QCM : Acides aminés et protéines — 36 questions

Explication

Un acide aminé α possède un carbone central auquel sont attachés simultanément les quatre éléments indiqués. La position du groupe amine par rapport au carboxyle distingue plutôt les différents types de positionnement, et non la définition complète de cette structure.

Explication

Le radical R varie d’un acide aminé à l’autre et porte donc plusieurs propriétés différentielles. Les groupes carboxyle et amine sont communs aux acides aminés et expliquent surtout leurs propriétés générales.

Explication

Les acides aminés protéogéniques servent de précurseurs directement incorporables dans les protéines et sont au nombre de 21. Les acides aminés ajoutés après traduction relèvent d’une modification post-traductionnelle et ne correspondent pas à cette définition.

Explication

Les cellules humaines ne peuvent pas synthétiser les acides aminés indispensables, qui doivent donc être fournis par l’alimentation. Les acides aminés non indispensables peuvent être produits par ces cellules, indépendamment de leur charge ou de leur incorporation protéique.

Explication

La glycine possède un atome d’hydrogène comme chaîne latérale et son carbone α n’est donc pas asymétrique. Les groupements hydroxyle, soufrés et ramifiés correspondent à d’autres caractéristiques d’acides aminés.

Explication

La valine, la leucine et l’isoleucine forment le groupe des acides aminés aliphatiques ramifiés présentant ces propriétés. La glycine, l’alanine et la méthionine sont aliphatiques, mais elles ne constituent pas toutes un ensemble d’acides aminés ramifiés.

Explication

La méthionine est un acide aminé soufré essentiel dont le soufre appartient à une liaison thioéther, tandis que son radical est apolaire et hydrophobe. La formation de ponts disulfure caractérise plutôt l’oxydation de fonctions thiol de cystéines.

Explication

Les groupements hydroxyles de la sérine et de la thréonine peuvent recevoir un groupement phosphate, ce qui permet une régulation par phosphorylation et déphosphorylation. Les ponts disulfure et les fonctions thiol concernent les cystéines, non ces deux acides aminés.

Explication

La proline contient une amine secondaire cyclique dans un cycle pyrrolidine, ce qui la distingue des acides aminés à amine primaire. La présence d’un cycle aromatique ou d’une fonction amide ne décrit pas sa structure.

Explication

Les deux acides aminés sont aromatiques, mais la phénylalanine est apolaire et très hydrophobe alors que le phénol rend la tyrosine polaire. La tyrosine n’est pas caractérisée ici par une charge forte ni la phénylalanine par une basicité.

Explication

Le tryptophane absorbe les ultraviolets avec un maximum proche de $280\ \text{nm}$, contre environ $260\ \text{nm}$ pour la phénylalanine et $275\ \text{nm}$ pour la tyrosine. La proline n’appartient pas au groupe des acides aminés aromatiques responsables de ces maxima.

Explication

L’aspartate et le glutamate possèdent une seconde fonction carboxyle, presque complètement ionisée négativement au pH physiologique. L’asparagine et la glutamine correspondent à leurs formes amides chimiquement neutres, et non à des acides aminés basiques ou aromatiques.

Explication

La fonction amine terminale de la lysine, dont le pK vaut environ $10{,}8$, reste protonée et positivement chargée au pH physiologique. La charge délocalisée entre trois azotes caractérise le guanidinium de l’arginine, tandis que les fonctions amide sont neutres.

Explication

Le noyau guanidinium de l’arginine a un pK d’environ $12{,}8$ et répartit sa charge positive entre trois atomes d’azote. Une charge portée par une amine terminale décrit plutôt la lysine, tandis que l’imidazole appartient à l’histidine.

Explication

Les acides aminés hydrophobes tendent à regrouper leurs radicaux apolaires à l’abri du solvant aqueux. La formation de liaisons hydrogène avec l’eau caractérise plutôt les acides aminés hydrophiles.

Explication

Les acides aminés polaires chargés comprennent l’aspartate, le glutamate, la lysine, l’arginine et l’histidine. Les autres groupes proposés mélangent des acides aminés non chargés, non polaires ou présentant une autre classification.

Explication

Le point isoélectrique correspond au pH où les charges positives et négatives de l’acide aminé se compensent, donnant une charge globale nulle. Un acide aminé n’y possède pas nécessairement tous ses groupes protonés.

Explication

À $pH=pK$, les concentrations de la forme protonée et de la forme déprotonée du groupement considéré sont égales. Cette égalité concerne ce groupement et non toutes les fonctions ionisables de la molécule.

Explication

Pour cet acide aminé, le point isoélectrique est la moyenne des deux pK des groupes carboxyle et amine. Pour un acide aminé dicarboxylique, il faut plutôt moyenner les deux pK qui encadrent la forme zwitterionique.

Explication

La classification repose sur le nombre de résidus pour les oligopeptides et les polypeptides, puis sur la masse moléculaire pour distinguer les protéines. Une protéine est ainsi un polypeptide dont la masse moléculaire dépasse 10 000 Da.

Explication

La liaison peptidique relie deux acides aminés grâce à l’association d’un groupe carboxyle et d’un groupe amine. Les autres associations décrivent des fonctions chimiques différentes de celle impliquée dans cette liaison.

Explication

La convention d’écriture d’une séquence peptidique va de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. La lecture inverse modifierait l’ordre des acides aminés et produirait une séquence différente.

Explication

La délocalisation de l’orbitale π entre N, C et O impose une hybridation sp2 et une disposition plane de ces trois atomes. Cette liaison est donc rigide, contrairement aux liaisons autour des carbones α qui permettent des rotations.

Explication

L’analyse de composition indique quels acides aminés sont présents et dans quelles proportions, sans préciser leur arrangement. Le séquençage doit donc déterminer l’ordre des résidus après les étapes de fragmentation et d’analyse des fragments.

Explication

La réaction d’Edman cible successivement l’extrémité N-terminale grâce au phénylisothiocyanate, puis libère le dérivé identifiable en milieu acide. La carboxypeptidase, en revanche, agit sur l’extrémité C-terminale.

Explication

La trypsine coupe du côté carboxyle des lysines et des arginines, mais le clivage est empêché lorsque le résidu concerné est suivi d’une proline. Dans cette séquence, le site après Arg est donc bloqué par Pro, tandis que celui après Lys reste possible.

Explication

La structure secondaire concerne les conformations locales, comme les hélices et les feuillets, alors que la structure tertiaire décrit le repliement spatial global d’une chaîne. L’association de plusieurs sous-unités relève de la structure quaternaire, et non de la structure secondaire.

Explication

Une hélice α droite comporte 3,6 résidus par tour et son pas est de 5,4 Å. Les valeurs proposées dans les autres réponses ne correspondent pas aux paramètres caractéristiques de cette structure.

Explication

Dans un feuillet β antiparallèle, les chaînes ont des orientations opposées et l’ensemble est généralement plus stable que le feuillet parallèle. Le feuillet parallèle possède au contraire des chaînes orientées dans le même sens.

Explication

La structure tertiaire est le repliement spatial global d’une seule chaîne polypeptidique. L’association de plusieurs chaînes correspond à la structure quaternaire, tandis que la succession des acides aminés constitue la structure primaire.

Explication

Le pont disulfure entre deux cystéines est une liaison covalente qui contribue à stabiliser la structure tertiaire. Les interactions hydrophobes, hydrogène et électrostatiques sont des interactions non covalentes.

Explication

Après dénaturation par l’urée et le β-mercaptoéthanol, leur retrait permet à la ribonucléase de retrouver spontanément sa conformation native et son activité. L’expérience ne repose pas sur une rupture des liaisons peptidiques, car la séquence primaire est conservée.

Explication

La structure quaternaire résulte de l’association de plusieurs sous-unités protéiques, qui peuvent être identiques ou différentes. Le repliement d’une seule chaîne relève de la structure tertiaire, tandis que les motifs locaux relèvent de la structure secondaire.

Explication

La dénaturation altère la conformation native et peut faire perdre l’activité biologique, tout en conservant la structure primaire. La rupture des liaisons peptidiques correspond plutôt à une hydrolyse qu’à une dénaturation.

Explication

Au point isoélectrique, la charge nette est nulle ou très faible, ce qui diminue les répulsions entre molécules et favorise leur agrégation. La précipitation observée ne résulte pas d’une rupture des liaisons peptidiques.

Explication

Dans la relation $V_e=V_o+K_DV_i$, $K_D$ est proche de 0 pour les grosses molécules et proche de 1 pour les petites, qui pénètrent davantage dans les pores. L’augmentation de la pénétration des pores concerne donc les petites molécules.