Protéines fixatrices O2 — définition ?
Protéines capables de lier réversiblement l’oxygène.
Structure hémoglobine — composition ?
Tétramère avec 2 chaînes alpha et 2 bêta.
Protoporphyrine — dérivé ?
Porphine, structure de type 3.
Liaison fer-protoporphyrine — rôle ?
Forme l’hème, permettant fixation O2.
Liaisons de coordination hème — sites ?
6 sites : 4 azotes, 1 histidine, 1 libre.
Courbe saturation oxygène — forme ?
Sigmoïde pour hémoglobine, hyperbolique pour myoglobine.
Coopérativité hémoglobine — mécanisme ?
Fixation d’O2 facilite fixation sur autres sous-unités.
Fixation O2 — mécanisme ?
Liaison au fer ferreux, réarrangement électronique.
Effet Bohr — influence ?
Diminue affinité de l’hémoglobine pour O2.
CO — effet ?
Se lie à l’atome de fer, bloque fixation O2.
Pathologies hémoglobine — exemples ?
Drépanocytose, Hb C, intoxication au CO.
Structure quaternaire — rôle ?
Permet la coopérativité et régulation de l’O2.
Porphyrines — rôle ?
Dérivés de porphine, composantes de l’hème.
Hème — composition ?
Protoporphyrine + fer ferreux (Fe2+).
Liaisons de coordination — importance ?
Fixent réversiblement O2 ou ligands comme CO.
Courbe sigmoïde — signification ?
Coopérativité, régulation efficace du transport.
États T et R — rôle ?
T : faible affinité, R : forte affinité.
Libération O2 — régulation ?
Influencée par pH, CO2, 2,3-DPG.
Effet Bohr — impact physiologique ?
Favorise libération O2 dans tissus actifs.
Intoxication CO — conséquence ?
Empêche fixation O2, hypoxie.
Teste tes connaissances avec un QCM de 10 questions sur Structure et Fonction de l'Hémoglobine.
1. Quelle est la composition en chaînes polypeptidiques de l’hémoglobine adulte (Hb A) ?
2. Comment les liaisons de coordination du fer dans l’hème influencent-elles la capacité de fixation de l’oxygène ?
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