Fiche de révision : Acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure et rôles des acides aminés
2. Nomenclature et acides aminés essentiels
3. Classification structurale des acides aminés
4. Polarité et propriétés physicochimiques
5. Techniques de séparation des acides aminés
6. Dérivés biologiques des acides aminés
7. Synthèse et catabolisme des acides aminés
8. Élimination de l’azote et uréogenèse

📖 1. Structure et rôles des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Possède un carbone α lié à une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale R variable.

📝 Points essentiels

• Les protéines sont constituées de 20 acides aminés naturels protéogènes, différenciés par leur chaîne latérale.

• Les acides aminés ont des rôles structuraux, métaboliques et de production de médiateurs ou de neuromédiateurs.

📖 2. Nomenclature et acides aminés essentiels

★ À maîtriser

• Les huit acides aminés essentiels sont:
  • valine
  • leucine
  • isoleucine
  • phénylalanine
  • tryptophane
  • thréonine
  • lysine
  • méthionine

Compléments

• La glutamine, l’arginine et l’histidine peuvent être requises selon les situations physiologiques et pathologiques.

• La mutation ΔF508 du gène CFTR correspond à la délétion d’une phénylalanine en position 508 et est responsable de la mucoviscidose.

• Dans 50 % des mélanomes malins, la mutation BRAF V600E remplace une valine par un acide glutamique.

💡 Astuce mémo

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📖 3. Classification structurale des acides aminés

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés aliphatiques ont une chaîne carbonée ouverte, tandis que les acides aminés aromatiques possèdent une structure cyclique.

• La glycine est le plus simple des acides aminés, ne possède pas de carbone asymétrique et facilite le repliement des protéines par son faible encombrement stérique.

• Les acides aminés à chaîne latérale ramifiée sont:

  • leucine
  • isoleucine
  • valine

• La tyrosine provient de l’hydroxylation de la phénylalanine par la phénylalanine hydroxylase et donne notamment la dopamine, la mélanine et les hormones thyroïdiennes.

• La cystéine possède une fonction thiol et forme des ponts disulfure lors de son oxydation, ce qui contribue à la conformation tridimensionnelle des protéines.

Compléments

• La proline possède un hétérocycle reliant le NH2 au carbone α, ce qui empêche la rotation libre, augmente la rigidité et favorise la formation d’un coude dans les protéines.

💡 Astuce mémo

Acides et basiques ajoutent des charges, tandis que les aliphatiques et aromatiques sont surtout hydrophobes.

📖 4. Polarité et propriétés physicochimiques

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés polaires sont hydrophiles car ils interagissent avec l’eau, tandis que les acides aminés apolaires sont hydrophobes.

• Les acides aminés dicarboxyliques possèdent deux fonctions carboxyliques et introduisent des charges négatives supplémentaires dans les protéines.

• Les acides aminés dibasiques possèdent deux fonctions basiques et une fonction carboxylique, et leur charge globale est positive au pH physiologique.

📌 Tous les acides aminés possèdent au moins un carbone asymétrique, sauf la glycine, et les acides aminés naturels des eucaryotes sont de conformation L.

📐 Formule — Pour un acide aminé, le point isoélectrique vérifie $pI = \frac{pK_a + pK_b}{2}$.

Compléments

• Les trois acides aminés aromatiques sont:
  • phénylalanine
  • tyrosine
  • tryptophane

💡 Astuce mémo

pH bas → protonation et charge positive ; pH élevé → déprotonation et charge négative.

📖 5. Techniques de séparation des acides aminés

★ À maîtriser

• 🔄 L’électrophorèse des acides aminés comprend: le dépôt du mélange sur une plaque à pH fixe, l’application d’un champ électrique constant, la migration des acides aminés selon leur charge

📌 Lorsque le pH est supérieur au pI, l’acide aminé est chargé négativement et migre vers l’anode, tandis qu’à pH inférieur au pI il est chargé positivement et migre vers la cathode.

• En chromatographie de partage sur support polaire, les acides aminés hydrophobes migrent plus loin que les acides aminés hydrophiles sous l’effet d’un solvant apolaire et de la capillarité.

Compléments

• La ninhydrine révèle les acides aminés par une coloration violette, sauf la proline qui devient jaune.

💡 Astuce mémo

L’électrophorèse sépare selon la charge, tandis que la chromatographie de partage sépare selon l’hydrophobicité.

📖 6. Dérivés biologiques des acides aminés

★ À maîtriser

• La décarboxylation du glutamate par la GAD produit le GABA, principal neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central.

• La tyrosine est hydroxylée en L-DOPA, puis la L-DOPA est décarboxylée en dopamine, qui est hydroxylée en noradrénaline puis méthylée en adrénaline.

• L’iodation de la tyrosine par la thyroperoxydase forme la MIT ou la DIT, puis leur condensation produit la T3 avec trois iodes ou la T4 avec quatre iodes.

Compléments

• L’histamine provient de la décarboxylation de l’histidine et participe à la réaction d’hypersensibilité immédiate lors des allergies.

💡 Astuce mémo

Tyrosine → L-DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline.

📖 7. Synthèse et catabolisme des acides aminés

★ À maîtriser

• Les bases puriques utilisent la glycine, la glutamine et l’aspartate, tandis que les bases pyrimidiques utilisent la glutamine et l’aspartate.

• La transamination des acides aminés forme du glutamate, qui est ensuite désaminé dans la mitochondrie par la glutamate déshydrogénase.

• La désamination du glutamate produit de l’α-cétoglutarate, de l’ammoniac NH3 et de l’énergie, l’α-cétoglutarate étant un intermédiaire du cycle de Krebs.

📌 Un déficit en phénylalanine hydroxylase provoque la phénylcétonurie, caractérisée par l’accumulation de composés neurotoxiques issus de la transamination pathologique de la phénylalanine.

Compléments

• L’ALAT prédomine dans le foie, tandis que l’ASAT est présente dans le foie et le muscle.

💡 Astuce mémo

Transamination → glutamate → désamination → α-cétoglutarate + NH3 + énergie.

📖 8. Élimination de l’azote et uréogenèse

★ À maîtriser

📌 L’ammoniac NH3 est non chargé et neurotoxique, tandis que l’ammoniaque NH4+ est chargée.

• L’urée est la forme privilégiée d’élimination de l’azote car elle est faiblement toxique, très soluble et ne traverse pas la barrière hémato-encéphalique.

• L’urée est synthétisée par le foie puis éliminée principalement par le rein dans les urines.

• L’arginase hydrolyse l’arginine dans le foie pour former de l’urée et de l’ornithine après détachement de la fonction guanidine et élimination de deux atomes d’azote.

📌 Un défaut du cycle de l’urée réduit l’élimination de NH3 et de glutamine, ce qui peut provoquer une encéphalopathie.

Compléments

• Les déficits génétiques des enzymes du cycle de l’urée, comme celui de l’ornithine transcarbamylase, peuvent être traités par une greffe de foie, tandis que l’insuffisance hépatocellulaire sévère est la cause la plus fréquente.

💡 Astuce mémo

NH3 neurotoxique → conversion hépatique en urée → élimination rénale.

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison des techniques de séparation