Quels groupes sont liés au carbone α d'un acide aminé α ?
Un groupe carboxyle, un groupe amine, un atome d’hydrogène et un groupe R.
Quels groupes déterminent les propriétés communes des acides aminés ?
Les groupes carboxyle et amine.
Quel rôle joue le radical R dans un acide aminé ?
Il détermine la taille, la charge, l’hydrophobie et la réactivité chimique.
Combien d'acides aminés protéogéniques sont incorporables in vivo dans les protéines ?
21 acides aminés protéogéniques.
Que caractérise les acides aminés indispensables chez l'humain ?
Ils ne peuvent pas être synthétisés par les cellules humaines.
Quelle est la différence principale entre acides aminés indispensables et non indispensables ?
Les indispensables doivent être apportés par l’alimentation, les non indispensables peuvent être synthétisés.
Quelle chaîne latérale possède la glycine ?
Un atome d’hydrogène.
Quelle est la particularité de la symétrie de la glycine ?
Elle est le seul acide aminé symétrique.
À quelles séries la glycine n'appartient-elle pas ?
Ni à la série L ni à la série D.
Quels acides aminés sont aliphatiques ramifiés et essentiels ?
La valine, la leucine et l’isoleucine.
Quelle liaison implique le soufre dans la méthionine ?
Une liaison thioéther.
Quel rôle joue la méthionine dans la biosynthèse des protéines ?
Elle intervient dans l’initiation de la biosynthèse des protéines.
Quelle modification subissent les groupements hydroxyles de la sérine et thréonine ?
Ils peuvent être estérifiés par l’acide phosphorique.
Que forme l’oxydation de deux fonctions thiol de cystéines ?
Un pont disulfure et de la cystine.
Quelle est la particularité de la fonction amine de la proline ?
Elle est secondaire.
Quel effet a le cycle pyrrolidine de la proline sur la structure protéique ?
Il limite les liaisons hydrogène de la structure secondaire.
Quelle différence de polarité distingue la phénylalanine de la tyrosine ?
La phénylalanine est apolaire, la tyrosine est polaire.
Quelle fonction confère la polarité à la tyrosine ?
La fonction phénol.
Quels acides aminés aromatiques absorbent les ultraviolets ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
Quels sont les maxima d'absorption UV de la phénylalanine, tyrosine et tryptophane ?
Environ 260 nm, 275 nm et 280 nm respectivement.
Quelle charge ont l'aspartique et le glutamique au pH physiologique ?
Ils sont presque complètement ionisés négativement.
Quelle est la différence chimique entre aspartique/glutamique et asparagine/glutamine ?
Les deux dernières sont leurs formes amides chimiquement neutres.
Quelle fonction possède la lysine et quelle est sa pK ?
Une fonction amine terminale très basique de pK 10,8.
Quelle charge a la lysine au pH physiologique ?
Elle reste positivement chargée.
Quel noyau possède l'arginine et quelle est sa pK ?
Un noyau guanidinium de pK 12,8.
Quelle est la particularité de la charge positive de l'arginine ?
Elle est délocalisée entre trois atomes d'azote.
Quelle est la pHi de l'arginine ?
Elle est de 10,7.
Comment les acides aminés hydrophiles interagissent-ils avec l'eau ?
Ils établissent des liaisons hydrogène avec l'eau.
Quelle est la tendance des radicaux apolaires des acides aminés hydrophobes ?
Ils se regroupent à l'abri du solvant.
Quels acides aminés sont polaires chargés ?
Aspartate, glutamate, lysine, arginine et histidine.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'un acide aminé ?
Le pH auquel sa charge électrique globale est nulle.
Que se passe-t-il quand le pH égale le pK d'un groupement ionisable ?
Les concentrations des formes protonée et déprotonée sont égales.
Quelle formule donne le point isoélectrique d'un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?
.
Combien d'acides aminés contiennent les oligopeptides ?
Moins de 10 acides aminés.
Quelle masse moléculaire caractérise les protéines parmi les polypeptides ?
Plus de 10 000 Da.
Qu'est-ce que la liaison peptidique relie ?
Les acides aminés d’un peptide.
De quels groupes résulte la formation d'une liaison peptidique ?
Un groupe carboxyle et un groupe amine.
Dans quel sens s’écrit une séquence peptidique ?
De l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.
Que délocalise la résonance de la liaison peptidique ?
L’orbitale π entre N, C et O.
Quelle hybridation impose la résonance de la liaison peptidique ?
Une hybridation sp2.
Quel effet la résonance a-t-elle sur la disposition des atomes N, C et O ?
Elle immobilise ces trois atomes dans un même plan.
Quelles étapes comprend le séquençage d'une chaîne polypeptidique ?
Séparation, analyse, identification, fragmentation, séparation des fragments, séquençage, reconstitution.
Quel acide aminé est marqué en premier dans la réaction d'Edman ?
L'acide aminé N-terminal.
Quelle molécule est utilisée pour marquer l'acide aminé N-terminal dans la réaction d'Edman ?
Le phénylisothiocyanate.
Comment la réaction d'Edman libère-t-elle l'acide aminé marqué ?
En milieu acide sous forme de phénylthiohydantoïne.
Où la trypsine clive-t-elle les chaînes polypeptidiques ?
Du côté carboxyle des lysines et arginines.
Quelle exception existe-t-il au clivage par la trypsine ?
Pas de clivage si le résidu amine est une proline.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Les conformations locales régulières ou non régulières d'une chaîne polypeptidique.
Combien de résidus par tour contient une hélice α droite ?
3,6 résidus par tour.
Quelle est la distance du pas d'une hélice α droite ?
5,4 Å.
Comment est stabilisée une hélice α droite ?
Par une liaison hydrogène entre le carbonyle d’un résidu et l’amine du quatrième résidu suivant.
Quelle orientation des chaînes caractérise un feuillet β antiparallèle ?
Les chaînes sont orientées en sens opposés.
Quel feuillet β est généralement plus stable, parallèle ou antiparallèle ?
Le feuillet β antiparallèle est généralement plus stable.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
La structure spatiale globale obtenue par le repliement d’une chaîne polypeptidique sur elle-même.
Sur quelles interactions repose la stabilité de la structure tertiaire ?
Sur des interactions hydrophobes, électrostatiques, hydrogène, dipôle-dipôle et des ponts disulfures entre cystéines.
Que montre l'expérience d'Anfinsen sur la ribonucléase dénaturée ?
La protéine retrouve spontanément sa conformation native et son activité après élimination des réactifs.
Que désigne la structure quaternaire d'une protéine ?
L’association de plusieurs sous-unités protéiques identiques ou différentes.
Par quel type d'interactions les sous-unités de la structure quaternaire sont-elles associées ?
Notamment par des interactions hydrophobes.
Qu'est-ce que la dénaturation d'une protéine ?
La perte de l'activité biologique par altération de sa conformation native sans rupture de sa structure primaire.
Pourquoi la solubilité des protéines est-elle minimale au point isoélectrique ?
Parce que l'absence de charge réduit les répulsions entre molécules et favorise leur agrégation.
Comment une faible force ionique affecte-t-elle la solubilité des protéines ?
Elle peut solubiliser les protéines.
Quel effet une force ionique élevée a-t-elle sur les protéines ?
Elle diminue leur hydratation, augmente les interactions hydrophobes et provoque leur précipitation par relargage.
Quelle est la formule du volume d'élution en chromatographie d'exclusion ?
Que représente en chromatographie d'exclusion ?
Un coefficient compris entre 0 pour les grosses molécules et 1 pour les petites molécules.
Comment fonctionne l'électro-isofocalisation pour les protéines ?
Chaque protéine migre dans un gradient de pH jusqu'à son pHi puis s'immobilise.
Quelles sont les étapes principales du Western blot ?
Séparation par SDS-PAGE, transfert sur membrane, reconnaissance par anticorps, révélation du complexe antigène-anticorps.
Quel neurotransmetteur est dérivé du tryptophane ?
La sérotonine, aussi appelée 5-hydroxy-tryptamine.
Quel est le 21e acide aminé et quel élément remplace le soufre dans sa structure ?
La sélénocystéine, où le sélénium remplace le soufre.
Dans quelle enzyme trouve-t-on la sélénocystéine au site actif ?
Dans la glutathion-peroxydase.
Quelle est la sensibilité du tryptophane aux acides minéraux ?
Il est détruit par les acides minéraux.
Pourquoi le tryptophane ne peut-il pas être isolé dans les hydrolysats acides ?
Parce qu'il est très fragile et détruit par les acides minéraux.
Pourquoi l'histidine est-elle fréquente dans les sites catalytiques enzymatiques ?
Son noyau imidazole de pK 6,0 peut donner ou accepter des protons à pH neutre.
Quels acides aminés sont non polaires ?
Alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalanine, tryptophane et proline.
Quel acide aminé est un cas particulier adaptable aux environnements hydrophiles ou hydrophobes ?
La glycine.
Quel est le point isoélectrique calculé pour la glycine ?
6,0.
Comment calcule-t-on le point isoélectrique de l'acide aspartique ?
En faisant la moyenne des pK des deux groupes carboxyliques encadrant la forme neutre.
Quelle est la valeur numérique du point isoélectrique de l'acide aspartique ?
3,05.
Quel est le site de clivage du bromure de cyanogène ?
Du côté carboxyle d'une méthionine.
Quelle fonction chimique du bromure de cyanogène réagit pour cliver la chaîne ?
La fonction thiol de la méthionine.
Combien de résidus composent un coude β ?
Quatre résidus.
Quelle est la fonction principale des coudes β dans la chaîne polypeptidique ?
Ils inversent la direction de la chaîne d’environ 180 degrés.
Quelle est la composition de l'hémoglobine en sous-unités ?
Deux sous-unités α et deux sous-unités β, formant un hétérotétramère noté α2β2.
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1. Quelle structure caractérise un acide aminé α ?
2. Quelle partie d’un acide aminé détermine notamment sa taille, sa charge, son hydrophobie et sa réactivité chimique ?
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