Quelles fonctions les protéines assurent-elles dans les organismes ?
Elles assurent des fonctions de structure, de transport, d’immunité, de motilité, de communication hormonale, d’identité, d’adhésion et d’activité enzymatique.
Quelles grandes étapes comprend un procédé industriel de production enzymatique ?
Les étapes amont, la production généralement en bioréacteur, puis les étapes aval.
Quelles sont les quatre grandes classes de biomolécules ?
Les acides nucléiques, les lipides, les glucides et les protides.
Quels éléments comprennent les protides ?
Les acides aminés, les peptides et les protéines.
De quoi une holoprotéine est-elle uniquement constituée ?
D’acides aminés.
Quels composants associe une hétéroprotéine ?
Une partie protéique et un groupement prosthétique non protéique.
Quelles fonctions et quel carbone caractérisent un acide aminé ?
Une fonction carboxyle, une fonction amine et un carbone α asymétrique.
Quel rôle joue la liaison peptidique dans une chaîne protéique ?
Elle relie les acides aminés par une liaison covalente.
Que décrit la structure primaire d’une protéine ?
La séquence d’enchaînement de ses acides aminés.
Quels motifs caractérisent la structure secondaire d’une protéine ?
L’hélice α et le feuillet β, entre autres.
Quelles interactions stabilisent les motifs de la structure secondaire ?
Des interactions faibles.
Que décrit la structure tertiaire d’une protéine ?
Le repliement tridimensionnel complet d’une chaîne protéique.
Entre quelles extrémités s’étend le repliement de la structure tertiaire ?
De l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-terminale.
Quelles liaisons covalentes fortes stabilisent la structure des protéines ?
Les liaisons peptidiques et les ponts disulfure.
Par quel processus se forme un pont disulfure entre deux cystéines ?
Par oxydation de leurs groupements thiol.
Quelles interactions faibles participent au repliement des protéines ?
Les interactions hydrogène, hydrophobes, de van der Waals et ioniques ou électrostatiques.
Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un peptide ou d’une protéine ?
Le pH auquel sa charge globale est neutre.
Quelles structures la dénaturation peut-elle faire perdre ?
Les structures secondaire, tertiaire ou quaternaire.
Quelle charge porte majoritairement une protéine à un pH inférieur à son pI ?
Une charge positive.
Pourquoi la solubilité d’une protéine diminue-t-elle à son pI ?
Sa charge globale est neutre et les interactions ioniques entre protéines augmentent.
Selon quelle propriété l’électrophorèse en gel sépare-t-elle ou identifie-t-elle les protéines ?
Selon leur taille.
Quelle méthode de séparation exploite la solubilité des protéines ?
L’extraction solide-liquide.
Quelles sont les étapes de la purification d’une protéine ?
L’extraction, le fractionnement, la purification et le contrôle de la préparation.
Que comprend le contrôle final d’une préparation protéique ?
L’évaluation de sa pureté, de son activité et de sa stabilité.
Dans quoi les protéines sont-elles solubilisées pendant leur extraction ?
Dans une solution tampon.
Quelles techniques servent à purifier les protéines extraites ?
Différentes techniques chromatographiques.
Quels usages industriels des protéines concernent les anticorps et les produits agroalimentaires ?
Elles servent à produire des anticorps et à fabriquer des produits agroalimentaires.
Quels rôles les protéines jouent-elles comme agents industriels ?
Elles agissent comme agents texturants ou tensioactifs.
Où trouve-t-on l’albumine et quelles propriétés justifient son utilisation ?
Présente dans le sang, elle possède des propriétés anticoagulantes, stabilisantes et antioxydantes.
Dans quelles applications médicales l’albumine est-elle utilisée ?
Elle est utilisée dans les systèmes de délivrance de médicaments et les vaccins.
Dans quels secteurs industriels les enzymes sont-elles utilisées ?
Dans l’alimentation, les biocarburants, l’industrie pharmaceutique, le textile, la chimie et la transformation du papier.
Quelles étapes mènent des micro-organismes aux produits finaux en production industrielle ?
La production et la purification des enzymes, puis leur action sur des matières premières.
Quels aspects sont visés par l’optimisation de la production enzymatique ?
Les micro-organismes, les enzymes, les voies métaboliques, la culture, la fermentation, le changement d’échelle, les réactions, l’extraction, la purification, le contrôle qualité et la réduction des sous-produits indésirables.
En quels monomères la cellulase dégrade-t-elle la cellulose ?
En monomères de glucose.
En quels monomères l’amylase dégrade-t-elle l’amidon ?
En monomères de glucose.
Combien d’acides aminés un peptide comporte-t-il ?
Moins de 100 acides aminés.
Combien d’acides aminés une protéine comporte-t-elle ?
Plus de 100 acides aminés.
Quelles catégories d’hétéroprotéines dépendent du groupement prosthétique ?
Les lipoprotéines, les glycoprotéines, les chromoprotéines et les métalloprotéines.
Quelles sont les formes protonée et déprotonée d’une fonction carboxyle ?
–COOH et –COO⁻.
Quelles sont les formes protonée et déprotonée d’une fonction amine ?
–NH₃⁺ et –NH₂.
Quelles formes énantiomères des acides aminés le cours présente-t-il ?
Les formes L et D.
Quelles projections représentent les acides aminés dans le cours ?
Les projections de Fisher et de Cram.
Quels angles entre acides aminés successifs influencent la structure tridimensionnelle ?
Les angles φ et ψ.
Que décrit la structure quaternaire d’une protéine ?
L’organisation de plusieurs chaînes protéiques associées.
Quelle forme caractérise généralement une protéine globulaire ?
Une forme quasi sphérique.
Quelle solubilité dans l’eau caractérise généralement une protéine fibreuse ?
Elle est généralement peu ou pas soluble dans l’eau.
Quand un pont disulfure est-il qualifié d’intrachaîne ?
Lorsqu’il relie deux cystéines de la même chaîne.
Quand un pont disulfure est-il qualifié d’interchaîne ?
Lorsqu’il relie deux chaînes différentes.
Quelle est la valeur du point isoélectrique du tripeptide GEK ?
.
Quels effets la dénaturation peut-elle avoir sur les propriétés biologiques et le pouvoir rotatoire ?
Elle peut entraîner leur perte.
Quels facteurs de dénaturation sont présentés ?
La température, les radiations, les variations de pH et les agents chimiques.
De quels facteurs dépend la solubilité des protéines ?
Du solvant ou du détergent, de la structure protéique, du pH, du pI, de la force ionique et de la température.
Qu’est-ce que le salting in des protéines ?
L’augmentation de leur solubilité lorsque la concentration en sels augmente jusqu’à une certaine limite.
Qu’est-ce que le salting out des protéines ?
La diminution de leur solubilité lorsque la concentration en sels devient trop forte.
En quelle unité exprime-t-on généralement la masse des protéines ?
En kilodaltons.
À quelle fraction de la masse d’un atome de carbone 12 correspond un dalton ?
Un douzième.
Quelle est la formule du nombre approximatif de résidus d’acides aminés d’une protéine ?
Quel détergent est utilisé dans la SDS-PAGE ?
Le dodécylsulfate de sodium.
Quelles origines peuvent avoir les matières premières pour extraire des protéines ?
Animale, végétale ou microbienne.
Teste tes connaissances avec un QCM de 22 questions sur Biochimie structurale des protéines.
1. Une entreprise agroalimentaire cherche une protéine pour modifier la texture d’un produit. Quel usage industriel correspond à cet objectif ?
2. Quelles sont les grandes étapes comprises dans la purification d’une protéine ?
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