L’inhibiteur incompétitif
Explication
L’inhibition incompétitive se caractérise par une fixation uniquement sur le complexe enzyme-substrat. À l’inverse, le compétitif se fixe sur l’enzyme libre.
Les inverses 1/V0 et 1/[S]
Explication
Lineweaver-Burk linéarise la cinétique enzymatique en utilisant 1/V0 et 1/[S]. Cela permet d’obtenir une droite exploitable pour lire des paramètres cinétiques.
Il augmente KM sans modifier Vmax
Explication
Un inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat sur l’enzyme libre, ce qui augmente KM sans changer Vmax. L’inhibition peut être compensée par une forte concentration en substrat.
Par leurs paramètres cinétiques ou leurs propriétés de régulation
Explication
Les isoenzymes catalysent la même réaction mais peuvent présenter des paramètres cinétiques et une régulation différents. Cette diversité permet une adaptation plus fine au métabolisme.
Un coenzyme lié de façon covalente à l’apoenzyme
Explication
Un groupement prosthétique est un coenzyme fixé covalemment à l’apoenzyme. Contrairement à un cosubstrat, il n’est pas simplement libre pendant la catalyse.
La variation de la vitesse initiale d’une réaction selon la concentration en substrat
Explication
La cinétique enzymatique étudie comment la vitesse initiale V0 dépend de la concentration en substrat. Les autres propositions concernent d’autres aspects de la biochimie et non la vitesse de réaction.
Le NAD+
Explication
Le NAD+ dérive de la vitamine B3, tandis que le FAD dérive de la vitamine B2. Les autres propositions correspondent à d’autres coenzymes de la liste.
Elle possède, en plus du site actif, un ou plusieurs sites de fixation pour des effecteurs
Explication
Les enzymes allostériques ont un site actif et des sites supplémentaires pour des composés effecteurs. Ces fixations modifient leur conformation et donc leur activité.
Une isoforme proche qui catalyse la même réaction chimique qu’une autre enzyme
Explication
Les isoenzymes sont des formes proches d’une même enzyme qui catalysent la même réaction chimique. Elles peuvent toutefois différer par leurs propriétés cinétiques ou de régulation.
La vitesse mesurée au tout début de la réaction avant consommation importante du substrat
Explication
V0 correspond à la vitesse mesurée au début de la réaction, avant que le substrat ne soit significativement consommé. Elle sert de base à l’étude de la relation entre vitesse et concentration en substrat.
Une conformation tendue qui bloque l’accès au site actif
Explication
La fixation d’un inhibiteur allostérique favorise une conformation tendue, inactivée, qui empêche l’accès au site actif. La conformation relâchée correspond au contraire à l’état activé.
Relier la vitesse de réaction V0 à la concentration en substrat [S]
Explication
Le diagramme de Michaelis-Menten met en relation V0 et [S]. C’est la représentation classique de la cinétique enzymatique simple.
Mémorisez les réponses avec 12 flashcards sur Principes fondamentaux de la cinétique enzymatique.
Cinétique enzymatique — définition ?
Étude de la vitesse des réactions enzymatiques.
Vitesse initiale V0 — rôle ?
Mesure la vitesse au début de la réaction.
Vmax — signification ?
Vitesse maximale saturant l’enzyme.
Consultez la fiche de révision complète sur Principes fondamentaux de la cinétique enzymatique.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des QCM avec corrections en 30 secondes.
Générateur de QCM