Alphabet protéique — définition ?
Les acides aminés qui composent les protéines.
Zwitterion — état ?
Acide aminé porteur simultanément charge positive et negative.
Chiralité des acides aminés — origine ?
Carbone asymétrique Cα, sauf glycine.
Forme L — importance ?
Majoritaire dans les protéines.
Chaîne latérale R — rôle ?
Détermine propriétés physicochimiques.
pKa — définition ?
pH d’équilibre entre formes protonée et déprotonée.
Résidus basiques — exemple ?
Lysine, Arginine, Histidine.
Résidus acides — exemple ?
Acide aspartique, glutamique.
Liaison peptidique — caractéristique ?
Partiellement double, planéité, rigidité.
Angles dièdres — noms ?
φ (phi), ψ (psi), ω (omega).
ω — valeur favorisée ?
180° (trans), 0° (cis) en moindre proportion.
Angles chi — rôle ?
Orientation des chaînes latérales.
Hélice alpha droite — φ, ψ ?
Environ −60°, −60°.
Répétition hélice α — résidus/tour ?
Environ 3,6 résidus.
Feuillet bêta — stabilisation ?
Liaisons hydrogène entre brins.
Feuillet antiparallèle — φ, ψ ?
−150°, 135°.
Diagramme de Ramachandran — but ?
Cartographier conformations stériquement possibles.
Repliement — principe ?
Minimisation de ΔG, paysage énergétique.
Testez vos connaissances avec un QCM de 18 questions sur Principes structuraux des protéines.
1. Quelle caractéristique distingue le plus les acides aminés entre eux dans une protéine ?
2. À pH physiologique, sous quelle forme un acide aminé libre se trouve-t-il le plus souvent ?
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