Quelles fonctions porte le carbone α d'un acide α-aminé ?
Une fonction amine NH₂, une fonction carboxyle COOH, un hydrogène et un radical R.
Combien d'acides aminés naturels construisent les protéines ?
Vingt acides aminés naturels.
Qu'impose la nature essentielle d'un acide aminé chez l'humain ?
Il doit être apporté par l’alimentation car il n’est pas synthétisé.
Quels acides aminés sont apolaires ?
Val, Ile, Leu, Met, Pro, Phe, Trp, Ala et Gly.
Quels acides aminés sont polaires non ionisables ?
Cys, Tyr, Ser, Thr, Asn et Gln.
Quels acides aminés sont polaires ionisables ?
Asp, Glu, His, Lys et Arg.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pHi ?
Le pHi est le pH où la charge globale d'une molécule est nulle.
Comment est chargé un acide aminé à pH inférieur au pHi ?
Il est sous forme cationique chargée positivement.
Comment est chargé un acide aminé à pH supérieur au pHi ?
Il est sous forme anionique chargée négativement.
Quelle charge globale a un acide aminé à pH égal au pHi ?
Il possède une charge globale nulle.
Sous quelle forme se trouve un acide aminé à pH égal au pHi ?
Sous forme de zwitterion.
Quel est le pHi des acides aminés Asp et Glu ?
Leur pHi est proche de 3.
Quels acides aminés aromatiques absorbent les ultraviolets entre 260 et 280 nm ?
Phe, Trp et Tyr absorbent dans cette plage.
À quoi sert l'absorption UV des acides aminés aromatiques ?
À déterminer la concentration des protéines en solution par spectroscopie.
Entre quels groupes se forme la liaison peptidique ?
Entre le groupe COOH α et le groupe NH₂ α de deux acides aminés.
Que constitue la liaison peptidique dans les protéines ?
Le squelette de la structure primaire des protéines.
Qu'est-ce que la transamination dans le métabolisme des acides aminés ?
Le transfert du groupe NH₂ d’un acide aminé à un α-cétoacide.
Quels cofacteurs sont nécessaires à la transamination ?
Le phosphate de pyridoxal et une transaminase.
Quel produit est libéré lors de la désamination d’un acide aminé ?
L’ammoniac NH₃.
Quelles enzymes interviennent dans la désamination des acides aminés ?
La glutaminase puis la glutamate déshydrogénase.
Quels résidus d’acides aminés peuvent être phosphorylés ?
Les résidus Ser, Thr et Tyr.
Quels types de glycosylation peuvent subir les résidus Asn, Ser et Thr ?
Les résidus Asn peuvent être N-glycosylés, Ser et Thr peuvent être O-glycosylés.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
L'enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Quelle différence principale distingue les holoprotéines des hétéroprotéines ?
Les holoprotéines contiennent seulement des acides aminés, les hétéroprotéines ont un groupement prosthétique non protéique.
Quel rôle principal ont les protéines fibreuses ?
Un rôle structural.
Comment se caractérisent les protéines globulaires ?
Elles ont une structure compacte.
Quelle propriété ont les protéines membranaires vis-à-vis des solutions aqueuses ?
Elles sont insolubles dans les solutions aqueuses mais solubilisables par des détergents.
Quelles fonctions principales assurent les protéines ?
Catalyse, transport, structure, contraction, reconnaissance, stockage et régulation cellulaire.
Pourquoi une liaison peptidique est-elle plane ?
Les six atomes Cα, C, O, N, H et Cα sont coplanaires.
Quelle configuration de la liaison peptidique est énergétiquement plus favorable ?
La configuration trans avec un angle ω de 180°.
Quelle liaison hydrogène caractérise une hélice α droite ?
Elle relie le groupe CO du résidu i au groupe NH du résidu i+4.
Quel est le pas et le nombre de résidus par tour dans une hélice α droite ?
Le pas est 5,41 Å et il y a 3,6 résidus par tour.
Qu'est-ce qui différencie un feuillet β parallèle d'un antiparallèle ?
L'orientation relative des chaînes polypeptidiques.
Quel rôle jouent les boucles et coudes dans la chaîne polypeptidique ?
Ils permettent de changer de direction et participent aux sites de reconnaissance, liaison et actifs.
Quelles interactions stabilisent la structure tertiaire des protéines globulaires ?
Les interactions hydrophobes, ioniques, hydrogène et parfois les ponts disulfure.
Quelle est la composition de la myoglobine ?
Une chaîne de 153 acides aminés et un groupement prosthétique hème.
Quel fer peut fixer réversiblement l'oxygène ?
Le fer ferreux Fe²⁺.
Que fixe le fer ferrique Fe³⁺ ?
L'eau H₂O.
Quelle est la structure de l'hémoglobine humaine ?
Un tétramère α₂β₂.
Combien de molécules d'O₂ l'hémoglobine peut-elle fixer ?
Quatre, une par chaîne.
Que provoque la fixation d'O₂ sur une chaîne d'hémoglobine ?
La transition conformationnelle T vers R.
Que caractérise la P50 d'une protéine ?
La pression partielle pour 50 % d'occupation des sites.
Quelle P50 indique une forte affinité pour l'oxygène ?
Une P50 faible.
Quelle est la composition de l'hémoglobine humaine ?
Un tétramère α2β2 constitué de deux chaînes α et deux chaînes β.
Quelle conformation adopte la désoxyhémoglobine ?
La conformation T.
Quelle conformation adopte l’oxyhémoglobine ?
La conformation R.
Qu'entraîne la fixation d'une molécule d'O₂ sur une chaîne α ?
Le déplacement de l’hélice F et la transition T vers R.
Qu'est-ce que la coopérativité dans l'hémoglobine ?
La facilitation de la fixation d’O₂ sur les autres chaînes après la première fixation.
Quelle est la formule chimique de l’oxygénation de l’hémoglobine ?
Pourquoi l’oxygénation de l’hémoglobine n’est-elle pas une oxydation ?
Parce que le fer reste à l’état ferreux Fe²⁺.
Quelle affinité a l’hémoglobine pour le monoxyde de carbone ?
Une affinité 20 fois supérieure à celle de l’oxygène.
Qu'est-ce que la P50 en relation avec l'oxygène ?
La P50 est la pression partielle d’oxygène où 50 % des sites sont occupés.
Quelle est la P50 de la myoglobine et sa forme de courbe de saturation ?
La myoglobine a une P50 de 3 et une courbe hyperbolique.
Quelle est la P50 de l'hémoglobine et sa forme de courbe de saturation ?
L'hémoglobine a une P50 de 26 et une courbe sigmoïde.
Quelle hémoglobine libère l'oxygène au placenta ?
L'hémoglobine A maternelle α2β2 libère l'oxygène au placenta.
Quelle hémoglobine fœtale a une affinité supérieure pour l'oxygène ?
L'hémoglobine fœtale α2γ2 a une affinité supérieure pour l'O₂.
Quels effecteurs diminuent l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène ?
Les ions H⁺, CO₂ et 2,3-bisphosphoglycérate sont des effecteurs négatifs.
Qu'impose l'effet Bohr sur l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène ?
L'effet Bohr diminue l'affinité de l'hémoglobine quand le pH baisse.
Quel est le résultat de la diminution de pH sur la libération d'oxygène ?
La baisse de pH favorise la libération d'oxygène dans les tissus.
Qu'est-ce que la drépanocytose ?
Une anomalie génétique de l'hémoglobine due à une mutation ponctuelle de la sous-unité β.
Quelle substitution d'acide aminé caractérise l'hémoglobine S ?
La valine remplace le glutamate au sixième codon de la chaîne β.
Quel codon remplace GAG dans l'hémoglobine S ?
Le codon GTG remplace le codon GAG.
Comment la désoxyhémoglobine S forme-t-elle des fibres ?
Par polymérisation de ses tétramères α2β2.
Quel effet la polymérisation de la désoxyhémoglobine S a-t-elle sur sa solubilité ?
Elle réduit la solubilité de la désoxyhémoglobine S.
Quel risque entraîne la formation de fibres de désoxyhémoglobine S ?
Elle peut obstruer les capillaires.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Une enzyme est une protéine enzymatique synthétisée génétiquement par un être vivant.
Quelle molécule l'enzyme transforme-t-elle ?
Le substrat est la molécule transformée par l'enzyme.
Quelle molécule apparaît lors de la réaction enzymatique ?
Le produit est la molécule apparaissant au cours de la réaction catalysée.
Que modifient les enzymes dans une réaction chimique ?
Les enzymes abaissent l'énergie d'activation et augmentent la vitesse sans changer l'équilibre thermodynamique.
Quelles sont les six classes d'enzymes ?
Les oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases et ligases ou synthétases.
Quelle classe d'enzyme est l'anhydrase carbonique ?
L'anhydrase carbonique est une lyase.
Quel métal contient l'anhydrase carbonique dans son site actif ?
Elle contient un atome de zinc dans son site actif.
Combien de molécules de CO₂ l'anhydrase carbonique peut-elle hydrater par seconde ?
Elle peut hydrater 10⁵ molécules de CO₂ par seconde.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
Une poche tridimensionnelle qui lie substrat, cofacteur et contient groupes catalytiques.
Quelle différence décrit le modèle de Fischer sur le site actif ?
Le site actif est complémentaire du substrat avant fixation.
Quelle différence décrit le modèle de Koshland sur le site actif ?
Le site actif s'ajuste après fixation du substrat.
Quels résidus nucléophiles peut contenir le site actif ?
Sérines, cystéines et histidines.
Quel effet a une mutation sur un résidu catalytique ?
Elle peut altérer ou supprimer la fonction enzymatique.
Qu'est-ce qu'une apoenzyme ?
La partie protéique dépourvue de cofacteur.
Qu'est-ce qu'une holoenzyme ?
Une enzyme active associant apoenzyme et cofacteurs.
Qu'est-ce qu'un cofacteur minéral ?
Un ion inorganique comme Cu²⁺ ou Fe²⁺.
Qu'est-ce qu'un coenzyme ?
Une molécule organique ou métallo-organique.
Quelle différence existe entre un cosubstrat et un groupement prosthétique ?
Le cosubstrat est lié faiblement et peut partir, le prosthétique est lié fortement.
De quoi dérivent les coenzymes ?
Des vitamines.
Quel rôle ont les coenzymes dans les réactions enzymatiques ?
Ils transportent transitoirement des groupements fonctionnels spécifiques.
Quel est le rôle du NAD⁺ comme cosubstrat ?
Il transporte des équivalents réducteurs et peut changer d'apoenzyme.
Teste tes connaissances avec un QCM de 49 questions sur Hémoglobine et enzymologie.
1. Quelle combinaison décrit correctement la structure générale d’un acide α-aminé ?
2. Quel rôle les 20 acides aminés naturels jouent-ils dans les organismes ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Hémoglobine et enzymologie.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards