Qu'est-ce que le métabolisme ?
L'ensemble des réactions d'échanges d'énergie entre l'organisme et son milieu.
Que font les organismes vivants avec l'énergie de la matière environnante ?
Ils l'extraient et la convertissent en formes utilisables.
Que libère l'oxydation des sucres ?
De l'énergie chimique utilisée pour fabriquer l'ATP.
Pour quelles fonctions l'ATP fournit-elle de l'énergie ?
Pour la contraction musculaire, déplacements cellulaires, synthèse macromolécules et potentiel neuronal.
Qu'échange un système ouvert avec son environnement ?
Il échange de la matière et de l’énergie.
Qu'échange un système fermé avec son environnement ?
Il échange seulement de l’énergie.
Qu'échange un système isolé avec son environnement ?
Il n’échange ni matière ni énergie.
Pourquoi les cellules sont-elles des systèmes ouverts ?
Parce qu’elles échangent avec leur environnement.
Que stipule le premier principe de la thermodynamique ?
L’énergie totale de l’univers reste constante.
Que mesure l’entropie dans un système ?
Le désordre du système.
Quand l’entropie d’un système augmente-t-elle ?
Quand le désordre du système augmente.
Quelle condition rend un processus spontané selon le deuxième principe ?
L’augmentation de l’entropie du système et de son environnement.
Quelle est la formule de l’enthalpie libre de Gibbs ?
G = H - TS.
Que représentent H, T et S dans G = H - TS ?
H est l’enthalpie, T la température, S l’entropie.
Que mesure la variation d’enthalpie libre d’un système ?
La partie utile de la variation d’énergie lors d’une transformation.
Quelle est la variation d'enthalpie libre d'une réaction exergonique ?
Elle est négative.
Une réaction endergonique peut-elle évoluer spontanément dans le sens considéré ?
Non, elle ne peut pas évoluer spontanément dans ce sens.
Que se passe-t-il pour un système à l'équilibre macroscopique ?
Il n'évolue plus macroscopiquement.
Quelle est la variation d'enthalpie libre à l'équilibre ?
Elle est nulle.
De quoi dépend la variation d'enthalpie libre ?
Elle dépend de la composante enthalpique et de la composante entropique.
La variation d'enthalpie libre dépend-elle uniquement de la variation d'enthalpie ?
Non, elle ne dépend pas seulement de la variation d'enthalpie.
Quelles sont les conditions standard des chimistes en pression et température ?
Une pression d'une atmosphère et une température de 25 °C ou 298 K.
Quelle concentration des solutés correspond aux conditions standard des chimistes ?
Une concentration de 1 M.
Quel pH correspond aux conditions standard des chimistes ?
Un pH égal à 0.
Quel pH est utilisé dans les conditions standard en biochimie ?
Un pH de 7.
Quelle est la concentration en protons dans les conditions standard biochimiques ?
10^-7 M.
Quelle est la variation d’enthalpie libre standard de la combustion complète du glucose ?
Environ -2885 × 10^3 J·mol⁻¹.
Quelle part de l’énergie de la combustion complète du glucose vient de la contribution enthalpique ?
Environ 97,5 %.
Quelle part de l’énergie de la combustion complète du glucose vient de la contribution entropique ?
Environ 2,5 %.
Qu'est-ce qu'un état stationnaire en thermodynamique du vivant ?
Un état avec conditions et concentrations stables malgré réactions et échanges.
Comment le vivant maintient-il son ordre interne ?
En récupérant de l’énergie et en créant du désordre dans l’environnement.
Que se passe-t-il lorsque la respiration cesse dans un organisme ?
Les réactions énergétiques s’arrêtent et le système revient à l’équilibre.
À quoi correspond le retour à l’équilibre après arrêt de la respiration ?
À la mort biochimique.
Qu'est-ce que le couplage énergétique ?
L'association d'une réaction endergonique à une réaction exergonique avec ΔG totale négative.
Quelle condition permet à une réaction endergonique de se produire par couplage ?
La somme des ΔG des réactions couplées doit être négative.
Quelle condition chimique doit exister entre deux réactions couplées ?
Elles doivent partager un intermédiaire chimique commun.
Que devient l'ATP lors de son hydrolyse ?
Il perd un groupement phosphate pour former de l'ADP et du phosphate libre.
Quelle différence principale existe entre catabolisme et anabolisme ?
Le catabolisme dégrade les nutriments, l'anabolisme utilise l'énergie pour synthèses.
Qu'est-ce que l'énergie libre d'activation ?
C'est l'énergie que les substrats doivent absorber pour atteindre l'état de transition.
Comment une enzyme accélère-t-elle une réaction ?
Elle abaisse l'énergie d'activation de la réaction.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
C'est la zone où le substrat se fixe et où se déroule la catalyse.
De quoi dépend la spécificité enzymatique ?
De la forme tridimensionnelle de l'enzyme et de la complémentarité avec le substrat.
Quelles sont les étapes du cycle catalytique ?
Fixation du substrat, transformation en produit, libération du produit.
Quel est le pH optimal de la pepsine ?
Le pH optimal de la pepsine est 2.
Quel est le pH optimal de la trypsine ?
Le pH optimal de la trypsine est 6.
Quel est le pH optimal du lysozyme ?
Le pH optimal du lysozyme est 5.
Qu'est-ce que la vitesse de réaction en cinétique enzymatique ?
La dérivée de la concentration en produit par rapport au temps.
Comment mesure-t-on la vitesse initiale d'une réaction enzymatique ?
En traçant la tangente à l’origine de la courbe concentration en produit-temps.
Quelle est la formule de la vitesse initiale pour une réaction d’ordre 0 ?
v₀ = k.
Quelle est la formule de la vitesse initiale pour une réaction d’ordre 1 ?
v₀ = k[S₀].
Comment évolue la vitesse en fonction de la concentration en substrat en cinétique enzymatique ?
Elle augmente presque linéairement puis atteint une asymptote aux fortes concentrations.
Que représente la constante de Michaelis KM ?
Une concentration caractéristique liée à l’affinité enzyme-substrat.
Que signifie une concentration en substrat égale à KM ?
L’enzyme est saturée à 50 %.
Quelle relation lie la vitesse maximale Vmax au kcat et à la concentration enzymatique totale ?
Vmax = kcat × [E_T].
Quel contrôle enzymatique peut suffire à réguler une voie métabolique entière ?
Le contrôle de l’enzyme catalysant la première étape irréversible.
Quelle différence principale existe entre isoenzymes et isoformes ?
Les isoenzymes proviennent de gènes différents, les isoformes de modifications post-traductionnelles du même gène.
Sur quels mécanismes la régulation enzymatique peut-elle agir ?
Sur l’expression génique, la fixation d’une protéine régulatrice, une protéolyse limitée, une modification covalente ou une inhibition par petite molécule.
Comment l’inhibition compétitive modifie-t-elle KM et Vmax ?
Elle augmente KM sans modifier Vmax.
Comment l’inhibition non compétitive modifie-t-elle KM et Vmax ?
Elle diminue Vmax sans modifier KM.
Pourquoi l’inhibiteur compétitif diminue-t-il la formation du complexe enzyme-substrat ?
Parce qu’il ressemble au substrat et se fixe au site actif.
Comment agit l’inhibiteur en inhibition non compétitive ?
Il se fixe sur un site différent du site actif et diminue le turn-over enzymatique.
Qu’est-ce que la régulation allostérique ?
La fixation d’un ligand sur un site différent du site actif modifiant la conformation et l’activité de l’enzyme.
Teste tes connaissances avec un QCM de 31 questions sur Thermodynamique et enzymes.
1. Que désigne le métabolisme chez un organisme vivant ?
2. Quelle transformation énergétique caractérise l’oxydation des sucres dans les cellules ?
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