QCM : Acides aminés et propriétés biochimiques (34 questions)

Explication

La proline est l’exception parmi les acides aminés courants : elle possède une amine secondaire, tandis que les autres ont une amine primaire portée par le carbone α. L’amine carboxylique confond deux fonctions, l’amine primaire méconnaît l’exception et l’amine sur la chaîne latérale déplace incorrectement la fonction.

Explication

Les acides aminés protéinogènes participent à la synthèse des protéines, contrairement aux acides β- et γ-aminés. L’incorporation après synthèse confond les acides aminés protéinogènes avec des modifications post-traductionnelles, et les deux autres réponses attribuent à tort ce rôle aux acides β- ou γ-aminés.

Explication

Les acides aminés naturels appartiennent majoritairement à la série L, mais certains acides aminés de série D, comme la D-sérine, sont utilisés par l’organisme. La série D majoritaire inverse la proportion, tandis que son inutilisation nie l’exemple de la D-sérine; la dernière réponse confond les séries.

Explication

On compte 22 acides aminés protéinogènes : 20 standards et deux rares, la sélénocystéine et la pyrrolysine. Le total de 20 confond le nombre de standards avec le total, tandis que 23 ou 21 ajoute ou retranche une forme rare.

Explication

La classification selon la chaîne latérale distingue les acides aminés apolaires, polaires non chargés, polaires basiques et polaires acides. Les séries L et D relèvent de la configuration, les fonctions chimiques ne constituent pas ces quatre catégories et « polaires neutres » fait disparaître la distinction entre groupes basiques et acides.

Explication

Les neuf acides aminés essentiels sont la leucine, la thréonine, la lysine, le tryptophane, la phénylalanine, la valine, la méthionine, l’isoleucine et l’histidine. L’arginine est semi-essentielle, la cystéine et la sérine ne figurent pas dans cette liste, et remplacer l’isoleucine par la sérine omet un acide aminé essentiel.

Explication

La glycine, dont la masse est de 57 Da, porte un atome d’hydrogène comme radical R. Le groupement méthyle correspond à l’alanine, tandis que les deux autres radicaux ne sont pas ceux de la glycine.

Explication

Dans le cycle de Felig, l’alanine transporte du pyruvate vers le foie, où celui-ci contribue à la formation de glucose. Le glutamate intervient dans la synthèse musculaire de l’alanine, et non comme composé transporté au foie par ce cycle.

Explication

La proline se distingue par une fonction amine secondaire intégrée à un cycle, contrairement aux fonctions amines primaires des autres acides aminés courants. Une amine primaire ou une chaîne ouverte ne rendrait pas compte de cette particularité.

Explication

La prolyl hydroxylase hydroxyle la proline en présence de vitamine C et de Fe2+, formant notamment la 4-hydroxyproline qui contribue à la résistance de la triple hélice du collagène. La tyrosinase agit dans la voie de la mélanine, et remplacer les cofacteurs indiqués ne respecte pas le mécanisme décrit.

Explication

La phénylalanine hydroxylase transforme la phénylalanine en tyrosine; son déficit peut provoquer la phénylcétonurie. La tyrosinase intervient dans la formation de DOPA dans les mélanocytes, tandis que la tyrosine hydroxylase et la prolyl hydroxylase ont d’autres rôles.

Explication

Dans la phénylcétonurie, le déficit en phénylalanine hydroxylase entraîne l’accumulation de phénylalanine, qui peut former de l’acide phényl-pyruvique toxique pour le système nerveux central. L’accumulation de tyrosine inverse le phénomène, et la mélanine comme le nicotinamide ne sont pas le métabolite toxique décrit.

Explication

Le tryptophane est précurseur de la mélatonine, de la sérotonine et du nicotinamide; il entre aussi dans la voie de la kynurénine, qui contribue à la production de NAD+. Les catécholamines et la mélanine relèvent d’autres précurseurs, tandis que le produit nommé dans cette voie est le NAD+.

Explication

L’O-glycosylation relie covalemment un glucide à la chaîne polypeptidique et se déroule dans l’appareil de Golgi. La N-glycosylation est associée notamment à l’asparagine, la phosphorylation ajoute un groupement phosphate et l’oxydation des thiols peut former un pont disulfure.

Explication

L’oxydation des fonctions thiol de deux cystéines en présence d’oxygène forme une cystine reliée par un pont disulfure. Des cystéines réduites restent séparées, les groupements hydroxyle ne sont pas concernés et une liaison peptidique n’est pas formée dans ce processus.

Explication

Les ponts disulfure sont des liaisons covalentes qui influencent la structure tridimensionnelle et la fonction des protéines. Une modification de la synthèse ribosomale, de la glycosylation ou du codon de départ n’est pas le rôle attribué à ce pont.

Explication

La méthionine aminopeptidase peut cliver la méthionine après la traduction, même si celle-ci est codée par le codon de départ AUG. Une kinase phosphoryle des résidus, une réductase agit sur les ponts disulfure et la reconnaissance d’AUG concerne l’initiation de la traduction.

Explication

L’aspartate est le plus acide des acides aminés et porte une charge négative sous sa forme ionisée. L’arginine est au contraire le plus basique, le glutamate est aussi négatif mais n’est pas désigné comme le plus acide, et la glutamine est un acide aminé à fonction amide.

Explication

Le glutamate est un neurotransmetteur excitateur du système nerveux central et un précurseur du GABA, qui est inhibiteur. Inverser les deux neurotransmetteurs inverse leurs rôles, tandis que la glutamine est notamment donneuse d’azote et que l’aspartate est un autre acide aminé acide.

Explication

La glutamine fournit de l’azote pour la synthèse des bases puriques et pyrimidiques et d’autres acides aminés. Le glutamate est notamment un neurotransmetteur et un précurseur du GABA, l’aspartate participe à la biosynthèse des pyrimidines, et l’arginine est précurseur de la créatine et de l’oxyde nitrique.

Explication

L’histidine est un précurseur de l’histamine par décarboxylation et participe à des liaisons de coordination avec des ions métalliques dans certaines métalloprotéines. L’arginine est précurseur de l’oxyde nitrique, le glutamate du GABA, et la glutamine fournit notamment de l’azote aux biosynthèses.

Explication

Le catabolisme libère d’abord le groupement α-aminé sous forme d’ammoniac, puis dégrade le squelette carboné, susceptible de contribuer à la formation de glucose ou de corps cétoniques. Inverser les étapes confond leur ordre, et attribuer les produits carbonés à l’ammoniac confond le devenir des deux parties.

Explication

Le caractère amphotère vient de la capacité de l’acide aminé à agir comme un acide et comme une base grâce à ses groupements carboxyle et amine ionisables. La chaîne latérale n’est pas nécessaire à cette propriété; les deux autres erreurs attribuent ce rôle à un seul groupement.

Explication

Le groupement carboxyle α-COOH est associé au pKa1 et libère un proton en milieu basique; le groupement amine α-NH2, associé au pKa2, capte un proton en milieu acide. Intervertir les pKa confond les groupements, et les options portant sur l’amine attribuent à celle-ci le comportement du carboxyle.

Explication

Lorsque le pH est supérieur au pHi, l’acide aminé porte une charge nette négative; ici, 7,0 est supérieur à 6,2. Une charge nulle correspond à pH égal au pHi, et une charge positive à un pH inférieur.

Explication

Pour une chaîne latérale non ionisable, le pHi est la moyenne des deux pKa encadrant la forme de charge nette nulle : $(2,4 + 9,6)/2 = 6,0$. Retenir un seul pKa néglige la moyenne, tandis que 12,0 correspond à leur somme sans division par deux.

Explication

La glycine est l’exception parmi les acides aminés courants, car elle ne possède pas de carbone asymétrique. L’alanine, la sérine et la cystéine sont ici prises à tort pour cette exception.

Explication

La notation L ou D indique la configuration, tandis que lévogyre ou dextrogyre indique le sens de déviation de la lumière polarisée. Confondre configuration et déviation inverse les notions; attribuer le pouvoir rotatoire à L ou D ou supposer qu’il en découle confond également ces propriétés distinctes.

Explication

La glycine a un effet inhibiteur et le glutamate un effet excitateur dans le système nerveux central. L’inversion des effets, ou l’attribution du même effet aux deux molécules, ne respecte pas cette distinction.

Explication

Dans le muscle, la créatine kinase transforme la créatine en phosphocréatine; la déphosphorylation de celle-ci contribue ensuite à produire de l’ATP. Inverser créatine et phosphocréatine ou confondre cette transformation avec la formation d’ATP ou de glutamate décrit une autre étape ou une autre molécule.

Explication

Le champ électrique attire l’acide aminé vers l’électrode de charge opposée. Aller vers une électrode de même charge inverse l’attraction, tandis que l’anode ou la cathode ne peut être désignée sans connaître la charge de l’acide aminé.

Explication

Quand le pH dépasse le pHi, l’acide aminé porte une charge négative et migre vers l’anode positive. Le diriger vers la cathode inverse le sens de migration, et l’absence de migration correspond au pH égal au pHi.

Explication

Au pH égal au pHi, l’acide aminé est sous forme zwitterionique et ne migre pas. Une migration vers l’anode ou la cathode suppose une charge nette négative ou positive, respectivement.

Explication

Lorsque le pH est inférieur au pHi, l’acide aminé est chargé positivement et migre vers la cathode négative. Une migration vers l’anode correspond au cas où le pH dépasse le pHi, et l’absence de migration au cas où ils sont égaux.