Que comprend le module en termes de contenus principaux ?
Le module comprend des rappels, méthodes, calculs, bioinformatique, visualisation, prédiction, dynamique et conception.
Qu'impose l'utilisation des outils web et bases de données biologiques ?
Une connexion Internet est nécessaire.
Quel outil est nécessaire pour les travaux pratiques de visualisation moléculaire ?
PyMOL doit être installé sur l’ordinateur.
Qu'est-ce que l'architecture protéique décrit ?
L'organisation d'une protéine de sa séquence aux sous-unités assemblées.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
L'arrangement tridimensionnel des structures secondaires et chaînes latérales.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'organisation spatiale de plusieurs chaînes polypeptidiques assemblées.
Combien de sous-unités possède la glutamine synthétase bactérienne PDB 1FPY ?
Elle possède douze sous-unités identiques.
Que possède chaque sous-unité de la glutamine synthétase PDB 1FPY ?
Un site actif pour produire la glutamine.
Qu'est-ce qu'un angle dièdre dans la chaîne peptidique ?
C'est l'angle entre deux plans définis par des groupes successifs de la chaîne peptidique.
Par quels atomes est défini l'angle φ dans la chaîne peptidique ?
Par les atomes CO(i−1)-NH(i)-Cα(i)-CO(i).
Par quels atomes est défini l'angle ψ dans la chaîne peptidique ?
Par les atomes NH(i)-Cα(i)-CO(i)-NH(i+1).
Quelle est la valeur habituelle de l'angle ω de la liaison peptidique ?
Il est généralement constant et égal à 180°.
Pourquoi l'angle ω de la liaison peptidique est-il constant ?
Parce que la liaison peptidique est plane.
Que représente le diagramme de Ramachandran ?
Les conformations possibles selon les angles φ et ψ.
Qui a créé le diagramme de Ramachandran et en quelle année ?
G. N. Ramachandran en 1963.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Les replis locaux adoptés par les acides aminés dans une protéine.
Quels sont les trois grands types de structures secondaires ?
Les hélices, les feuillets β et les boucles ou coils.
Combien de résidus contient en moyenne une hélice α droite par tour ?
3,6 résidus par tour.
Quelle est la longueur habituelle d'une hélice α droite en résidus ?
10 à 12 résidus de longueur.
Comment alternent les chaînes latérales dans un feuillet β ?
Elles alternent au-dessus et au-dessous du feuillet.
Quels types d'orientation peuvent avoir les brins d'un feuillet β ?
Parallèles ou antiparallèles.
Quelle est la taille fréquente des boucles reliant les structures secondaires ?
Souvent 4 à 12 résidus.
Où se trouvent fréquemment les boucles dans une protéine ?
À la surface de la protéine.
Qu'appelle-t-on rotamères pour les chaînes latérales ?
Des conformations préférentielles décrites par des angles χ.
Combien d'angles χ possède l'arginine dans ses rotamères ?
Cinq angles χ.
Qu'est-ce qu'une bibliothèque de rotamères ?
Un ensemble de conformations prototypes par acide aminé.
De quoi dépend la conformation d'une chaîne latérale ?
De la conformation du squelette et de l'environnement moléculaire.
Quelle est l'hydrophobicité de l'isoleucine selon Kyte et Doolittle ?
4,5.
Quelle est l'hydrophobicité de l'arginine selon Kyte et Doolittle ?
−4,5.
Qui a proposé l'échelle d'hydrophobicité citée ?
Kyte J. et Doolittle R.F. en 1982.
Que représente le moment hydrophobe dans une hélice α ?
La distribution spatiale des acides aminés hydrophobes par un vecteur.
Qu'est-ce qu'un pont salin en biologie moléculaire ?
C'est l'attraction entre groupes chargés opposés de molécules ou d'une même protéine.
Quels résidus impliquent les ponts salins ?
Les résidus Asp, Glu avec His, Lys ou Arg.
Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène ?
Une interaction entre un hydrogène lié à un atome électronégatif donneur et un atome accepteur.
Quelle est l'énergie approximative d'une liaison hydrogène ?
Environ 1 à 5 kcal/mol.
Quand l'énergie d'une liaison hydrogène est-elle maximale ?
Quand les trois atomes sont alignés à environ 3 Å de distance.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure ?
Une liaison covalente S-S formée par oxydation entre deux cystéines.
Où se forme principalement un pont disulfure ?
Dans un environnement extracellulaire.
Quel effet ont les interactions hydrophobes sur les protéines ?
Elles poussent les molécules non polaires à s'associer et stabilisent les protéines.
Quelle est la première étape de la cristallographie aux rayons X ?
Elle produit des motifs de diffraction.
Que permet la transformation mathématique des motifs de diffraction en cristallographie aux rayons X ?
Elle produit des cartes de densité électronique.
Quel est le rôle final de la cristallographie aux rayons X après obtention des cartes de densité électronique ?
Positionner les atomes et affiner la structure à partir de la séquence primaire.
Quelle protéine fut la première structure obtenue par cristallographie aux rayons X ?
La myoglobine.
En quelle année J. Kendrew a-t-il obtenu la première structure protéique par cristallographie aux rayons X ?
En 1955.
Que mesure le facteur B en cristallographie ?
Le déplacement des atomes autour de leur position moyenne.
Quelle technique utilise les déplacements chimiques et les effets Overhauser pour étudier les protéines ?
La RMN (Résonance Magnétique Nucléaire).
Que reconstruit la cryo-microscopie électronique à partir de nombreuses projections bidimensionnelles ?
Des macromolécules en trois dimensions rapidement congelées dans leur état natif.
Qu'est-ce que le repliement protéique ?
C'est le processus physique où une chaîne linéaire acquiert une structure tridimensionnelle active.
Que postule Anfinsen en 1972 sur la conformation native d'une protéine ?
Toute l'information nécessaire est contenue dans sa séquence d'acides aminés.
Quelle est la formule de la variation d'énergie libre ΔG ?
ΔG = ΔH - TΔS.
Que représente ΔH dans la formule ΔG = ΔH - TΔS ?
La contribution enthalpique.
Combien de conformations une protéine de 100 acides aminés avec 3 conformations par résidu doit-elle explorer ?
conformations.
Combien de temps durerait une recherche aléatoire à conformations par seconde pour cette protéine ?
Environ 2 × années.
Qui a estimé la durée d'exploration des conformations protéiques en 1969 ?
Cyrus Levinthal.
Que représente l'entonnoir de repliement ?
Un paysage énergétique où la conformation native est le minimum d'énergie libre.
Qu'est-ce qu'un champ de force empirique ?
Un ensemble de paramètres décrivant les interactions atomiques dans un système moléculaire.
Quelle est la formule de l'énergie potentielle totale dans un champ de force ?
Quelle est la formule du terme d'élongation harmonique d'une liaison ?
Que représentent et dans ?
est la longueur de référence et la constante de force.
Comment calcule-t-on les interactions électrostatiques entre charges partielles ?
Par .
Quelle est la formule du potentiel de Lennard-Jones ?
Que combine le potentiel de Lennard-Jones ?
La répulsion à courte distance et l'attraction de dispersion à plus longue distance.
Pourquoi limite-t-on le calcul des interactions non liées à une distance seuil ?
Pour réduire le coût numérique car leur calcul complet varie comme avec le nombre d'atomes.
Quelles méthodes inclut l’analyse computationnelle d’une protéine ?
La prédiction structurale, modélisation, visualisation, calcul énergétique et analyse de trajectoires.
Quel est l’objectif du projet individuel d’examen en analyse protéique ?
Analyser et prédire la structure d’une protéine avec des outils de visualisation et web.
Quel environnement informatique utilisent les étudiants BBC pour leurs simulations ?
Un environnement Linux avec des installations HPC.
Avec quel logiciel PyMOL peut-il être associé pour afficher un potentiel électrostatique ?
Avec APBS.
Quel serveur aide à générer les fichiers quand l’affectation des atomes pose problème ?
Le serveur PDB2PQR.
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1. Quel ensemble décrit le mieux le contenu du module ?
2. Une étudiante doit utiliser une base de données biologique en ligne et réaliser un travail pratique avec PyMOL ; quelles conditions doit-elle réunir ?
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