QCM : Acides aminés et protéines — 55 questions

Explication

Dans un acide α-aminé, les fonctions amine et carboxyle sont liées au même carbone α, qui porte aussi le radical R. Une molécule dont ces fonctions sont portées par des carbones différents correspond à une autre organisation structurale.

Explication

Les acides aminés naturels sont des zwitterions, c’est-à-dire qu’ils portent simultanément des charges opposées, ce qui favorise leur comportement de composés ioniques solubles dans l’eau. Une molécule globalement non ionisée ne présente pas cette caractéristique.

Explication

L’être humain ne peut pas synthétiser les acides aminés essentiels et doit donc les obtenir par l’alimentation. Les acides aminés non essentiels peuvent être produits par l’organisme, indépendamment de la charge de leur radical.

Explication

Lorsque le pH dépasse le pHi, l’acide aminé est majoritairement anionique et sa charge globale devient négative. La forme zwitterionique prédomine plutôt lorsque le pH est égal au pHi.

Explication

La transamination déplace le groupe NH2 d’un acide aminé vers un α-cétoacide, transformant celui-ci en l’acide aminé correspondant. La libération d’azote sous forme d’ammoniac caractérise plutôt la désamination.

Explication

La désamination libère l’azote de l’acide aminé sous forme d’ammoniac $\mathrm{NH_3}$, notamment grâce à la glutaminase puis à la glutamate déshydrogénase. Le transfert d’un groupe NH2 vers un α-cétoacide relève de la transamination.

Explication

La liaison peptidique unit le groupe carboxyle α d’un acide aminé au groupe amine α d’un autre, formant le squelette de la structure primaire. Les interactions entre groupes R contribuent plutôt à des niveaux supérieurs d’organisation.

Explication

Les modifications des radicaux comprennent la N-glycosylation de l’asparagine, la O-glycosylation de la sérine et de la thréonine, la phosphorylation de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine, ainsi que l’acétylation de la lysine. La phosphorylation n’est donc pas limitée à l’asparagine.

Explication

La structure primaire correspond à la séquence d’acides aminés qui compose la chaîne polypeptidique. L’organisation tridimensionnelle globale relève de la structure tertiaire, et non de la structure primaire.

Explication

Une holoprotéine est constituée uniquement d’acides aminés, alors qu’une hétéroprotéine associe une partie protéique à un groupement prosthétique non protéique. La forme globulaire ou fibreuse ne suffit pas à distinguer ces deux catégories.

Explication

Les protéines fibreuses jouent principalement un rôle structural, et les protéines membranaires, insolubles dans les solutions aqueuses, peuvent être solubilisées par des détergents. Les protéines globulaires sont plutôt caractérisées par une structure compacte.

Explication

Les protéines peuvent exercer des fonctions catalytiques, de transport et de reconnaissance, parmi de nombreuses autres fonctions comme la structure, la contraction ou le stockage. Elles ne remplacent pas le matériel génétique, même si elles participent au contrôle de la différenciation et de la croissance cellulaires.

Explication

La liaison peptidique est plane car les quatre atomes concernés et les deux carbones α adjacents se trouvent dans un même plan. Les rotations de la chaîne se produisent plutôt autour des liaisons Cα–N et Cα–C.

Explication

La configuration trans est généralement favorisée parce qu’elle minimise l’encombrement stérique entre les résidus adjacents. La configuration cis peut toutefois être rencontrée, notamment dans le cas de la proline.

Explication

L’hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène entre le groupe carbonyle CO d’un résidu et le groupe NH situé quatre résidus plus loin. Les groupes CO entre eux ou NH entre eux ne forment pas cette liaison caractéristique.

Explication

Un feuillet β antiparallèle réunit des brins orientés en sens opposés, alors qu’un feuillet β parallèle réunit des brins orientés dans le même sens. La distinction repose donc sur l’orientation relative des brins.

Explication

Dans l’eau, les résidus hydrophobes se regroupent au cœur de la protéine, tandis que les résidus hydrophiles restent exposés et interagissent avec le solvant. L’enfouissement des résidus hydrophiles contredirait leur affinité pour l’eau.

Explication

La structure tertiaire peut être stabilisée par des interactions ioniques, des liaisons hydrogène, des interactions hydrophobes et, dans certains cas, des ponts disulfure covalents. Les interactions hydrophobes sont non covalentes, contrairement aux ponts disulfure.

Explication

Un domaine fonctionnel est une unité de repliement de la structure tertiaire qui peut assurer une fonction particulière, comme la fixation d’un ligand ou d’un substrat. Un pont entre deux cystéines correspond plutôt à un pont disulfure.

Explication

Le β-mercaptoéthanol rompt les ponts disulfure, alors que l’urée à 8 M perturbe notamment les liaisons hydrogène, les forces de van der Waals et les interactions hydrophobes. L’urée ne rompt donc pas spécifiquement les liaisons peptidiques.

Explication

La myoglobine est une hétéroprotéine globulaire constituée d’une seule chaîne de 153 acides aminés associée à un groupement prosthétique hème. Le tétramère à quatre chaînes décrit l’hémoglobine adulte.

Explication

La myoglobine stocke l’oxygène dans les muscles squelettiques et le myocarde grâce à son fer héminique, qui fixe réversiblement O2. Le transport de l’oxygène dans le sang est principalement assuré par l’hémoglobine.

Explication

Seul le fer ferreux Fe2+ peut fixer O2. Lorsque le fer est oxydé en Fe3+, il fixe une molécule d’eau et ne peut plus assurer la fixation de l’oxygène.

Explication

La fixation de l’oxygène sur une chaîne déplace l’hélice F et favorise la transition de l’état T vers l’état R, ce qui augmente l’affinité des autres chaînes. La coopérativité repose donc sur une communication structurale entre les sous-unités.

Explication

Le SDS dénature les protéines et leur confère une charge négative comparable, de sorte que la séparation dépend principalement de leur taille. Les petites protéines traversent plus facilement le gel et descendent davantage que les grandes, qui restent plus hautes.

Explication

Le Western blot repose sur une séparation électrophorétique suivie de la reconnaissance par un anticorps primaire spécifique et d’un anticorps secondaire détectable. La détection en solution caractérise plutôt l’approche de l’ELISA, qui ne nécessite pas cette séparation préalable sur gel.

Explication

L’hémoglobine humaine est un tétramère α2β2 comprenant deux chaînes α et deux chaînes β associées par des interactions non covalentes. La structure monomérique correspond à la myoglobine, ce qui permet de distinguer les deux protéines.

Explication

La désoxyhémoglobine adopte principalement la forme T, tandis que la fixation de l’oxygène favorise la forme R de l’oxyhémoglobine. La confusion inverse les correspondances entre ces deux conformations et l’état d’oxygénation.

Explication

La fixation de l’oxygène sur une chaîne α déplace l’hélice F et favorise la transition T vers R, ce qui modifie les autres sous-unités. Cette modification conformationnelle augmente la facilité des fixations successives et constitue une coopérativité positive.

Explication

L’hémoglobine peut fixer quatre molécules d’oxygène selon l’équilibre $Hb + 4O_2 \rightleftharpoons Hb[O_2]_4$. Il s’agit d’une oxygénation et non d’une oxydation, puisque le fer conserve l’état ferreux $Fe^{2+}$.

Explication

Le monoxyde de carbone possède une affinité environ 20 fois supérieure à celle de l’oxygène et forme une carboxyhémoglobine très stable. Le dioxyde de carbone, contrairement au CO, se fixe principalement sur les groupements basiques de la globine.

Explication

La P50 est la pression partielle d’oxygène correspondant à l’occupation de 50 % des sites de fixation. Une P50 faible signifie que cette occupation est atteinte à faible pression, ce qui traduit une forte affinité pour l’oxygène.

Explication

La myoglobine présente une courbe hyperbolique, une P50 faible de 3 et une forte affinité pour l’oxygène, alors que l’hémoglobine présente une courbe sigmoïde et une P50 de 26. L’affirmation inversant les courbes et les valeurs de P50 confond les propriétés respectives des deux protéines.

Explication

L’hémoglobine fœtale α2γ2 possède une affinité pour l’oxygène supérieure à celle de l’hémoglobine adulte α2β2, ce qui lui permet de capter l’oxygène libéré par l’hémoglobine maternelle. Une affinité fœtale inférieure réduirait au contraire l’efficacité de ce transfert.

Explication

Les ions H+, le CO₂ et le 2,3-bisphosphoglycérate sont des effecteurs allostériques négatifs qui réduisent l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène. Ils ne détruisent pas les chaînes globiniques et ne transforment pas l’hémoglobine en myoglobine.

Explication

La drépanocytose résulte d’une mutation ponctuelle du sixième codon de la chaîne β : GTG remplace GAG et la valine remplace le glutamate. La mutation concerne donc la chaîne β et non la chaîne α, avec une substitution du glutamate par la valine.

Explication

Dans la désoxyhémoglobine S, la valine favorise des interactions hydrophobes responsables de la polymérisation des tétramères et de la formation de fibres pouvant obstruer les capillaires. La désoxyhémoglobine A reste plus soluble et ne suit pas ce mécanisme de polymérisation.

Explication

Une enzyme est une protéine dont la synthèse est déterminée génétiquement et qui accélère une réaction chimique spécifique sans modifier son équilibre. Elle agit donc sur la vitesse de réaction, mais ne déplace pas l’équilibre et n’est pas consommée comme un réactif.

Explication

Une enzyme accélère une réaction en abaissant son énergie d’activation, mais elle ne modifie ni l’énergie libre globale ni l’équilibre entre substrats et produits. La modification de l’équilibre constitue donc une confusion entre vitesse de réaction et position de l’équilibre.

Explication

La transcription et la traduction contrôlent la production de nouvelles molécules enzymatiques et modifient donc leur quantité. La phosphorylation agit sur une enzyme déjà présente en changeant son activité, sans régler directement sa synthèse.

Explication

Le chymotrypsinogène est un précurseur inactif qui devient actif après des coupures hydrolytiques irréversibles. Une phosphorylation ou une simple association ne correspond pas au mécanisme d’activation décrit pour cette enzyme.

Explication

Le site actif est une poche tridimensionnelle qui accueille le substrat, le cofacteur éventuel et les acides aminés directement impliqués dans la catalyse. Le maintien du repliement global relève surtout des autres régions de l’enzyme.

Explication

Le modèle de Fischer considère le site actif comme préformé et complémentaire du substrat avant sa liaison. Koshland décrit au contraire une modification du site actif qui établit cette complémentarité après la fixation du substrat.

Explication

Un cofacteur minéral est un ion inorganique, alors qu’un coenzyme est une molécule organique ou métallo-organique. Les autres couples inversent ces catégories ou confondent les cofacteurs avec des constituants protéiques et des molécules de la réaction.

Explication

La holoenzyme est la forme catalytiquement active résultant de l’association d’une apoenzyme avec son cofacteur minéral, son coenzyme ou les deux. Une apoenzyme dépourvue de cofacteur correspond au constituant protéique, mais pas à la holoenzyme complète.

Explication

La chymotrypsine mature est une protéase à sérine digestive dont trois segments peptidiques sont reliés par deux ponts disulfure et repliés en deux domaines. Le chymotrypsinogène constitue son précurseur inactif, et non la forme mature active.

Explication

Le site actif de la chymotrypsine comprend l’acide aspartique 102, l’histidine 57 et la sérine 195. La sérine 195 est donc directement catalytique, contrairement aux autres résidus de la chaîne qui ne participent pas tous à la catalyse.

Explication

La chymotrypsine hydrolyse les liaisons impliquant Phe, Tyr, Trp, Leu ou Met par leur groupement carboxylique. La trypsine cible plutôt la lysine et l’arginine, tandis que la pepsine reconnaît les acides aminés aromatiques par leur groupement aminé.

Explication

La concentration du produit augmente au cours du temps, d’où l’expression positive $v=\frac{d[P]}{dt}$. L’expression $-\frac{d[S]}{dt}$ décrit plutôt la vitesse de disparition du substrat.

Explication

Dans ces conditions, la vitesse enzymatique est directement proportionnelle à la concentration en enzyme, donc son doublement double approximativement la vitesse. Une diminution ou une absence de proportionnalité ne correspond pas à cette relation expérimentale.

Explication

$K_m$ correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse atteint la moitié de $V_{max}$. Il ne représente ni la quantité totale d’enzyme ni la vitesse maximale elle-même.

Explication

Un inhibiteur compétitif élève le $K_m$ apparent sans modifier $V_{max}$, alors qu’un inhibiteur non compétitif réduit $V_{max}$ et $k_{cat}$ sans modifier $K_m$. La proposition qui inverse ces effets confond les deux modes d’inhibition.

Explication

Les enzymes allostériques présentent souvent une saturation sigmoïde, tandis que les enzymes michaeliennes présentent une saturation hyperbolique. Une droite ou une courbe décroissante ne décrit pas cette distinction classique.

Explication

Un activateur allostérique facilite l’interaction apparente entre l’enzyme et le substrat, ce qui augmente leur affinité apparente. Un inhibiteur allostérique produit l’effet inverse en réduisant cette affinité.

Explication

Dans un système K, les effecteurs modifient l’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat, ce qui se traduit notamment par une variation de $K_m$. La modification principale de la vitesse sans changement d’affinité caractérise plutôt un système V.