Structure et Fonction de l'Hémoglobine

📋 Plan du Cours

1. Protéines fixatrices O2
2. Structure hémoglobine
3. Protoporphyrine et porphyrines
4. Liaison fer-protoporphyrine
5. Liaisons de coordination hème
6. Courbe saturation oxygène
7. Coopérativité hémoglobine
8. Fixation et libération O2
9. Effet Bohr et CO
10. Pathologies hémoglobine

📖 1. Protéines fixatrices O2

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéines fixatrices de dioxygène : protéines capables de lier réversiblement l’oxygène grâce à des groupements prosthétiques, essentielles dans la respiration et la photosynthèse (source : introduction).
• Transport de l’oxygène par l’hémoglobine et la myoglobine : mécanismes permettant de déplacer ou stocker l’oxygène dans l’organisme. L’hémoglobine transporte l’oxygène du poumon vers les tissus via le sang, tandis que la myoglobine stocke l’oxygène dans la muscle (source : introduction).
• Différence entre stockage et transport de l’oxygène : la myoglobine assure le stockage d’oxygène avec une forte affinité, alors que l’hémoglobine optimise le transport et la libération de l’oxygène en fonction des besoins (source : introduction).

📝 Points essentiels