QCM : Réticulum endoplasmique et trafic (21 questions)

Explication

Le réticulum endoplasmique comprend une membrane et une lumière, et sa membrane est en continuité avec la membrane externe de l’enveloppe nucléaire. L’association à la membrane interne inverse la continuité, l’absence de lumière nie son organisation et les vésicules séparées suppriment la continuité.

Explication

Le système endomembranaire comprend le réticulum endoplasmique, l’appareil de Golgi et les lysosomes. Les mitochondries, les ribosomes ou le noyau ne remplacent pas les composants de cette liste.

Explication

Le RER porte des ribosomes et assure la synthèse ainsi que la glycosylation des protéines; le REL, dépourvu de ribosomes, synthétise des phospholipides et stocke le calcium. Attribuer les ribosomes au REL ou les fonctions lipidiques au RER inverse leurs caractéristiques.

Explication

La production comprend d’abord la transcription de l’ADN en ARN dans le noyau, puis la traduction de l’ARN en acides aminés par des ribosomes dans le cytosol ou au REG. Inverser les étapes, déplacer la transcription dans le cytosol ou placer la traduction dans le noyau contredit cet enchaînement.

Explication

Le peptide signal est une séquence d’acides aminés qui adresse une protéine à sa destination cellulaire. La séquence entière n’est pas le signal, le site de fixation de l’ARN concerne la traduction, et le peptide de destination constitue un étiquetage distinct de la destination finale.

Explication

La translocation cotraductionnelle désigne le passage d’une protéine du cytosol vers la lumière du RE pendant que sa synthèse se poursuit. La translocation post-traductionnelle se produit après la synthèse, la traduction n’est pas le déplacement de la protéine, et l’exportation indique le sens opposé.

Explication

L’hydrolyse du GTP provoque la libération de la SRP et permet la reprise de la traduction à travers le translocon. La fixation au récepteur et le transfert du peptide signal précèdent cette étape, tandis que la simple liaison du GTP ne correspond pas à son hydrolyse.

Explication

Un domaine transmembranaire hydrophobe peut arrêter la translocation et ancrer la protéine dans la membrane du RE. Le passage complet correspond au cas d’une protéine soluble, et l’arrêt de la translocation ne signifie pas nécessairement un arrêt de la traduction.

Explication

Les chaperonnes du RE, comme BiP, facilitent le repliement en consommant de l’ATP, même si certaines protéines peuvent aussi se replier spontanément. Le GTP intervient dans le mécanisme de la SRP, tandis que les ponts disulfure stabilisent la structure plutôt que de fournir l’énergie de BiP.

Explication

Le contrôle qualité du RE dirige les protéines correctement conformées vers le Golgi, tandis que les protéines mal repliées persistantes passent par ERAD puis le protéasome. Le transfert vers le Golgi concerne les protéines bien conformées, et BiP ainsi que la N-glycosylation ne constituent pas la voie de dégradation.

Explication

Les phospholipides membranaires sont synthétisés sur la face cytoplasmique de la membrane du REL. La face luminale inverse l’orientation, tandis que les deux autres réponses attribuent cette synthèse à un autre compartiment ou à une autre région du RE.

Explication

Lorsque le calcium cytosolique est élevé, le RE le séquestre, ce qui réduit sa concentration dans le cytosol; le calcium stocké peut ensuite servir de second messager. La libération augmente le calcium cytosolique, la production n’est pas le mécanisme décrit et son maintien dans le cytosol ne le diminue pas.

Explication

Le trafic vésiculaire comprend le bourgeonnement depuis un compartiment donneur, le transport de la vésicule et sa fusion avec un compartiment cible. La fusion ne précède pas le transport, et le processus ne se limite pas à la formation des vésicules ni au déplacement libre de protéines dans le cytosol.

Explication

La fission coupe le bourgeon et détache la vésicule de la membrane donneuse avant son transport. Le bourgeonnement déforme la membrane, la formation du manteau contribue à la formation de la vésicule, et la fusion se produit ensuite avec la cible.

Explication

La GEF active la protéine G en favorisant l’échange du GDP contre du GTP; la forme liée au GTP est active. L’hydrolyse du GTP et l’inactivation sont associées à la GAP, tandis que l’échange de nucléotides n’est pas une phosphorylation.

Explication

La R-SNARE, aussi appelée v-SNARE, se trouve sur la vésicule; la Q-SNARE, ou t-SNARE, se trouve sur le compartiment cible et contribue à orienter la fusion. L’inversion des localisations ou l’attribution des deux protéines à une seule membrane ne respecte pas cette distinction.

Explication

Sar1-GTP recrute les protéines du manteau COP-II à la membrane du RE, et leur assemblage induit la courbure qui permet le bourgeonnement. Rab intervient dans l’arrimage, tandis que l’hydrolyse du GTP par Sar1 entraîne sa désactivation et la perte du manteau.

Explication

Après la reconnaissance par Rab et son récepteur, les membranes se rapprochent, les SNARE s’entortillent en complexe trans-SNARE, puis le calcium facilite l’étape finale. COP-II et l’hydrolyse de Sar1 interviennent dans la formation et le démantèlement du manteau, pas dans cette séquence de fusion.

Explication

La dynéine transporte les vésicules du RE vers le Golgi, situé près du centrosome. COP I est associé au transport inverse, tandis que COP-II forme le manteau des vésicules exportées du RE.

Explication

Le transport du Golgi vers le RE implique COP I. COP-II est associé à l’export du RE, tandis que la dynéine assure le transport des vésicules du RE vers le Golgi.

Explication

La N-glycosylation ajoute un oligosaccharide sur l’azote de la fonction amide d’un résidu Asn et commence dans le réticulum endoplasmique avant de se poursuivre dans le Golgi. L’O-glycosylation concerne une fonction hydroxyle, le pont disulfure est une liaison entre des résidus soufrés, et la modification décrite ne se limite pas au Golgi.