne vers la face externe de la membrane plasmique.
Elle quitte la membrane plasmique pour gagner le cytosol.

Elle bascule de la face interne vers la face externe de la membrane plasmique.

Explication

Lors de l’apoptose, la phosphatidylsérine apparaît sur la face externe et sert de signal d’élimination pour les macrophages. La face interne correspond à sa localisation préférentielle habituelle, tandis qu’un déplacement vers le cytosol ne décrit pas ce signal.

55. Quelle proportion des phospholipides corticaux est représentée par la phosphatidylsérine ?

Environ 10 à 15 %.
Environ 20 à 25 %.
Environ 1 à 5 %.
Environ 40 à 50 %.

Environ 10 à 15 %.

Explication

La phosphatidylsérine représente environ 10 à 15 % des phospholipides corticaux, ce qui en fait un phospholipide particulièrement présent dans le cerveau. Les autres valeurs sous-estiment ou surestiment cette proportion.

56. Dans une cellule, une voie métabolique utilise un intermédiaire de la glycolyse pour produire de la sérine. Quel couple de substrat et d’enzyme clé correspond à cette voie ?

Pyruvate et sérine hydroxyméthyltransférase.
Cystéine et phosphoglycérate déshydrogénase.
3-phosphoglycérate et sérine racémase.
3-phosphoglycérate et phosphoglycérate déshydrogénase.

3-phosphoglycérate et phosphoglycérate déshydrogénase.

Explication

La sérine est synthétisée à partir du 3-phosphoglycérate, intermédiaire de la glycolyse, avec la phosphoglycérate déshydrogénase comme enzyme clé. La sérine hydroxyméthyltransférase convertit la sérine en glycine, tandis que la sérine racémase intervient dans la formation de D-sérine.

57. Une cellule mobilise la sérine pour produire la forme D de cet acide aminé. Quelle enzyme réalise cette transformation ?

La phosphatidylsérine synthétase.
La sérine racémase.
La sérine hydroxyméthyltransférase.
Les enzymes de la voie de transsulfuration.

La sérine racémase.

Explication

La sérine racémase convertit la sérine en D-sérine. La sérine hydroxyméthyltransférase mène à la glycine, et la voie de transsulfuration mène à la cystéine; ces voies ne réalisent donc pas cette transformation.

58. Comment caractériser la sérine au regard de sa nécessité dans l’alimentation et des besoins de l’organisme ?

Un acide aminé non essentiel, mais conditionnellement indispensable dans certaines situations.
Un acide aminé synthétisé par l’organisme uniquement en situation de maladie.
Un acide aminé non essentiel dont les besoins ne varient pas avec l’état physiologique.
Un acide aminé essentiel qui doit toujours être fourni par l’alimentation.

Un acide aminé non essentiel, mais conditionnellement indispensable dans certaines situations.

Explication

La sérine est non essentielle, mais peut devenir conditionnellement indispensable lors de la croissance, d’un stress métabolique ou de certaines pathologies. La qualifier d’essentielle confond son statut avec celui d’un acide aminé qui doit être apporté par l’alimentation.

59. Une personne construit un régime couvrant ses besoins en acides aminés, mais son organisme ne peut pas synthétiser la thréonine. Quelle mesure convient ?

Augmenter sa production endogène en période de croissance.
Prévoir un apport alimentaire de thréonine.
Compter sur sa synthèse à partir de la sérine.
Remplacer son apport par une synthèse dans le foie.

Prévoir un apport alimentaire de thréonine.

Explication

La thréonine est essentielle et l’organisme ne la synthétise pas; elle doit donc être apportée par l’alimentation. La croire synthétisable, notamment à partir de la sérine ou dans le foie, revient à la confondre avec un acide aminé non essentiel.

60. Quelle caractéristique structurale permet à la lactoferrine de lier le fer de façon réversible ?

Elle possède deux domaines de liaison au calcium.
Elle appartient à la famille des immunoglobulines.
Elle possède deux domaines de liaison au fer.
Elle possède un seul domaine de liaison au fer.

Elle possède deux domaines de liaison au fer.

Explication

La lactoferrine est une glycoprotéine de la famille des transferrines dotée de deux domaines qui lient le fer réversiblement. La fixation du calcium, le domaine unique et l’appartenance aux immunoglobulines correspondent à des confusions sur sa structure ou sa famille.

61. Dans un milieu muqueux où des bactéries pathogènes dépendent du fer libre, quel effet découle de l’action de la lactoferrine ?

La croissance bactérienne est limitée par une destruction directe de chaque bactérie.
La croissance bactérienne est limitée et l’oxydation liée au fer est réduite.
La croissance bactérienne est limitée et l’oxydation liée au calcium est réduite.
La croissance bactérienne est stimulée et l’oxydation liée au fer est réduite.

La croissance bactérienne est limitée et l’oxydation liée au fer est réduite.

Explication

En captant le fer libre, la lactoferrine prive de cette ressource les bactéries pathogènes qui en dépendent et protège contre l’oxydation liée au fer. L’apport de fer inverse l’effet, le calcium n’est pas le facteur visé, et la limitation de croissance ne signifie pas une destruction directe de chaque bactérie.

62. Quel ensemble décrit le mieux les effets de la lactoferrine sur les défenses et les muqueuses ?

Effets antibactériens, régulation des neutrophiles et macrophages, soutien de la barrière muqueuse.
Effets bactéricides, antifongiques et antiviraux, suppression des neutrophiles et macrophages, soutien de la barrière muqueuse.
Effets bactéricides, antifongiques et antiviraux, régulation des neutrophiles et macrophages, soutien de la barrière muqueuse.
Effets bactéricides, antifongiques et antiviraux, régulation des neutrophiles et macrophages, action limitée au microbiote.

Effets bactéricides, antifongiques et antiviraux, régulation des neutrophiles et macrophages, soutien de la barrière muqueuse.

Explication

La lactoferrine combine des effets bactéricides, antifongiques et antiviraux, régule les neutrophiles et les macrophages, et soutient l’intégrité de la barrière muqueuse. La suppression immunitaire, la réduction à l’effet antibactérien et l’absence d’action sur la barrière déforment chacune une composante de cet ensemble.

63. Une personne prend de la L-théanine et cherche à se détendre tout en restant alerte. Quel effet est le plus conforme à son action cérébrale ?

Une relaxation vigilante, associée à une baisse des ondes alpha, sans sédation.
Une relaxation accompagnée de sédation, associée à une hausse des ondes alpha.
Un sommeil profond, associé à une hausse des ondes alpha, sans détente vigilante.
Une relaxation vigilante, associée à une hausse des ondes alpha, sans sédation.

Une relaxation vigilante, associée à une hausse des ondes alpha, sans sédation.

Explication

La L-théanine augmente les ondes alpha et favorise une relaxation vigilante sans provoquer de sédation. La sédation, la baisse des ondes alpha et le sommeil profond confondent cette détente éveillée avec d’autres effets.

64. Quelle est la nature du HMB et quelle est son origine métabolique ?

Un métabolite de la leucine produit en grande quantité par l’organisme.
Un métabolite de la glutamine produit en faible quantité par l’organisme.
La leucine elle-même produite en faible quantité par l’organisme.
Un métabolite de la leucine produit en faible quantité par l’organisme.

Un métabolite de la leucine produit en faible quantité par l’organisme.

Explication

Le HMB, ou β-hydroxy-β-méthylbutyrate, est un métabolite de la leucine que l’organisme produit en faible quantité. La glutamine, la leucine elle-même et une production abondante sont des confusions sur son origine ou son statut.

65. Quel mécanisme correspond aux effets du HMB sur le muscle ?

Accélération de la dégradation protéique, stimulation de la synthèse via mTORC1 et soutien des membranes musculaires.
Réduction de la dégradation protéique, stimulation de la synthèse via mTORC1 et soutien des membranes musculaires.
Réduction de la dégradation protéique, stimulation de la synthèse via une voie autre que mTORC1 et soutien des membranes musculaires.
Réduction de la dégradation protéique, stimulation de la synthèse via mTORC1 et dégradation des membranes musculaires.

Réduction de la dégradation protéique, stimulation de la synthèse via mTORC1 et soutien des membranes musculaires.

Explication

Le HMB réduit la dégradation protéique, stimule la synthèse protéique via mTORC1 et contribue à la stabilité et à la réparation des membranes musculaires. Accélérer la dégradation, écarter mTORC1 ou dégrader les membranes contredit respectivement ces effets.

66. Un adulte commence une supplémentation en HMB pour soutenir sa masse maigre et sa force. Quel schéma correspond à la dose étudiée et à la durée recherchée ?

3 g par jour, souvent en trois prises, pendant 8 à 12 semaines.
3 g par jour, souvent en trois prises, pendant 2 à 4 semaines.
1 g par jour, souvent en trois prises, pendant 8 à 12 semaines.
3 g par jour en une prise, pendant 8 à 12 semaines.

3 g par jour, souvent en trois prises, pendant 8 à 12 semaines.

Explication

La dose adulte la plus étudiée est de 3 g par jour, souvent répartie en trois prises, avec des effets recherchés sur la masse maigre et la force après 8 à 12 semaines. Une dose totale de 1 g, une prise unique ou une période de 2 à 4 semaines ne correspond pas à ce schéma.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 97 flashcards sur Arginine, méthionine et tryptophane.

Quelle proportion des protéines totales du corps humain représente le collagène ?

Près de 30 %.

Quel rôle joue la vitamine C dans la synthèse du collagène ?

Elle permet l’hydroxylation de la proline et de la lysine.

Où les peptides de collagène hydrolysé sont-ils absorbés ?

Dans l’intestin grêle.

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Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Arginine, méthionine et tryptophane.

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