Cinétique enzymatique — définition ?
Étude de la vitesse des réactions enzymatiques.
Vitesse initiale V0 — rôle ?
Mesure la vitesse au début de la réaction.
Vmax — signification ?
Vitesse maximale saturant l’enzyme.
KM — rôle ?
Constante d’affinité enzyme-substrat.
Michaelis-Menten — équation ?
Relation entre V0, Vmax, KM, [S].
Lineweaver-Burk — principe ?
Linéarise la cinétique enzymatique.
Inhibition compétitive — effet ?
Augmente KM, Vmax inchangé.
Inhibition non compétitive — effet ?
Diminue Vmax, KM inchangé.
Inhibition incompétitive — effet ?
Diminue KM et Vmax.
Inhibiteur irréversible — mécanisme ?
Liaison covalente bloquant l’enzyme.
Enzymes allostériques — caractéristique ?
Possèdent des sites de fixation effecteurs.
Isoenzymes — définition ?
Enzymes similaires catalysant la même réaction.
Testez vos connaissances avec un QCM de 12 questions sur Principes fondamentaux de la cinétique enzymatique.
1. Quel type d’inhibiteur se fixe uniquement au complexe enzyme-substrat ?
2. Dans la représentation de Lineweaver-Burk, quelles grandeurs sont utilisées ?
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