Quelles fonctions porte un acide α-aminé sur le carbone α ?
Une fonction amine et une fonction carboxyle.
Quelle est la forme ionique des acides aminés naturels dans l'eau ?
Ils sont des ions dipolaires ou zwitterions.
Combien d'acides aminés naturels constituent les protéines ?
Vingt acides aminés naturels.
Quelle différence existe entre acides aminés essentiels et non essentiels ?
Les essentiels ne sont pas synthétisés par l'humain, les non essentiels le sont.
Que se passe-t-il pour un acide aminé à pH égal à son pHi ?
Il est globalement neutre sous forme zwitterionique.
Que représente le pHi d'un acide aminé ?
Le pH où sa charge globale est nulle.
Quel est le pHi approximatif des acides aminés Asp et Glu ?
Un pHi proche de 3.
Quelle propriété ont les acides aminés aromatiques Phe, Trp et Tyr ?
Ils absorbent la lumière entre 260 et 280 nm.
Qu'est-ce que la transamination dans le métabolisme des acides aminés ?
C'est le transfert du groupe NH2 d'un acide aminé à un α-cétoacide.
Quel cofacteur est nécessaire à la transamination ?
Le phosphate de pyridoxal est nécessaire.
Quel enzyme catalyse la transamination ?
La transaminase catalyse la transamination.
Quel produit est libéré lors de la désamination des acides aminés ?
L'ammoniac NH3 est libéré.
Quelles enzymes interviennent dans la désamination des acides aminés ?
La glutaminase puis la glutamate déshydrogénase interviennent.
Entre quels groupes se forme la liaison peptidique ?
Entre le groupe COOH α d'un acide aminé et le groupe NH2 α d'un autre.
Quel rôle a la liaison peptidique dans les protéines ?
Elle constitue le squelette de la structure primaire des protéines.
Quels types de modifications post-traductionnelles sont permises par la réactivité des radicaux d'acides aminés ?
N-glycosylation des Asn, O-glycosylation des Ser et Thr, phosphorylation des Ser, Thr et Tyr, et acétylation des Lys.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
L'enchaînement des acides aminés dans une chaîne polypeptidique.
Quelle différence existe-t-il entre holoprotéines et hétéroprotéines ?
Les holoprotéines sont uniquement d'acides aminés, les hétéroprotéines ont un groupement prosthétique non protéique.
Quel est le rôle principal des protéines fibreuses ?
Un rôle structural.
Comment sont les protéines globulaires ?
Elles ont une structure compacte.
Quelle propriété caractérise les protéines membranaires ?
Elles sont insolubles dans l'eau mais solubilisables par des détergents.
Quelles fonctions assurent les protéines ?
Des fonctions catalytiques, de transport, structurelles, de contraction, reconnaissance, stockage et contrôle cellulaire.
Quelle est la masse moyenne d'un acide aminé dans une protéine ?
Environ 110 g/mol.
À quoi équivaut 1 Dalton (Da) en g/mol ?
À 1 g/mol.
Pourquoi la liaison peptidique est-elle plane ?
Parce que C, O, N, H et les deux carbones α adjacents sont coplanaires.
Quelle configuration de la liaison peptidique est énergétiquement plus favorable ?
La configuration trans est plus favorable énergétiquement.
Qu'est-ce qui rend la configuration trans plus stable que la cis ?
Un encombrement stérique minimal entre les résidus adjacents.
Comment les liaisons hydrogène sont-elles formées dans une hélice α ?
Elles relient le groupe CO du résidu i au groupe NH du résidu i+4.
Quelles sont les caractéristiques d'une hélice α droite ?
Elle a un pas de 5,41 Å, 3,6 résidus par tour, et les chaînes latérales sont orientées vers l’extérieur.
Quelle différence d'orientation existe entre feuillets β antiparallèles et parallèles ?
Les brins sont en sens opposés dans les antiparallèles et dans le même sens dans les parallèles.
Quelle est la différence entre tours et boucles dans les structures secondaires ?
Les tours connectent deux brins β antiparallèles et les boucles relient hélices et brins β.
Quel rôle jouent les boucles et coudes dans les protéines ?
Ils participent souvent à la formation des sites de reconnaissance, de liaison et actifs.
Où se regroupent les résidus hydrophobes dans une protéine globulaire en milieu aqueux ?
Au cœur de la protéine.
Quelles liaisons stabilisent la structure tertiaire des protéines ?
Des liaisons ioniques, hydrogène, interactions hydrophobes et ponts disulfure.
Qu'est-ce qu'un domaine fonctionnel dans une protéine ?
Une unité de repliement pouvant fixer un ligand ou substrat.
Comment se forme un pont disulfure entre deux cystéines ?
Par oxydation des groupes sulfhydryle en liaison covalente.
Quels résidus dominent dans les protéines transmembranaires au sein de la bicouche lipidique ?
Les résidus apolaires hydrophobes.
Combien d'acides aminés compte environ un segment transmembranaire en hélice α ?
Environ 20 acides aminés.
Quelle caractéristique distingue les protéines intrinsèquement désordonnées ?
Elles ne possèdent pas durablement de structure secondaire.
Que rompt la dénaturation par l’urée à 8 M dans les protéines ?
Les liaisons hydrogène, forces de van der Waals et interactions hydrophobes.
Qu'est-ce que la myoglobine ?
Une hétéroprotéine globulaire avec 153 acides aminés et un groupement hème.
Quel est le rôle principal de la myoglobine dans les muscles ?
Stocker l'oxygène grâce au fer héminique qui fixe O2 réversiblement.
Quel état du fer permet la fixation de l'oxygène ?
Le fer ferreux Fe2+.
Que fixe le fer ferrique Fe3+ et que ne peut-il plus fixer ?
Il fixe une molécule d'eau et ne peut plus fixer O2.
Quelle est la structure de l'hémoglobine humaine adulte ?
Un tétramère α2β2.
Combien de molécules d'O2 peut fixer l'hémoglobine et comment ?
Quatre, une par chaîne globinique.
Qu'entraîne la fixation d'O2 sur une chaîne α de l'hémoglobine ?
Le déplacement de l'hélice F, la transition T vers R et la coopérativité.
Quelle est la différence d'affinité entre myoglobine et hémoglobine pour O2 ?
La myoglobine a une forte affinité (P50=3) et l'hémoglobine une plus faible (P50=26).
Que fait le SDS aux protéines en SDS-PAGE ?
Le SDS dénature les protéines et les charge négativement.
Comment migrent les protéines dans un gel de polyacrylamide en SDS-PAGE ?
Elles migrent selon leur taille, les plus grandes restant en haut.
Comment détecte-t-on une protéine en Western blot ?
Grâce à un anticorps primaire spécifique puis un anticorps secondaire détectable.
Quelle interaction exploite la cristallographie aux rayons X ?
L’interaction des rayons X avec le nuage électronique.
Quelle interaction exploite la cryo-microscopie électronique ?
L’interaction des électrons avec le nuage électronique.
Où peut-on déposer les coordonnées tridimensionnelles des atomes obtenues ?
Dans la Protein Data Bank.
Quelle est la composition de l'hémoglobine humaine ?
Elle est tétramérique α2β2 avec deux chaînes α et deux chaînes β.
Quelle forme adopte principalement la désoxyhémoglobine ?
La forme T.
Quelle forme adopte principalement l'oxyhémoglobine ?
La forme R.
Qu'impose la fixation d'un O₂ sur l'hémoglobine ?
Elle favorise la transition de la forme T vers R dans les autres sous-unités.
Quel effet a la fixation de l'O₂ sur une chaîne α de l'hémoglobine ?
Elle déplace l'hélice F.
Quelle transition conformationnelle provoque la fixation de l'O₂ sur une chaîne α ?
La transition de la forme T vers R.
Comment la fixation d'O₂ sur une chaîne α influence-t-elle les autres chaînes ?
Elle modifie leur conformation pour permettre la fixation successive d'O₂.
Quel type de coopérativité caractérise la fixation successive d'O₂ sur l'hémoglobine ?
Une coopérativité positive.
Quelle est la réaction d'oxygénation de l'hémoglobine ?
Pourquoi l'oxygénation de l'hémoglobine n'est-elle pas une oxydation ?
Parce que le fer reste à l'état ferreux Fe2+.
Quelle affinité l'hémoglobine a-t-elle pour le monoxyde de carbone comparée à l'oxygène ?
Elle est 20 fois supérieure.
Quels risques provoque la formation de carboxyhémoglobine ?
Elle peut provoquer malaises, céphalées et mort par asphyxie.
Qu'est-ce que la P50 en physiologie de l'hémoglobine ?
La pression partielle d'oxygène où 50 % des sites de fixation sont occupés.
Que signifie une P50 faible pour l'affinité de l'hémoglobine ?
Elle indique une forte affinité pour l'oxygène.
Que signifie une P50 élevée pour l'affinité de l'hémoglobine ?
Elle indique une faible affinité pour l'oxygène.
Quelle forme de courbe de saturation présente la myoglobine ?
La myoglobine présente une courbe de saturation hyperbolique.
Quelle est la P50 de l'hémoglobine ?
La P50 de l'hémoglobine est de 26.
Quelle forme de courbe de saturation présente l'hémoglobine ?
L'hémoglobine présente une courbe de saturation sigmoïde.
Quelle est la P50 de la myoglobine ?
La P50 de la myoglobine est de 3.
Quelle hémoglobine a une affinité pour l'O₂ supérieure au placenta ?
L'hémoglobine fœtale α2γ2 a une affinité pour l'O₂ supérieure.
Quelle hémoglobine libère l'O₂ au profit du fœtus ?
L'hémoglobine maternelle α2β2 libère l'O₂ au profit du fœtus.
Quels effecteurs diminuent l'affinité de l'hémoglobine pour l'O₂ ?
Les ions H+, le CO₂ et le 2,3-bisphosphoglycérate diminuent cette affinité.
Quelle mutation ponctuelle cause la drépanocytose au sixième codon de la chaîne β ?
GTG remplace GAG.
Quel acide aminé remplace le glutamate dans la drépanocytose ?
La valine remplace le glutamate.
Qu'impose la mutation du sixième codon de la chaîne β dans la drépanocytose ?
La drépanocytose résulte de cette mutation.
Quelles interactions favorisent la polymérisation dans la désoxyhémoglobine S ?
Les interactions hydrophobes impliquant la valine.
Quelle conséquence entraîne la polymérisation des tétramères dans la désoxyhémoglobine S ?
La formation de fibres.
Quelles complications résultent de la formation de fibres dans la désoxyhémoglobine S ?
L’obstruction capillaire et les thromboses.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Une protéine enzymatique synthétisée par un être vivant qui accélère une réaction chimique spécifique.
Que modifient les enzymes dans une réaction chimique ?
Elles abaissent l'énergie d'activation sans modifier l'énergie libre globale ni l'équilibre.
Quelles sont les six classes d'enzymes ?
Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases ou synthétases.
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1. Quelle caractéristique définit un acide α-aminé ?
2. Pourquoi les acides aminés naturels sont-ils généralement solubles dans l’eau ?
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