De quels éléments le réticulum endoplasmique est-il formé ?
D’une membrane et d’une lumière.
Avec quelle membrane nucléaire le réticulum endoplasmique est-il en continuité ?
Avec la membrane externe de l’enveloppe nucléaire.
Quels organites composent le système endomembranaire ?
Le réticulum endoplasmique, l’appareil de Golgi et les lysosomes.
Où se trouvent les ribosomes du RER ?
Sur sa face cytoplasmique.
Où l’ADN est-il transcrit en ARN lors de la production d’une protéine ?
Dans le noyau.
Quel organite traduit l’ARN en acides aminés ?
Les ribosomes.
Où les ribosomes traduisent-ils l’ARN en acides aminés ?
Dans le cytosol ou au niveau du REG.
Qu’est-ce qu’un peptide signal ?
Une séquence d’acides aminés qui adresse une protéine à sa destination cellulaire.
Qu’est-ce que la translocation cotraductionnelle ?
Le déplacement d’une protéine du cytosol vers la lumière du RE pendant sa synthèse.
Que provoque la fixation de la SRP au peptide signal et au ribosome ?
L’interruption de la synthèse protéique.
Quel effet un domaine transmembranaire hydrophobe peut-il avoir sur la translocation ?
Il peut l’arrêter et ancrer la protéine dans la membrane du RE.
Quel rôle les chaperonnes BiP jouent-elles dans le RE ?
Elles facilitent le repliement des protéines en consommant de l’ATP.
Comment le repliement des protéines peut-il se produire sans chaperonnes dans le RE ?
Il peut se faire spontanément.
Que deviennent les protéines mal repliées persistantes selon le contrôle qualité du RE ?
Elles sont dirigées vers la voie ERAD puis le protéasome.
Sur quelle face de la membrane du REL les phospholipides membranaires sont-ils synthétisés ?
Sur la face cytoplasmique.
Que fait le RE lorsque la concentration cytosolique de calcium est élevée ?
Il séquestre le calcium pour diminuer sa concentration cytosolique.
À quoi le calcium stocké dans le RE peut-il ensuite servir ?
De second messager dans les voies de signalisation.
Qu’est-ce que le trafic vésiculaire ?
Le bourgeonnement, le transport et la fusion de vésicules entre compartiments.
Quelle est la première étape du trafic vésiculaire ?
La formation du manteau.
Quelle étape détache la vésicule du compartiment donneur ?
La fission.
Quand une protéine G est-elle active ?
Lorsqu’elle est liée au GTP.
Où se trouve la R-SNARE dans le trafic vésiculaire ?
Sur la vésicule.
Quel facteur active Sar1-GDP à la membrane du RE ?
Sar1-GEF l’active en Sar1-GTP.
Que recrute Sar1-GTP à la membrane du RE ?
Les protéines du manteau COP-II.
Quelle reconnaissance initie la fusion d’une vésicule avec sa cible ?
La reconnaissance de Rab par son récepteur.
Quel moteur transporte les vésicules du RE vers l’appareil de Golgi ?
La dynéine.
Où se situe l’appareil de Golgi par rapport au centrosome ?
Près du centrosome.
Quel est le plus gros organite de la cellule ?
Le réticulum endoplasmique.
Quelle forme présentent les saccules du réticulum endoplasmique ?
Ils sont aplatis.
Quelles sont les deux parties du réticulum endoplasmique ?
La partie rugueuse et la partie lisse.
Quelle proportion de protéines contient la membrane du réticulum endoplasmique ?
Environ 70 % de protéines.
Quelle propriété caractérise le peptide signal d’adressage au REG ?
Il est hydrophobe.
Où se trouve le peptide signal d’adressage au REG dans la séquence protéique ?
Au début, en position N-terminale.
Quel rôle joue un peptide de destination dans l’adressage d’une protéine ?
Il indique la destination finale de la protéine.
Qu’est-ce que la SRP ?
Une ribonucléoprotéine cytosolique composée d’ARN et de protéines, dotée d’une activité GTPase.
Quel effet l’hydrolyse du GTP par la SRP a-t-elle sur sa conformation ?
Elle provoque un changement de conformation.
Où se trouve l’extrémité N-terminale après un peptide signal clivé suivi d’un domaine transmembranaire de terminaison ?
Du côté luminal.
Qu’est-ce qui détermine l’orientation d’une protéine portant un peptide signal interne ?
La position de l’extrémité chargée positivement, qui reste du côté cytosolique.
Que font les domaines hydrophobes successifs d’une protéine à plusieurs domaines transmembranaires ?
Ils provoquent l’arrêt puis la reprise de la translocation sans interrompre la traduction.
Quel effet l’environnement oxydant du RE a-t-il sur les protéines ?
Il permet la formation de ponts disulfure qui stabilisent leur structure.
Quel est le motif de N-glycosylation ?
Asn-X-Ser/Thr.
Où se déroule l’O-glycosylation ?
Uniquement dans le Golgi, sur une fonction hydroxyle.
Où commence et où se termine la N-glycosylation ?
Elle commence dans le RE et se termine dans le Golgi.
Quels éléments coopèrent à l’homéostasie calcique dans la cellule ?
Le RE, les mitochondries et des protéines cytosoliques.
Que représente le passage du GDP au GTP ?
Un échange de nucléotides, et non une phosphorylation.
Quelles formes de GTPases participent au trafic vésiculaire ?
Des formes monomériques et des formes trimériques.
Qu’est-ce qui distingue l’exocytose de l’endocytose ?
L’exocytose fusionne une vésicule avec la membrane plasmique, tandis que l’endocytose fait entrer une vésicule dans la cellule.
Que recrute Rab-GTP pour faciliter l’arrimage des vésicules ?
Des protéines facilitant leur arrimage.
Quelles propriétés de l’arrimage Rab-GTP régule-t-elle ?
Sa vitesse et la correspondance entre R-SNARE et Q-SNARE.
Qu’entraîne l’hydrolyse du GTP par Sar1 après le bourgeonnement ?
L’inactivation de Sar1 et la perte du manteau COP-II.
Quelles molécules dissocient le complexe trans-SNARE après la fusion ?
Des protéines accessoires et NSF.
Qu’est-ce que l’ERGIC ?
Un compartiment intermédiaire formé par la fusion de vésicules entre le RE et le Golgi.
Quelle protéine intervient dans le transport du Golgi vers le RE ?
COP I.
Sur quel résidu et quel atome porte la N-glycosylation ?
Sur l’asparagine, au niveau de l’azote de sa fonction amide.
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1. Quelle organisation caractérise le réticulum endoplasmique dans une cellule eucaryote ?
2. Quels organites composent le système endomembranaire décrit ici ?
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