Quelles fonctions le carbone α porte-t-il dans un acide aminé, sauf la proline ?
Une fonction amine et une fonction acide carboxylique.
Quel rôle les acides aminés protéinogènes jouent-ils dans la cellule ?
Ils participent à la synthèse des protéines.
À quelle série appartiennent majoritairement les acides aminés naturels ?
À la série L.
Combien compte-t-on d’acides aminés protéinogènes ?
22.
Combien d’acides aminés standards compte-t-on parmi les acides aminés protéinogènes ?
20.
Selon quel critère les acides aminés standards sont-ils classés ?
Selon leur chaîne latérale.
Quelles sont les quatre classes d’acides aminés standards selon leur chaîne latérale ?
Apolaires, polaires non chargés, polaires basiques et polaires acides.
Quels sont les acides aminés essentiels ?
Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine, isoleucine et histidine.
Quelle est la masse de la glycine ?
57 Da.
Que transporte l’alanine au foie dans le cycle de Felig ?
Du pyruvate.
Quelle particularité distingue la fonction amine de la proline ?
Elle est secondaire et cyclique.
Quelle enzyme hydroxyle la proline ?
La prolyl hydroxylase.
Quels cofacteurs sont nécessaires à l’hydroxylation de la proline ?
La vitamine C et le Fe²⁺.
Quel enzyme transforme la phénylalanine en tyrosine ?
La phénylalanine hydroxylase.
Quelle est la cause génétique de la phénylcétonurie ?
Un déficit en phénylalanine hydroxylase.
De quelles molécules le tryptophane est-il un précurseur ?
De la mélatonine, de la sérotonine et du nicotinamide.
Où se déroulent les O-glycosylations ?
Dans l’appareil de Golgi.
Que forment deux cystéines oxydées par leurs fonctions thiol en présence d’oxygène ?
Une cystine liée par un pont disulfure.
Comment les ponts disulfure influencent-ils les protéines ?
Ils influencent leur structure tridimensionnelle et leur fonction.
Quel codon code la méthionine comme codon de départ ?
AUG.
Quel acide aminé est le plus acide et quelle charge porte sa forme ionisée ?
L’aspartate est le plus acide et sa forme ionisée porte une charge négative.
Quels rôles le glutamate joue-t-il dans le système nerveux central ?
C’est un neurotransmetteur excitateur et un précurseur du GABA inhibiteur.
Quel élément la glutamine fournit-elle pour diverses biosynthèses ?
De l’azote pour les bases puriques et pyrimidiques et d’autres acides aminés.
Quels composés l’arginine permet-elle de synthétiser comme précurseur ?
La créatine et l’oxyde nitrique.
Quel neurotransmetteur l’histidine précurseur produit-elle par décarboxylation ?
L’histamine.
Quel groupement le catabolisme des acides aminés libère-t-il d’abord ?
Le groupement α-aminé sous forme d’ammoniac.
Que peut former le squelette carboné lors du catabolisme des acides aminés ?
Du glucose ou des corps cétoniques.
Quels acides aminés sont uniquement cétogéniques ?
La leucine et la lysine.
Quels acides aminés sont à la fois glucogéniques et cétogéniques ?
La tyrosine, la phénylalanine, le tryptophane et l’isoleucine.
Que permet le caractère amphotère d’un acide aminé grâce à ses groupements ionisables ?
Il peut se comporter à la fois comme un acide et comme une base.
Quel groupement est associé au pKa1 et libère un proton en milieu basique ?
Le groupement carboxyle α-COOH.
Quelle charge nette porte un acide aminé à son point isoélectrique ?
Une charge nette nulle sous forme zwitterionique.
Quelle charge porte un acide aminé lorsque le pH est inférieur à son pHi ?
Une charge positive.
À quel pH 50 % des molécules d’un groupement sont-elles ionisées ?
Au pKa du groupement.
Quels acides aminés courants possèdent un carbone asymétrique ?
Tous sauf la glycine.
Que désignent les énantiomères D et L des acides aminés courants ?
Deux formes non superposables.
Que décrit la série L ou D d’un acide aminé ?
Sa configuration.
Que décrit le caractère lévogyre ou dextrogyre d’un acide aminé ?
Le sens de déviation de la lumière polarisée.
Quel neurotransmetteur inhibiteur agit dans le système nerveux central ?
La glycine.
Quel neurotransmetteur excitateur agit dans le système nerveux central ?
Le glutamate.
Où la créatine est-elle synthétisée avant de rejoindre le muscle squelettique ?
Dans le foie.
Quelle proportion de créatine est stockée dans le muscle squelettique ?
95 %.
Que sépare l’électrophorèse grâce à un champ électrique ?
Des molécules.
Vers quelle électrode migrent les acides aminés en électrophorèse ?
Vers l’électrode de charge opposée.
En électrophorèse, où migre un acide aminé si le pH dépasse son pHi ?
Vers l’anode positive.
Comment migre un acide aminé à son pHi en électrophorèse ?
Il ne migre pas.
En électrophorèse, où migre un acide aminé si le pH est inférieur à son pHi ?
Vers la cathode négative.
Quelles propriétés la chaîne latérale R détermine-t-elle chez un acide aminé ?
Sa taille, sa charge, sa polarité, son hydrophobicité, sa réactivité et son caractère aliphatique ou aromatique.
Quand se forment les acides aminés post-traductionnels ?
Après l’incorporation d’un autre acide aminé, par modification chimique.
Quel est le statut nutritionnel de l’arginine ?
L’arginine est semi-essentielle.
Chez quels groupes un apport exogène d’arginine est-il nécessaire ?
Chez les nourrissons et les femmes enceintes.
À partir de quelles sources les acides aminés non essentiels peuvent-ils être biosynthétisés ?
D’acides aminés essentiels, d’intermédiaires métaboliques ou d’autres acides aminés non essentiels.
Quel pouvoir rotatoire possède la glycine ?
Aucun.
À partir de quels composés l’alanine est-elle synthétisée dans les cellules musculaires ?
Du pyruvate et du glutamate.
Quel effet la structure cyclique de la proline a-t-elle sur les hélices α et les feuillets β ?
Elle les déstabilise.
À quelle longueur d’onde la phénylalanine absorbe-t-elle les ultraviolets ?
257 nm.
Quand le dépistage de la phénylcétonurie est-il effectué ?
Dès 72 heures de vie.
Quel enzyme forme la DOPA à partir de la tyrosine dans les mélanocytes ?
La tyrosinase.
À partir de quel composé la sérine est-elle synthétisée ?
Du 3-phosphoglycérate.
Combien de carbones asymétriques la thréonine possède-t-elle ?
Deux.
Dans quel type de protéines trouve-t-on surtout les ponts disulfure ?
Dans les protéines extracellulaires.
Quel rôle joue la S-adénosylméthionine issue de la méthionine ?
Elle donne des groupements méthyle à l’ADN, à l’ARN et aux protéines.
À partir de quelle molécule l’aspartate est-il formé par transamination ?
À partir de l’oxaloacétate.
Quel acide aminé est une cible fréquente de N-glycosylation ?
L’asparagine.
Quel est le devenir de l’arginine formée durant l’uréogenèse hépatique adulte ?
Elle est transformée en urée.
Quel élément remplace le soufre dans la sélénocystéine ?
Le sélénium.
Dans quels types d’enzymes trouve-t-on la sélénocystéine ?
Dans des enzymes d’oxydoréduction.
Sous quelle forme un acide aminé n’existe-t-il pas en solution aqueuse ?
Sous sa forme entièrement non ionisée COOH et NH₂.
À quelle valeur approximative se situe le pKa1 du groupement α-COOH ?
Près de 2.
Combien d’acides aminés ont une chaîne latérale ionisable ?
Sept.
Comment la glutamine contribue-t-elle à l’élimination de l’ammoniac ?
Elle contribue à l’uréogenèse hépatique et à l’ammoniogenèse rénale.
Quel acide aminé est transformé en tyrosine ?
La phénylalanine.
En quels composés la tyrosine sert-elle de précurseur ?
Aux catécholamines, à la mélanine et aux hormones thyroïdiennes.
De quels facteurs dépend la vitesse de migration électrophorétique d’un acide aminé ?
De l’écart entre le pH et le pHi, ainsi que de son poids moléculaire.
Quelle masse moléculaire possède le tryptophane ?
204 Da.
Quel codon code la pyrrolysine chez certaines archées et bactéries ?
UAG.
Sous quelles formes les hormones thyroïdiennes sont-elles synthétisées dans la thyroïde ?
Sous forme de T4 et de T3.
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1. Quelle caractéristique structurale distingue la proline des autres acides aminés courants au niveau de sa fonction azotée ?
2. Lors de la synthèse d’une protéine, quel rôle peut jouer un acide α-aminé, contrairement à un acide β-aminé ?
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