Fiche de révision : acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure et diversité des acides aminés
2. Classement et acides aminés essentiels
3. Propriétés acido-basiques des acides aminés
4. Analyse et fonctions biologiques des acides aminés
5. Transamination et liaison peptidique
6. Nomenclature et charge des peptides
7. Détermination des séquences peptidiques
8. Protéolyse et maturation protéique
9. Peptides biologiquement actifs
10. Glutathion et équilibre redox

📖 1. Structure et diversité des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide alpha-aminé : Possède un carbone α portant un groupement amine, un groupement carboxylique et une chaîne latérale R, sauf exceptions comme la glycine et la proline.

★ À maîtriser

• Les acides aminés sont les éléments de base des protéines et il existe 20 acides aminés courants.

Compléments

📐 Formule — Le nombre d’acides aminés d’une séquence protéique s’estime par $N = \frac{\text{masse de la séquence}}{110\ \text{Da}}$.

• La masse moléculaire moyenne d’un acide aminé est de 110 Da, la glycine est le plus petit avec 57 Da et le tryptophane le plus gros avec 186 Da.

📖 2. Classement et acides aminés essentiels

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés hydrophobes : Ont des chaînes latérales non polaires et comprennent G, A, V, L, I, M, P, W et F.

📝 Points essentiels

• Les acides aminés polaires neutres sont S, T, C, Y, N et Q, tandis que les acides aminés acides sont D et E et les acides aminés basiques sont R, K et H.

• La sérine, la thréonine et la tyrosine peuvent être phosphorylées, tandis que la cystéine peut former des ponts disulfure et que l’asparagine peut être N-glycosylée dans le motif N-X-S/T.

• Dix acides aminés sont essentiels chez l’enfant, tandis que l’adulte en possède huit, car ces acides aminés ne peuvent pas être synthétisés de novo et doivent provenir de l’alimentation.

💡 Astuce mémo

HoT MILK FoR VW

📖 3. Propriétés acido-basiques des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Point isoélectrique : Le pH auquel un acide aminé possède une charge globale nulle sous forme zwitterionique.

★ À maîtriser

📌 À pH inférieur au pHi, un acide aminé est globalement positif et migre vers la cathode, tandis qu’à pH supérieur au pHi, il est globalement négatif et migre vers l’anode.

📐 Formule — Pour un acide aminé à chaîne latérale non ionisable, le point isoélectrique vérifie $pH_i = \frac{pK_A+pK_B}{2}$.

Compléments

• Les acides aminés à chaîne latérale ionisable présentent une courbe de titration triphasique avec quatre espèces ioniques successives.

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pHi : cation ; pH supérieur : anion

📖 4. Analyse et fonctions biologiques des acides aminés

★ À maîtriser

• L’électrophorèse sépare les acides aminés selon leur charge, les cations migrant vers la cathode et les anions vers l’anode.

• La chromatographie échangeuse de cations retient les acides aminés basiques, tandis que la chromatographie échangeuse d’anions retient les acides aminés acides.

• Le glutamate est décarboxylé par la glutamate décarboxylase pour former le GABA, principal neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central.

• La tyrosine est transformée en L-DOPA, puis en dopamine, en noradrénaline et enfin en adrénaline.

Compléments

• À pH 6, l’arginine migre vers la cathode, l’alanine ne migre pas et l’aspartate migre vers l’anode.

📖 5. Transamination et liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Une liaison amide covalente, rigide et plane formée par condensation d’une fonction carboxyle et d’une fonction amine avec élimination d’une molécule d’eau.

★ À maîtriser

• Les transaminases transfèrent un groupement aminé entre des molécules métaboliques en utilisant notamment l’aspartate et le glutamate comme donneurs.

Compléments

• Une concentration élevée d’ALAT dans le sang indique une cytolyse du foie et un problème hépatique.

💡 Astuce mémo

Condensation carboxyle–amine → liaison amide et eau

📖 6. Nomenclature et charge des peptides

★ À maîtriser

📌 Un peptide se lit de l’extrémité N-terminale portant le NH2 libre vers l’extrémité C-terminale portant le COOH libre.

📐 Formule — Le poids moléculaire approximatif d’un peptide ou d’une protéine est $M = N \times 110\ \text{Da}$, où N est le nombre d’acides aminés.

• Pour déterminer la charge d’un peptide à un pH donné, il faut identifier ses groupements ionisables, relever leur pKa, comparer chaque pKa au pH et additionner les charges obtenues.

Compléments

• Dans la nomenclature d’un peptide, tous les résidus sauf le dernier prennent le suffixe -yl, tandis que le dernier acide aminé conserve son nom.

💡 Astuce mémo

N-ter → C-ter

📖 7. Détermination des séquences peptidiques

📝 Points essentiels

• Les clivages chimiques sont:

  • Bromure de cyanogène : après Met
  • NTCB : avant Cys
  • Hydroxylamine : entre Asn et Gly

• L’amino-exopeptidase coupe après l’acide aminé N-terminal, la carboxy-exopeptidase avant l’acide aminé C-terminal, la trypsine après Lys ou Arg sauf si Pro suit, et la chymotrypsine après Phe, Tyr ou Trp sauf si Pro suit.

• La carte peptidique massique identifie une protéine en comparant les masses de peptides obtenus par digestion trypsique avec des profils théoriques de bases de données.

📖 8. Protéolyse et maturation protéique

🔑 Notions clés & Définitions

• Peptide signal : Un court peptide N-terminal de 16 à 30 acides aminés qui permet l’adressage des protéines vers le réticulum endoplasmique, l’appareil de Golgi, les endosomes, les membranes ou l’extérieur de la cellule.

📝 Points essentiels

📌 Les zymogènes sont des précurseurs protéiques inactifs activés par une protéolyse partielle réalisée par des protéases.

• 🔄 La maturation de l’insuline suit les étapes:
  1. Synthèse de la prépro-insuline
  2. Clivage du peptide signal et formation de la pro-insuline
  3. Formation de trois ponts disulfure
  4. Clivage du peptide C par PC1
  5. Maturation finale par la carboxypeptidase E

📌 Le diabète de type I résulte d’une destruction auto-immune des cellules bêta et d’un défaut de synthèse d’insuline, tandis que le diabète de type II correspond principalement à une insulinorésistance.

💡 Astuce mémo

Prépro-insuline → pro-insuline → insuline

📖 9. Peptides biologiquement actifs

★ À maîtriser

• La dopamine est un neurotransmetteur du système de récompense, la sérotonine dérive du tryptophane et antagonise la dopamine, l’ocytocine est un polypeptide de 9 acides aminés et l’endorphine est un neuropeptide opioïde endogène.

Compléments

• La dopamine est formée à partir de la tyrosine par hydroxylation en L-DOPA puis décarboxylation de la L-DOPA.

• L’ocytocine agit sur les muscles lisses de l’utérus et des glandes mammaires et favorise l’attachement, tandis que les endorphines produisent une analgésie et une sensation de bien-être.

📖 10. Glutathion et équilibre redox

🔑 Notions clés & Définitions

• Glutathion : Ou γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine, est un peptide antioxydant qui régule le potentiel redox cytoplasmique et élimine les espèces réactives de l’oxygène.

📝 Points essentiels

• La liaison du glutathion utilise la fonction carboxylique de la chaîne latérale du glutamate, ce qui explique le terme γ-glutamyl plutôt qu’α-glutamyl.

• Le glutathion peut être utilisé pour détoxifier un patient victime d’une overdose de paracétamol, car cette intoxication produit de nombreux métabolites oxydés.

💡 Astuce mémo

Thiol antioxydant → élimination des espèces réactives de l’oxygène

📊 Tableaux de synthèse

Classement des acides aminés

Clivages spécifiques