QCM : Biologie cellulaire et membrane (67 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle caractéristique définit une cellule comme l’unité fondamentale du vivant ?

Elle peut vivre de façon autonome, se reproduire et transmettre l’information génétique.
Elle peut se reproduire, mais ne contribue pas à la transmission de l’information génétique.
Elle peut produire des protéines, mais dépend d’une autre cellule pour se reproduire.
Elle contient de l’information génétique, mais ne peut pas assurer une vie autonome.

Elle peut vivre de façon autonome, se reproduire et transmettre l’information génétique.

Explication

La cellule est la plus petite entité capable de vie autonome et de reproduction, et elle transmet l’information génétique. La production de protéines ne suffit pas à définir cette capacité fondamentale.

2. Quelle composition correspond approximativement à celle d’une cellule eucaryote ?

Environ 70 % d’eau, 15 % de protéines, 2 % de lipides, 1 % de sucres et 2 % d’ADN.
Environ 70 % d’eau, 2 % de protéines, 15 % de lipides, 2 % de sucres et 1 % d’ADN.
Environ 70 % d’eau, 15 % de protéines, 2 % de lipides, 2 % de sucres et 1 % d’ADN.
Environ 15 % d’eau, 70 % de protéines, 2 % de lipides, 2 % de sucres et 1 % d’ADN.

Environ 70 % d’eau, 15 % de protéines, 2 % de lipides, 2 % de sucres et 1 % d’ADN.

Explication

L’eau constitue environ 70 % de la cellule eucaryote, et les protéines représentent environ 15 %, contre 2 % pour les lipides, 2 % pour les sucres et 1 % pour l’ADN. Une composition qui attribue 15 % aux lipides confond leurs proportions avec celles des protéines.

3. Une chercheuse distingue le liquide dans lequel baignent les constituants cellulaires de l’ensemble comprenant aussi le cytosquelette et des organites : quels termes doit-elle employer ?

Le cytoplasme désigne le liquide, et le cytosol comprend ce liquide ainsi que le cytosquelette et les organites.
Le cytosol désigne le cytosquelette, et le cytoplasme comprend le liquide ainsi que les chromosomes nucléaires.
Le cytosol désigne le liquide, et le cytoplasme comprend ce liquide ainsi que le cytosquelette et éventuellement des organites.
Le cytoplasme désigne les organites, et le cytosol comprend le liquide ainsi que l’enveloppe du noyau.

Le cytosol désigne le liquide, et le cytoplasme comprend ce liquide ainsi que le cytosquelette et éventuellement des organites.

Explication

Le cytosol est le milieu liquide qui baigne les constituants, tandis que le cytoplasme désigne un ensemble plus large comprenant le cytosol, le cytosquelette et éventuellement des organites. Assimiler le cytoplasme au seul liquide inverse cette distinction.

4. Quelle association décrit correctement trois rôles du système endomembranaire ?

Le RE rugueux synthétise des lipides, le RE lisse synthétise des protéines, et les endosomes internalisent du matériel extracellulaire.
Le RE rugueux mature les protéines sécrétées, le Golgi internalise du matériel extracellulaire, et les endosomes synthétisent des lipides.
Le RE lisse synthétise des lipides, le Golgi synthétise les protéines sécrétées, et les endosomes maturent ces protéines.
Le RE rugueux synthétise des protéines, le RE lisse synthétise des lipides, et les endosomes internalisent du matériel extracellulaire.

Le RE rugueux synthétise des protéines, le RE lisse synthétise des lipides, et les endosomes internalisent du matériel extracellulaire.

Explication

Le RE rugueux synthétise des protéines, le RE lisse synthétise des lipides, et les endosomes internalisent du matériel extracellulaire ; le Golgi mature les protéines sécrétées. Attribuer la maturation des protéines au RE rugueux confond son rôle avec celui du Golgi.

5. Quelle distinction permet de différencier une culture primaire d’une lignée cellulaire ?

Une culture primaire provient de cellules prélevées dans un organisme et est sensible à son environnement, tandis qu’une lignée peut être maintenue indéfiniment en culture.
Une culture primaire provient d’un organisme mais est résistante aux changements d’environnement, tandis qu’une lignée ne peut pas être entretenue en culture.
Une culture primaire et une lignée proviennent toutes deux d’un prélèvement, mais seule la culture primaire peut être maintenue indéfiniment.
Une culture primaire peut être maintenue indéfiniment en culture, tandis qu’une lignée provient de cellules prélevées directement dans un organisme.

Une culture primaire provient de cellules prélevées dans un organisme et est sensible à son environnement, tandis qu’une lignée peut être maintenue indéfiniment en culture.

Explication

Les cultures primaires sont obtenues à partir de cellules prélevées dans un organisme et sont sensibles à leur environnement, tandis que les lignées peuvent être maintenues indéfiniment en culture. L’idée qu’une culture primaire soit maintenue indéfiniment correspond plutôt à la caractéristique des lignées.

6. Quelle description correspond à un anticorps ?

Une glycoprotéine produite par un antigène en réponse aux plasmocytes et capable de se fixer à plusieurs cellules.
Une glycoprotéine produite par des plasmocytes en réponse à un antigène et capable de s’y fixer spécifiquement.
Une protéine produite par des cellules cibles qui transforme un antigène en signal intracellulaire.
Une molécule lipidique produite par des plasmocytes qui dégrade les antigènes sans s’y fixer.

Une glycoprotéine produite par des plasmocytes en réponse à un antigène et capable de s’y fixer spécifiquement.

Explication

Un anticorps est une glycoprotéine produite par les plasmocytes en réponse à un antigène et capable de s’y fixer spécifiquement. Il n’est pas produit par l’antigène : celui-ci déclenche la réponse des plasmocytes.

7. Quel énoncé distingue correctement les anticorps monoclonaux des anticorps polyclonaux ?

Un anticorps monoclonal et un anticorps polyclonal possèdent le même paratope, mais se distinguent par leur mode de marquage.
Un anticorps monoclonal reconnaît plusieurs épitopes, tandis qu’un anticorps polyclonal possède un paratope et cible un épitope.
Un anticorps monoclonal cible plusieurs antigènes avec des paratopes différents, tandis qu’un anticorps polyclonal cible un seul épitope.
Un anticorps monoclonal possède le même paratope et cible un épitope, tandis qu’un anticorps polyclonal reconnaît plusieurs épitopes ou antigènes.

Un anticorps monoclonal possède le même paratope et cible un épitope, tandis qu’un anticorps polyclonal reconnaît plusieurs épitopes ou antigènes.

Explication

Un anticorps monoclonal possède le même paratope et cible un seul épitope, alors qu’un anticorps polyclonal reconnaît plusieurs épitopes d’un antigène ou plusieurs antigènes. La reconnaissance de plusieurs épitopes caractérise le polyclonal, et non le monoclonal.

8. Pour visualiser une protéine dans une coupe de tissu par immunomarquage, quelle démarche faut-il suivre ?

Exposer l’échantillon à des anticorps marqués dirigés contre des épitopes de la cible, puis visualiser le marqueur.
Exposer l’échantillon à des anticorps non spécifiques, puis visualiser la protéine sans utiliser de marqueur.
Exposer l’échantillon à des anticorps marqués dirigés contre le cytosquelette, puis déduire la présence de la cible.
Exposer l’échantillon à des antigènes marqués qui reconnaissent les anticorps, puis visualiser les épitopes de la cible.

Exposer l’échantillon à des anticorps marqués dirigés contre des épitopes de la cible, puis visualiser le marqueur.

Explication

L’immunomarquage utilise des anticorps marqués dirigés contre des épitopes de la protéine ciblée, puis le marqueur permet de la visualiser. Des anticorps dirigés contre le cytosquelette ne détecteraient pas spécifiquement la protéine recherchée.

9. Comment la recombinase Cre permet-elle d’invalider un gène dans le système Cre/Lox ?

Elle coupe le gène à proximité d’un PAM après reconnaissance par un ARN guide complémentaire.
Elle bloque la traduction du gène en se fixant à son ARN messager après transcription.
Elle insère une séquence nouvelle entre deux séquences loxP pour augmenter l’expression du gène.
Elle excise la séquence située entre deux séquences loxP qui encadrent le gène ciblé.

Elle excise la séquence située entre deux séquences loxP qui encadrent le gène ciblé.

Explication

Dans le système Cre/Lox, la recombinase Cre excise la séquence située entre deux sites loxP, ce qui permet d’invalider le gène encadré. La reconnaissance d’un PAM par un ARN guide relève du système CRISPR-Cas9.

10. Pour invalider un gène dans un type cellulaire précis chez la souris avec Cre/Lox, quelle stratégie faut-il employer ?

Placer Cre sous le contrôle d’un promoteur général, puis croiser ces souris avec des souris portant un gène sans sites lox.
Placer le gène encadré par des sites lox sous un promoteur spécifique, puis croiser ces souris avec des souris exprimant Cre dans toutes leurs cellules.
Placer un ARN guide sous le contrôle d’un promoteur spécifique, puis croiser ces souris avec des souris exprimant Cas9 dans toutes leurs cellules.
Placer Cre sous le contrôle d’un promoteur spécifique du type cellulaire, puis croiser ces souris avec des souris portant le gène encadré par des sites lox.

Placer Cre sous le contrôle d’un promoteur spécifique du type cellulaire, puis croiser ces souris avec des souris portant le gène encadré par des sites lox.

Explication

La spécificité cellulaire est obtenue en contrôlant l’expression de Cre par un promoteur propre au type cellulaire visé, puis en croisant avec des souris dont le gène est encadré par des sites lox. Un promoteur général ne restreint pas l’action de Cre à ce type cellulaire.

11. Une modification génétique diminue l’expression d’un gène dans un modèle, tandis qu’une autre l’augmente : comment nomme-t-on ces modifications ?

La première est un knock-in, et la seconde un knock-out.
Les deux sont des knock-outs, car elles modifient l’expression du gène.
Les deux sont des knock-ins, car elles agissent sur le même gène.
La première est un knock-out, et la seconde un knock-in.

La première est un knock-out, et la seconde un knock-in.

Explication

Un knock-out diminue ou supprime l’expression d’un gène, tandis qu’un knock-in l’augmente ou introduit son expression. Le terme knock-in ne désigne donc pas la diminution de l’expression.

12. Dans CRISPR-Cas9, où Cas9 coupe-t-elle l’ADN par rapport au PAM reconnu après ciblage par l’ARN guide ?

Trois nucléotides avant le PAM, après ciblage d’une séquence complémentaire de 10 à 15 nucléotides suivie d’un PAM NGG ou NGA.
Trois nucléotides avant le PAM, après ciblage d’une séquence complémentaire de 17 à 20 nucléotides suivie d’un PAM NGG ou NGA.
Trois nucléotides après le PAM, après ciblage d’une séquence complémentaire de 17 à 20 nucléotides précédant un PAM NGG ou NGA.
Au milieu du PAM, après ciblage d’une séquence complémentaire de 17 à 20 nucléotides suivie d’un PAM NGG ou NGA.

Trois nucléotides avant le PAM, après ciblage d’une séquence complémentaire de 17 à 20 nucléotides suivie d’un PAM NGG ou NGA.

Explication

L’ARN guide cible une séquence complémentaire de 17 à 20 nucléotides suivie d’un PAM NGG ou NGA, et Cas9 coupe trois nucléotides avant le PAM. Une coupure après le PAM place le site de coupure du mauvais côté du motif.

13. Quelle organisation caractérise la membrane plasmique ?

Une bicouche protéique dans un milieu lipidique, épaisse de 7 à 8 nm et contenant des glucides insérés
Une bicouche lipidique stable dans un milieu liquide, épaisse de 7 à 8 nm et contenant des protéines insérées
Une bicouche lipidique rigide, épaisse de 30 à 70 nm et dépourvue de protéines insérées
Une monocouche lipidique stable dans un milieu liquide, épaisse de 7 à 8 nm et recouverte de protéines

Une bicouche lipidique stable dans un milieu liquide, épaisse de 7 à 8 nm et contenant des protéines insérées

Explication

La membrane plasmique est formée d’une bicouche lipidique stable dans un milieu liquide, avec des protéines insérées, et mesure environ 7 à 8 nm d’épaisseur. Une monocouche ne correspond pas à son organisation en bicouche.

14. Quelle description rend compte de la composition de la membrane plasmique ?

Elle contient des phospholipides, des glycolipides et du cholestérol ; protéines et lipides représentent chacun 30 à 70 % du poids sec, et les glucides environ 10 %
Elle contient des phospholipides et du cholestérol, mais pas de glycolipides ; les protéines représentent environ 10 % du poids sec et les glucides 30 à 70 %
Elle contient des phospholipides, des glycolipides et du cholestérol ; les protéines représentent environ 10 % du poids sec et les lipides 30 à 70 %
Elle contient des phospholipides, des glycolipides et du cholestérol ; les glucides représentent 30 à 70 % du poids sec et les protéines environ 10 %

Elle contient des phospholipides, des glycolipides et du cholestérol ; protéines et lipides représentent chacun 30 à 70 % du poids sec, et les glucides environ 10 %

Explication

Les lipides membranaires comprennent les phospholipides, les glycolipides et le cholestérol ; protéines et lipides représentent chacun 30 à 70 % du poids sec, contre environ 10 % pour les glucides. L’estimation d’environ 10 % concerne les glucides, pas les protéines.

15. Que font les phospholipides amphiphiles lorsqu’ils s’assemblent dans l’eau ?

Ils forment une bicouche avec les parties hydrophobes tournées vers l’eau et les parties hydrophiles au centre, puis restent nécessairement ouverts
Ils forment une bicouche avec les parties hydrophiles tournées vers l’eau et les parties hydrophobes à l’abri, puis peuvent se refermer en compartiment clos
Ils s’alignent en monocouche avec les parties hydrophiles au centre et les parties hydrophobes exposées à l’eau, puis forment un compartiment clos
Ils forment une bicouche avec les deux types de parties exposés à l’eau, puis se séparent en chaînes lipidiques individuelles

Ils forment une bicouche avec les parties hydrophiles tournées vers l’eau et les parties hydrophobes à l’abri, puis peuvent se refermer en compartiment clos

Explication

Dans l’eau, les têtes hydrophiles se tournent vers le milieu aqueux tandis que les parties hydrophobes se regroupent à l’abri, ce qui favorise la formation d’une bicouche pouvant se refermer. L’orientation inverse exposerait les parties hydrophobes à l’eau.

16. Si la quantité de cholestérol membranaire augmente, tandis que la proportion d’acides gras insaturés reste inchangée, quelle évolution est attendue ?

La membrane devient moins fluide et moins perméable
La membrane devient plus fluide et plus perméable
La membrane devient moins fluide et plus perméable
La membrane devient plus fluide et moins perméable

La membrane devient moins fluide et moins perméable

Explication

Une augmentation du cholestérol diminue la fluidité et la perméabilité membranaires. Les acides gras insaturés augmentent la fluidité, mais leur proportion est ici inchangée.

17. Quel élément illustre l’asymétrie de la membrane plasmique ?

Les chaînes oligosaccharidiques des glycolipides et des glycoprotéines se trouvent sur la face intérieure
Les chaînes oligosaccharidiques sont réparties également sur les deux faces de la membrane
Les chaînes oligosaccharidiques des glycolipides se trouvent à l’intérieur, tandis que celles des glycoprotéines sont à l’extérieur
Les chaînes oligosaccharidiques des glycolipides et des glycoprotéines se trouvent sur la face extérieure

Les chaînes oligosaccharidiques des glycolipides et des glycoprotéines se trouvent sur la face extérieure

Explication

La présence des chaînes oligosaccharidiques des glycolipides et des glycoprotéines sur la face externe participe à l’asymétrie membranaire. Leur localisation sur la face intérieure inverse cette caractéristique.

18. Quels facteurs influencent la fluidité de la bicouche lipidique ?

La concentration en ions, la quantité de protéines et la taille des chaînes oligosaccharidiques
La pression extérieure, la quantité de glycolipides et la nature des glucides
La température, la quantité de cholestérol et la nature des phospholipides
La température, la quantité de glucides et la taille des protéines membranaires

La température, la quantité de cholestérol et la nature des phospholipides

Explication

La fluidité de la bicouche dépend de la température, de la quantité de cholestérol et de la nature des phospholipides. La quantité de glucides n’est pas l’un des facteurs indiqués pour cette propriété.

19. Quelle description distingue correctement les mouvements des lipides membranaires et l’action des enzymes de basculement ?

La diffusion latérale est rare et le flip-flop rapide ; la scramblase dirige les lipides vers la face interne, la flippase vers les deux faces et la floppase vers l’extérieur
La diffusion latérale est rapide et le flip-flop rare ; la scramblase permet le basculement dans les deux directions, la flippase vers la face interne et la floppase vers la face externe
La diffusion latérale est rapide et le flip-flop rare ; la scramblase dirige les lipides vers l’extérieur, la flippase vers la face externe et la floppase vers la face interne
La diffusion latérale est rapide et le flip-flop rare ; la scramblase agit dans les deux directions, la flippase vers la face externe et la floppase vers la face interne

La diffusion latérale est rapide et le flip-flop rare ; la scramblase permet le basculement dans les deux directions, la flippase vers la face interne et la floppase vers la face externe

Explication

Les lipides diffusent rapidement latéralement, alors que le flip-flop est rare ; la scramblase autorise un basculement dans les deux directions, tandis que flippase et floppase dirigent les phospholipides vers les faces interne et externe respectivement. L’inversion des rôles de la flippase et de la floppase est une confusion fréquente.

20. Quelle molécule peut traverser librement la bicouche lipidique, contrairement à un ion ?

Le dioxygène, une petite molécule qui diffuse à travers la bicouche
Le glucose, une grosse molécule polaire non chargée qui diffuse à travers la bicouche
Le sodium, un ion qui traverse directement la bicouche lipidique
Le phosphate, un ion qui diffuse librement dans le cœur hydrophobe

Le dioxygène, une petite molécule qui diffuse à travers la bicouche

Explication

Le dioxygène, comme le dioxyde de carbone, le monoxyde d’azote et les molécules liposolubles, peut diffuser dans la bicouche. Le sodium est un ion et ne la traverse pas librement.

21. Une cellule libère un messager qui agit sur elle-même, tandis qu’un autre messager agit sur des cellules voisines après diffusion dans le milieu extracellulaire. Comment nomme-t-on ces deux modes de communication ?

Le premier est autocrine et le second est paracrine
Le premier est paracrine et le second est autocrine
Le premier est synaptique et le second est endocrine
Le premier est endocrine et le second est synaptique

Le premier est autocrine et le second est paracrine

Explication

La communication autocrine cible la cellule émettrice, alors que la communication paracrine agit sur des cellules proches après diffusion du messager dans le milieu extracellulaire. L’autocrinie ne désigne donc pas l’action sur les cellules voisines.

22. Quelle association entre nature du messager, mode de transport et localisation du récepteur est correcte ?

Un messager hydrophile circule dans l’eau et se lie à un récepteur membranaire ; un messager hydrophobe reste à la surface et active un récepteur extracellulaire
Un messager hydrophile traverse la membrane pour rejoindre un récepteur intracellulaire ; un messager hydrophobe circule dans l’eau et se lie à un récepteur membranaire
Un messager hydrophile circule lié à une protéine et rejoint un récepteur intracellulaire ; un messager hydrophobe circule librement dans l’eau et se lie à un récepteur membranaire
Un messager hydrophile circule dans un milieu aqueux et se lie à un récepteur membranaire ; un messager hydrophobe peut être transporté par une protéine ou traverser la membrane pour rejoindre un récepteur intracellulaire

Un messager hydrophile circule dans un milieu aqueux et se lie à un récepteur membranaire ; un messager hydrophobe peut être transporté par une protéine ou traverser la membrane pour rejoindre un récepteur intracellulaire

Explication

Les messagers hydrophiles circulent dans le milieu aqueux et se lient à des récepteurs membranaires ; les hydrophobes peuvent être associés à une protéine de transport ou traverser la membrane pour atteindre des récepteurs intracellulaires. Un messager hydrophobe n’est donc pas caractérisé par une circulation libre dans l’eau.

23. Un composé se fixe à un récepteur sans déclencher de réponse et empêche le ligand naturel d’agir. Quelle est sa nature ?

Un antagoniste, qui occupe le récepteur sans produire la réponse du ligand naturel
Un agoniste, qui empêche le ligand naturel d’agir sans activer le récepteur
Un agoniste, qui occupe le récepteur sans produire la réponse du ligand naturel
Un antagoniste, qui active le récepteur comme le ligand naturel

Un antagoniste, qui occupe le récepteur sans produire la réponse du ligand naturel

Explication

Un antagoniste se fixe au récepteur sans déclencher de réponse et empêche l’action du ligand naturel. Un agoniste, au contraire, provoque une réponse analogue à celle du ligand naturel.

24. Comment l’acétylcholine peut-elle augmenter la contraction des muscles squelettiques et diminuer celle du muscle cardiaque ?

Elle agit sur des récepteurs différents : muscariniques dans les muscles squelettiques et nicotiniques dans le muscle cardiaque
Elle agit sur des récepteurs différents : nicotiniques dans les muscles squelettiques et muscariniques dans le muscle cardiaque
Elle agit sur des récepteurs nicotiniques dans les deux tissus, mais sa concentration est plus élevée dans le cœur
Elle agit sur des récepteurs muscariniques dans les deux tissus, mais sa concentration est plus élevée dans les muscles squelettiques

Elle agit sur des récepteurs différents : nicotiniques dans les muscles squelettiques et muscariniques dans le muscle cardiaque

Explication

La réponse à l’acétylcholine dépend du récepteur : le récepteur nicotinique augmente la contraction des muscles squelettiques, tandis que le récepteur muscarinique diminue celle du muscle cardiaque. L’attribution inversée des deux types de récepteurs ne rend pas compte de ces effets.

25. Quel rôle caractérise un second messager dans une voie de signalisation cellulaire ?

Il transmet un signal intracellulaire et contribue à amplifier la stimulation déclenchée par un signal extracellulaire.
Il dégrade le récepteur après son activation et met fin à toute réponse cellulaire.
Il transporte le récepteur vers la membrane et déclenche sa synthèse dans la cellule.
Il forme le ligand extracellulaire et empêche sa liaison au récepteur de la cellule.

Il transmet un signal intracellulaire et contribue à amplifier la stimulation déclenchée par un signal extracellulaire.

Explication

Un second messager est produit ou libéré dans la cellule après la réception d’un signal extracellulaire et contribue à en amplifier l’effet. Un ligand extracellulaire peut déclencher la signalisation, mais il n’est pas le second messager intracellulaire.

26. Comment fonctionne un commutateur moléculaire au cours d’une signalisation ?

Un signal entrant le fait passer à l’état actif, puis un signal extracellulaire distinct le désactive.
Un signal intrinsèque le fait passer à l’état actif, puis le signal entrant le ramène à l’état inactif.
Un signal entrant le fait passer à l’état actif, puis un signal intrinsèque le ramène à l’état inactif.
Un signal entrant le fait passer à l’état inactif, puis un autre signal entrant le maintient dans cet état.

Un signal entrant le fait passer à l’état actif, puis un signal intrinsèque le ramène à l’état inactif.

Explication

Le signal entrant active le commutateur moléculaire, tandis qu’un signal intrinsèque permet son retour à l’état inactif. Un second signal extracellulaire n’est pas le mécanisme de retour décrit ici.

27. Quel enchaînement décrit correctement l’activation puis l’inactivation d’une protéine G ?

L’échange du GDP contre du GTP l’active, puis l’hydrolyse du GTP en GDP l’inactive.
La liaison du GDP l’active, puis l’échange du GTP contre du GDP l’inactive.
L’échange du GTP contre du GDP l’active, puis la liaison du GDP l’inactive.
L’hydrolyse du GTP en GDP l’active, puis l’échange du GDP contre du GTP l’inactive.

L’échange du GDP contre du GTP l’active, puis l’hydrolyse du GTP en GDP l’inactive.

Explication

La protéine G devient active lorsque le GDP est remplacé par du GTP, puis l’hydrolyse du GTP en GDP la rend inactive. L’hydrolyse ne constitue donc pas l’étape d’activation.

28. Après la liaison d’un ligand à son récepteur, quelle séquence permet à une protéine G d’activer une protéine cible ?

Le récepteur change de conformation, favorise l’association de la protéine G et l’échange GDP-GTP, puis la sous-unité α se sépare du complexe β-γ.
Le récepteur libère le ligand, puis la protéine G se dissocie avant l’échange du GDP contre du GTP.
Le récepteur change de conformation, favorise l’association de la protéine G et l’échange GTP-GDP, puis la sous-unité β se sépare de la sous-unité α.
Le récepteur hydrolyse le GTP de la protéine G, puis le complexe α-β-γ se lie à la cible sans se dissocier.

Le récepteur change de conformation, favorise l’association de la protéine G et l’échange GDP-GTP, puis la sous-unité α se sépare du complexe β-γ.

Explication

La liaison du ligand modifie la conformation du récepteur et favorise l’échange GDP-GTP, après quoi la sous-unité α se sépare du complexe β-γ et une protéine cible peut être activée. L’échange du GTP contre le GDP correspondrait à l’inactivation plutôt qu’à cette séquence d’activation.

29. Quelle combinaison caractérise les récepteurs couplés aux protéines G et leur protéine G associée ?

Le récepteur possède sept domaines transmembranaires et active une protéine G composée des sous-unités α et δ.
Le récepteur possède sept domaines transmembranaires et active une protéine G composée des sous-unités α, β et γ.
Le récepteur possède trois domaines transmembranaires et active une protéine G composée des sous-unités β et γ.
Le récepteur possède un domaine transmembranaire et active une protéine G composée des sous-unités α, β et γ.

Le récepteur possède sept domaines transmembranaires et active une protéine G composée des sous-unités α, β et γ.

Explication

Les récepteurs couplés aux protéines G comportent sept domaines transmembranaires et activent une protéine G hétérotrimérique αβγ. Le récepteur à domaine transmembranaire unique correspond à une autre catégorie de récepteurs.

30. Dans quel ordre se déroule l’activation d’une protéine G après la liaison d’un ligand à son récepteur ?

Le récepteur change de conformation et favorise l’échange GDP-GTP; les sous-unités α et βγ se séparent ensuite et activent un effecteur.
Les sous-unités α et βγ activent d’abord l’effecteur; le ligand se lie ensuite au récepteur et provoque l’échange GDP-GTP.
Le ligand provoque d’abord l’hydrolyse du GTP; les sous-unités α et βγ se séparent ensuite avant le changement de conformation du récepteur.
Le récepteur change de conformation et favorise l’échange GTP-GDP; les sous-unités α et βγ se séparent ensuite et activent un effecteur.

Le récepteur change de conformation et favorise l’échange GDP-GTP; les sous-unités α et βγ se séparent ensuite et activent un effecteur.

Explication

La liaison du ligand entraîne un changement de conformation du récepteur, qui active la protéine G par échange GDP-GTP; les sous-unités se séparent ensuite et activent un effecteur. Un échange GTP-GDP correspond à l’inactivation, et non à l’étape d’activation.

31. Quel état nucléotidique correspond à une protéine G active ?

La protéine G est active après l’hydrolyse du GTP en GDP et devient inactive lorsqu’elle libère le GDP.
La protéine G est active lorsqu’elle est liée au GTP et devient inactive après l’hydrolyse du GTP en GDP.
La protéine G est active lorsqu’elle est liée au GDP et devient inactive après l’échange du GDP contre du GTP.
La protéine G est active lorsqu’elle est dépourvue de nucléotide et devient inactive après la liaison du GTP.

La protéine G est active lorsqu’elle est liée au GTP et devient inactive après l’hydrolyse du GTP en GDP.

Explication

La liaison du GTP correspond à l’état actif de la protéine G, tandis que son hydrolyse en GDP entraîne l’inactivation. L’état lié au GDP est donc inactif, et non actif.

32. Une cellule exprime une protéine Gs : quel effecteur cette protéine G active-t-elle ?

Les canaux potassiques, dont l’activité est modulée par Go.
La phospholipase C, qui clive le PIP2 en IP3 et en DAG.
La phosphodiestérase du GMPc, qui hydrolyse le GMPc.
L’adénylate cyclase, qui produit de l’AMPc à partir de l’ATP.

L’adénylate cyclase, qui produit de l’AMPc à partir de l’ATP.

Explication

Gs active l’adénylate cyclase. La phospholipase C est associée à Gq, tandis que la phosphodiestérase du GMPc est activée par Gt.

33. Quelle caractéristique structurale distingue les récepteurs couplés à une enzyme des récepteurs couplés aux protéines G ?

Les récepteurs enzymatiques possèdent sept domaines transmembranaires et un domaine catalytique intracellulaire, tandis que les récepteurs couplés aux protéines G en possèdent un.
Les récepteurs enzymatiques possèdent un domaine transmembranaire unique sans domaine intracellulaire, tandis que les récepteurs couplés aux protéines G en possèdent sept.
Les récepteurs enzymatiques possèdent un domaine extracellulaire catalytique et sept domaines transmembranaires, comme les récepteurs couplés aux protéines G.
Les récepteurs enzymatiques possèdent un domaine transmembranaire unique et un domaine catalytique intracellulaire, tandis que les récepteurs couplés aux protéines G en possèdent sept.

Les récepteurs enzymatiques possèdent un domaine transmembranaire unique et un domaine catalytique intracellulaire, tandis que les récepteurs couplés aux protéines G en possèdent sept.

Explication

Un récepteur couplé à une enzyme comprend un domaine extracellulaire de liaison au ligand, un domaine transmembranaire unique et un domaine catalytique intracellulaire; les récepteurs couplés aux protéines G ont sept domaines transmembranaires. L’attribution de sept domaines aux récepteurs enzymatiques inverse cette distinction.

34. Une protéine est inactivée par le retrait d’un phosphate : quelle enzyme réalise directement cette action ?

Une kinase, qui retire le phosphate ajouté à la protéine.
Une kinase, qui ajoute un phosphate provenant de l’ATP à la protéine.
Une phosphatase, qui ajoute un phosphate provenant de l’ATP à la protéine.
Une phosphatase, qui retire le phosphate ajouté à la protéine.

Une phosphatase, qui retire le phosphate ajouté à la protéine.

Explication

Une phosphatase inactive ici la protéine en retirant un phosphate; une kinase ajoute un phosphate à partir de l’ATP. Confondre les deux enzymes revient à inverser leurs actions.

35. Dans la cascade du récepteur à l’EGF, que se passe-t-il après le recrutement de Grb2 et Sos ?

Le récepteur hydrolyse l’ATP pour activer Ras, puis les MAP-kinases recrutent Grb2 et Sos.
Ras est activée par hydrolyse du GTP en GDP, puis une cascade de phosphorylation fait intervenir Raf, Mek et les MAP-kinases.
La phospholipase C clive le PIP2 en IP3 et DAG, puis l’IP3 active directement Raf, Mek et les MAP-kinases.
Ras est activée par échange du GDP contre du GTP, puis une cascade de phosphorylation fait intervenir Raf, Mek et les MAP-kinases.

Ras est activée par échange du GDP contre du GTP, puis une cascade de phosphorylation fait intervenir Raf, Mek et les MAP-kinases.

Explication

Après le recrutement de Grb2 et Sos, Ras est activée par échange du GDP contre du GTP, puis la signalisation se poursuit par phosphorylation via Raf, Mek et les MAP-kinases. L’hydrolyse du GTP en GDP inactive Ras au lieu de l’activer.

36. Quelle combinaison décrit le mieux les fonctions de la mitochondrie ?

Production d’énergie, homéostasie du calcium, synthèse de l’hème et de phospholipides, initiation de la mort cellulaire
Production d’énergie, synthèse des protéines sécrétées, maturation des lipides et déclenchement de l’inflammation
Stockage du calcium, synthèse des acides nucléiques, dégradation des protéines et renouvellement des membranes
Production d’énergie, digestion des macromolécules, synthèse des hormones peptidiques et réparation de l’ADN nucléaire

Production d’énergie, homéostasie du calcium, synthèse de l’hème et de phospholipides, initiation de la mort cellulaire

Explication

La mitochondrie contribue à la production énergétique et à l’homéostasie calcique, et participe aussi à la synthèse de l’hème et de phospholipides ainsi qu’à l’initiation de la mort cellulaire. La synthèse des protéines sécrétées et leur maturation relèvent plutôt du réticulum endoplasmique.

37. Comment le gradient de protons produit par la phosphorylation oxydative permet-il la synthèse d’ATP ?

Il permet à l’ATP synthase de transférer directement des électrons vers l’oxygène afin de fabriquer de l’ATP
Il entraîne la production d’ATP par les complexes de transfert d’électrons, indépendamment de l’ATP synthase
Il active les quatre complexes enzymatiques, qui pompent tous des protons vers la matrice mitochondriale
Il fournit l’énergie utilisée par l’ATP synthase après le transfert d’électrons et le pompage de protons vers l’espace intermembranaire

Il fournit l’énergie utilisée par l’ATP synthase après le transfert d’électrons et le pompage de protons vers l’espace intermembranaire

Explication

Le transfert d’électrons s’effectue à travers quatre complexes, dont trois pompent des protons vers l’espace intermembranaire, créant un gradient qui alimente l’ATP synthase. Contrairement à l’option évoquant les quatre complexes, un seul des quatre ne pompe pas de protons.

38. Après sa traduction dans le cytosol, comment une préprotéine destinée à la mitochondrie est-elle acheminée vers cet organite ?

Son peptide signal est reconnu par la SRP, qui l’oriente vers un translocon du réticulum avant son transfert à la mitochondrie
Elle entre sans séquence signal par diffusion à travers les membranes, puis est adressée à sa destination par l’ATP synthase
Une séquence C-terminale la dirige vers TOM et TIM avant sa traduction, puis sa région mature est éliminée
Sa séquence signal N-terminale est reconnue par des complexes comme TOM et TIM, qui la transloquent, puis sa pré-séquence peut être retirée

Sa séquence signal N-terminale est reconnue par des complexes comme TOM et TIM, qui la transloquent, puis sa pré-séquence peut être retirée

Explication

Les préprotéines mitochondriales sont importées après traduction grâce à un signal N-terminal reconnu par des complexes tels que TOM et TIM, et leur pré-séquence peut ensuite être retirée. La reconnaissance par la SRP et le translocon du réticulum décrit l’adressage vers le réticulum endoplasmique.

39. Quelle description de l’ADN mitochondrial est exacte ?

Il est linéaire et à double brin, mesure 16,6 kb, code 2 ARNr, 22 ARNt et 13 protéines de la chaîne OXPHOS, et son héritage est maternel
Il est circulaire et à double brin, mesure 16,6 kb, code 2 ARNr, 22 ARNt et 13 protéines de la chaîne OXPHOS, et son héritage est paternel
Il est circulaire et à simple brin, mesure 16,6 kb, code 2 ARNr, 22 ARNt et 13 protéines de la chaîne OXPHOS, et son héritage est maternel
Il est circulaire et à double brin, mesure 16,6 kb, code 2 ARNr, 22 ARNt et 13 protéines de la chaîne OXPHOS, et son héritage est maternel

Il est circulaire et à double brin, mesure 16,6 kb, code 2 ARNr, 22 ARNt et 13 protéines de la chaîne OXPHOS, et son héritage est maternel

Explication

L’ADN mitochondrial est circulaire, à double brin et long de 16,6 kb ; il code notamment 2 ARNr, 22 ARNt et 13 protéines de la chaîne OXPHOS, avec un héritage maternel. La variante linéaire conserve les autres caractéristiques mais décrit incorrectement sa structure.

40. Quelle différence permet de distinguer l’apoptose de la nécrose ?

L’apoptose entraîne gonflement et rupture membranaire avec inflammation, tandis que la nécrose forme des corps apoptotiques après condensation de la chromatine
L’apoptose forme des corps apoptotiques sans condensation de la chromatine, tandis que la nécrose entraîne un gonflement sans rupture membranaire
L’apoptose associe condensation de la chromatine et formation de corps apoptotiques, tandis que la nécrose entraîne gonflement, rupture membranaire et inflammation
L’apoptose se caractérise par une rupture membranaire et une inflammation, tandis que la nécrose provoque une condensation de la chromatine sans gonflement

L’apoptose associe condensation de la chromatine et formation de corps apoptotiques, tandis que la nécrose entraîne gonflement, rupture membranaire et inflammation

Explication

L’apoptose se reconnaît notamment à la condensation de la chromatine et à la formation de corps apoptotiques, alors que la nécrose provoque gonflement, rupture des membranes et inflammation. La rupture membranaire et l’inflammation ne caractérisent donc pas l’apoptose dans cette distinction.

41. Quel enchaînement décrit les principaux événements cellulaires de l’apoptose ?

Des corps apoptotiques se forment, l’ADN se répare, la chromatine se décondense, puis les cellules voisines les phagocytent
La chromatine se condense, les membranes se rompent, l’inflammation débute, puis les cellules voisines phagocytent les débris
L’ADN se fragmente, les cellules voisines phagocytent la cellule entière, puis la chromatine se condense et des corps se forment
La chromatine se condense, l’ADN se fragmente, des corps apoptotiques se forment, puis les cellules voisines les phagocytent

La chromatine se condense, l’ADN se fragmente, des corps apoptotiques se forment, puis les cellules voisines les phagocytent

Explication

Au cours de l’apoptose, la condensation de la chromatine précède la fragmentation de l’ADN et la formation de corps apoptotiques, qui sont ensuite phagocytés par les cellules avoisinantes. La rupture membranaire et l’inflammation décrivent plutôt des caractéristiques de la nécrose.

42. Dans la voie intrinsèque de l’apoptose, quel événement relie la libération mitochondriale du cytochrome c à l’activation des caspases ?

Le cytochrome c se fixe à APAF-1, permettant la formation de l’apoptosome qui recrute la procaspase 9
Le cytochrome c se fixe à ICAD, ce qui libère la CAD et active directement la caspase 3
Le cytochrome c se fixe à la caspase 9, qui libère la procaspase 9 avant de former l’apoptosome
Le cytochrome c se fixe à la procaspase 3, qui forme l’apoptosome et recrute ensuite APAF-1

Le cytochrome c se fixe à APAF-1, permettant la formation de l’apoptosome qui recrute la procaspase 9

Explication

Le cytochrome c libéré par la mitochondrie se lie à APAF-1 ; l’apoptosome ainsi formé recrute la procaspase 9 et permet l’activation des caspases 9 puis 3. ICAD intervient dans la régulation de la CAD, mais ne constitue pas le partenaire du cytochrome c dans cette étape.

43. Lorsqu’un peptide signal émerge d’un ribosome destiné au réticulum endoplasmique, quelle séquence d’événements permet l’adressage de la protéine ?

Le récepteur de la SRP reconnaît d’abord le peptide signal, puis le ribosome s’ancre au translocon avant une interruption de la synthèse
La SRP reconnaît le peptide signal et poursuit la synthèse sans interruption, puis le ribosome rejoint le translocon après la libération de la protéine
La SRP reconnaît le peptide signal et interrompt brièvement la synthèse, se fixe à son récepteur, puis le ribosome s’ancre au translocon et reprend la synthèse
La SRP reconnaît le peptide signal et termine la synthèse, puis la protéine complète rejoint le translocon après son ancrage au récepteur

La SRP reconnaît le peptide signal et interrompt brièvement la synthèse, se fixe à son récepteur, puis le ribosome s’ancre au translocon et reprend la synthèse

Explication

La SRP reconnaît le peptide signal émergent et provoque une pause transitoire ; après sa liaison au récepteur, le ribosome s’ancre au translocon et la synthèse reprend à travers celui-ci. La SRP n’attend pas que la protéine complète soit synthétisée pour permettre son adressage au translocon.

44. Une protéine nouvellement synthétisée entre dans le réticulum endoplasmique : quelles étapes contribuent à sa maturation avant son exportation ?

Des chaperonnes comme BiP aident son repliement, PDI forme ses ponts disulfure, puis la protéine est contrôlée
Des chaperonnes comme BiP replient la protéine et PDI forme ses ponts disulfure, mais le contrôle intervient après son exportation
PDI assure son repliement, BiP forme ses ponts disulfure, puis la protéine est exportée sans contrôle
BiP forme ses ponts disulfure, tandis que PDI glycosyle la protéine avant son repliement et son contrôle

Des chaperonnes comme BiP aident son repliement, PDI forme ses ponts disulfure, puis la protéine est contrôlée

Explication

Dans le réticulum, BiP et d’autres chaperonnes contribuent au repliement, tandis que PDI catalyse la formation des ponts disulfure ; les protéines sont contrôlées avant leur exportation. La proposition qui place le contrôle après l’exportation inverse l’ordre indiqué pour cette vérification.

45. Que devient une protéine mal conformée ou mal glycosylée retenue dans le réticulum endoplasmique ?

Elle reste dans le réticulum pour être refondue par PDI, puis rejoint la membrane plasmique sans dégradation
Elle est fragmentée dans le réticulum par le protéasome, puis ses fragments retournent vers le cytosol
Elle repasse vers le cytosol, peut être déglycosylée, puis est ubiquitinylée et dégradée par le protéasome
Elle est exportée vers le Golgi, où elle est ubiquitinylée avant d’être dégradée par les glycosidases

Elle repasse vers le cytosol, peut être déglycosylée, puis est ubiquitinylée et dégradée par le protéasome

Explication

Les protéines mal conformées, mal glycosylées ou mal configurées repassent du réticulum vers le cytosol, où elles peuvent être déglycosylées avant ubiquitinylation et dégradation par le protéasome. Le Golgi n’est pas l’étape de tri vers cette dégradation cytosolique décrite ici.

46. Une chaîne glucidique est transférée sur l’azote d’une asparagine dans une séquence NXS ou NXT : de quel processus s’agit-il ?

De la N-glycosylation, qui transfère une arborisation construite sur le dolichol puis élaguée dans le réticulum endoplasmique
De l’O-glycosylation, qui assemble l’arborisation sur la sérine ou la thréonine puis l’élague dans le cytosol
De la N-glycosylation, qui assemble l’arborisation directement sur l’asparagine puis l’élague dans l’appareil de Golgi
De l’O-glycosylation, qui transfère une arborisation construite sur le dolichol puis élaguée dans le réticulum endoplasmique

De la N-glycosylation, qui transfère une arborisation construite sur le dolichol puis élaguée dans le réticulum endoplasmique

Explication

La N-glycosylation transfère dans le réticulum une arborisation construite sur le dolichol sur l’azote d’une asparagine en séquence NXS ou NXT, puis les glycosidases l’élaguent. L’O-glycosylation concerne l’oxygène d’une sérine ou d’une thréonine et se déroule dans le Golgi.

47. Lors de la formation d’un manteau COPII au niveau du réticulum endoplasmique, quelle organisation des sous-unités est correcte ?

Sec23 et Sec24 forment la partie interne, tandis que Sec13 et Sec31 constituent la coque externe.
Sec24 et Sec31 forment la partie interne, tandis que Sec23 et Sec13 constituent la coque externe.
Sec23 et Sec13 forment la partie interne, tandis que Sec24 et Sec31 constituent la coque externe.
Sec13 et Sec31 forment la partie interne, tandis que Sec23 et Sec24 constituent la coque externe.

Sec23 et Sec24 forment la partie interne, tandis que Sec13 et Sec31 constituent la coque externe.

Explication

Sar1-GTP s’insère dans la membrane du réticulum endoplasmique et recrute COPII, dont Sec23-Sec24 forment la couche interne et Sec13-Sec31 la coque externe. Une confusion plausible consiste à inverser les deux couches, mais la composition de chacune est distincte.

48. Une vésicule transporte des composants du Golgi vers le réticulum endoplasmique : quel manteau est associé à ce transport rétrograde ?

COPI, qui assure le transport du Golgi vers le réticulum endoplasmique.
COPI, qui assure le transport du réticulum endoplasmique vers le Golgi.
COPII, qui assure le transport du réticulum endoplasmique vers le Golgi.
COPII, qui assure le transport du Golgi vers le réticulum endoplasmique.

COPI, qui assure le transport du Golgi vers le réticulum endoplasmique.

Explication

COPI participe au transport rétrograde du Golgi vers le réticulum endoplasmique, tandis que COPII assure le transport antérograde en sens inverse. Attribuer le trajet rétrograde à COPII confond les fonctions des deux manteaux.

49. Une protéine soluble résidente du réticulum endoplasmique échappe vers le Golgi : quel signal permet sa reconnaissance et son retour ?

Le signal KDEL, reconnu dans le Golgi par COPI sans récepteur.
Le signal KKXX, reconnu dans le Golgi par le récepteur ERD.
Le signal KKXX, reconnu dans le Golgi par COPII.
Le signal KDEL, reconnu dans le Golgi par le récepteur ERD.

Le signal KDEL, reconnu dans le Golgi par le récepteur ERD.

Explication

Les protéines solubles résidentes du réticulum endoplasmique portent KDEL, que le récepteur ERD reconnaît dans le Golgi pour permettre leur retour. KKXX est plutôt un signal cytosolique porté par des protéines membranaires du réticulum et reconnu par COPI.

50. Comment une hydrolase lysosomiale est-elle acheminée du Golgi vers l’endosome tardif ?

Elle est marquée par ubiquitinylation dans le Golgi cis, puis triée dans le Golgi trans vers une vésicule à clathrine.
Elle est marquée par mannose-6-phosphate dans le Golgi cis, puis envoyée vers l’endosome tardif dans une vésicule COPII.
Elle reçoit un marqueur mannose-6-phosphate dans le Golgi trans, est reconnue dans le Golgi cis et part dans une vésicule à clathrine.
Elle reçoit un marqueur mannose-6-phosphate dans le Golgi cis, est reconnue dans le Golgi trans et part dans une vésicule à clathrine.

Elle reçoit un marqueur mannose-6-phosphate dans le Golgi cis, est reconnue dans le Golgi trans et part dans une vésicule à clathrine.

Explication

Les hydrolases lysosomiales acquièrent le mannose-6-phosphate dans le Golgi cis, puis leurs récepteurs les reconnaissent dans le Golgi trans pour leur transport en vésicules à clathrine. L’inversion des régions cis et trans constitue une confusion plausible, mais les étapes ont des lieux distincts.

51. Quel type d’ingestion correspond à l’internalisation de liquide et de solutés plutôt qu’à celle de grosses particules ?

La phagocytose, qui internalise des liquides et des solutés.
La phagocytose, qui engloutit de grosses particules comme des microorganismes.
La pinocytose, qui internalise des liquides et des solutés.
La pinocytose, qui engloutit de grosses particules comme des microorganismes.

La pinocytose, qui internalise des liquides et des solutés.

Explication

La pinocytose internalise des liquides et des solutés, alors que la phagocytose engloutit de grosses particules, notamment des microorganismes ou des cellules mortes. L’attribution des grosses particules à la phagocytose est juste, mais elle ne répond pas à la question sur les liquides.

52. Au cours de l’endocytose dépendante de la clathrine, quel événement provoque le pincement du col de la vésicule ?

Les chaperonnes HSP70 s’assemblent au col et provoquent son pincement avant le désassemblage du manteau.
La clathrine liée au GTP s’assemble au col et provoque son pincement avant le recrutement des récepteurs par les adaptines.
La dynamine liée au GTP s’assemble au col et provoque son pincement après le recrutement des récepteurs par les adaptines.
Les adaptines liées au GTP s’assemblent au col et provoquent son pincement après le recrutement des récepteurs par la dynamine.

La dynamine liée au GTP s’assemble au col et provoque son pincement après le recrutement des récepteurs par les adaptines.

Explication

Les adaptines relient d’abord les récepteurs à la clathrine, puis la dynamine liée au GTP s’assemble au col et en provoque le pincement. HSP70 et l’ATP participent ensuite au désassemblage du manteau, et non à la scission de la vésicule.

53. Quel devenir peut être déclenché par l’ubiquitinylation d’un récepteur membranaire internalisé ?

Il est acheminé vers la voie endolysosomale, où ESCRT le regroupe dans une vésicule intraluminale d’un corps multivésiculaire.
Il est acheminé vers la voie sécrétoire, où les adaptines le regroupent dans une vésicule intraluminale d’un corps multivésiculaire.
Il est acheminé vers la voie endolysosomale, où COPII le regroupe dans une vésicule intraluminale d’un corps multivésiculaire.
Il est renvoyé vers la membrane plasmique, où ESCRT l’incorpore dans une vésicule intraluminale d’un corps multivésiculaire.

Il est acheminé vers la voie endolysosomale, où ESCRT le regroupe dans une vésicule intraluminale d’un corps multivésiculaire.

Explication

La mono- ou polyubiquitinylation peut signaler l’internalisation du récepteur et son acheminement vers la voie endolysosomale, où ESCRT le regroupe dans des vésicules intraluminales. COPII est un manteau de transport entre le réticulum endoplasmique et le Golgi, et n’assure pas ce regroupement.

54. Lors de la phagocytose, quelle succession d’événements permet d’englober une particule ?

La polymérisation localisée de l’actine active les récepteurs et forme des pseudopodes qui libèrent la particule dans un phagosome.
L’activation de récepteurs entraîne une polymérisation localisée de l’actine et la formation de pseudopodes qui englobent la particule en phagosome.
L’activation de récepteurs entraîne une polymérisation de la tubuline et la formation de cils qui englobent la particule en phagosome.
L’activation de récepteurs entraîne une dépolymérisation localisée de l’actine et la formation de pseudopodes qui englobent la particule en phagosome.

L’activation de récepteurs entraîne une polymérisation localisée de l’actine et la formation de pseudopodes qui englobent la particule en phagosome.

Explication

La phagocytose repose sur l’activation de récepteurs, suivie d’une polymérisation localisée de l’actine et de la formation de pseudopodes qui enferment la particule dans un phagosome. Une dépolymérisation de l’actine contredit le mécanisme requis pour former ces extensions.

55. Quelle distinction décrit correctement l’exocytose constitutive et l’exocytose régulée ?

La constitutive stocke ses produits jusqu’à un signal spécifique, tandis que la régulée renouvelle en permanence la membrane plasmique.
La constitutive et la régulée fonctionnent en permanence, mais seule la constitutive sécrète des constituants de la matrice extracellulaire.
La régulée fonctionne en permanence et contribue au renouvellement membranaire, tandis que la constitutive libère des produits après un signal spécifique.
La constitutive fonctionne en permanence et contribue au renouvellement membranaire, tandis que la régulée libère des produits après un signal spécifique.

La constitutive fonctionne en permanence et contribue au renouvellement membranaire, tandis que la régulée libère des produits après un signal spécifique.

Explication

L’exocytose constitutive est permanente et contribue notamment au renouvellement de la membrane plasmique, alors que l’exocytose régulée stocke des produits et les libère après un signal spécifique. La confusion entre les deux consiste à attribuer le déclenchement par signal à la voie constitutive.

56. Quelle différence caractérise l’exocytose constitutive par rapport à l’exocytose régulée ?

Elle renouvelle la membrane et sécrète en continu, tandis que l’exocytose régulée répond à un signal extérieur.
Elle libère des neurotransmetteurs après un potentiel d’action, tandis que l’exocytose régulée renouvelle la membrane.
Elle fusionne les vésicules après une hausse de calcium, tandis que l’exocytose régulée se déroule en continu.
Elle transporte du matériel entre deux espaces extracellulaires, tandis que l’exocytose régulée modifie ce matériel.

Elle renouvelle la membrane et sécrète en continu, tandis que l’exocytose régulée répond à un signal extérieur.

Explication

L’exocytose constitutive assure un renouvellement membranaire et une sécrétion continue, alors que l’exocytose régulée est déclenchée par un signal extérieur. La hausse de calcium cytosolique est un mécanisme de l’exocytose régulée, et non la caractéristique qui définit le mode constitutif.

57. Dans une cellule à exocytose régulée, quelle séquence déclenche la fusion des vésicules sécrétoires avec la membrane plasmique ?

Une sécrétion continue épuise les vésicules, ce qui déclenche leur fusion avec la membrane.
Un signal spécifique diminue le calcium cytosolique, ce qui détache les vésicules de la membrane.
Un signal spécifique augmente transitoirement le calcium libre cytosolique, ce qui déclenche la fusion.
Une baisse du calcium extracellulaire active les vésicules, qui fusionnent avant tout signal.

Un signal spécifique augmente transitoirement le calcium libre cytosolique, ce qui déclenche la fusion.

Explication

Un signal spécifique provoque une augmentation transitoire du calcium libre dans le cytosol, qui déclenche la fusion des vésicules sécrétoires avec la membrane plasmique. La diminution du calcium cytosolique inverse donc le sens de la variation déclenchante.

58. De quoi est constitué le complexe trans-SNARE qui verrouille les membranes vésiculaire et plasmique ?

De quatre hélices alpha, dont trois proviennent de SNAP25 et de la syntaxine et une de la synaptobrévine.
De quatre hélices alpha provenant de la syntaxine, associées à une hélice de synaptobrévine.
De quatre hélices alpha, dont trois proviennent de la synaptobrévine et une de SNAP25 et de la syntaxine.
De trois hélices alpha provenant de SNAP25 et de la syntaxine, associées à une hélice de synaptotagmine.

De quatre hélices alpha, dont trois proviennent de SNAP25 et de la syntaxine et une de la synaptobrévine.

Explication

Le complexe trans-SNARE comporte quatre hélices alpha : trois issues de SNAP25 et de la syntaxine, et une de la synaptobrévine. La synaptotagmine intervient comme détecteur du calcium dans l’exocytose synaptique rapide, mais ne fournit pas l’hélice décrite ici.

59. Quel processus transporte du matériel vésiculaire entre deux espaces extracellulaires en traversant une cellule sans le modifier ?

La transcytose, qui fait passer le matériel d’un côté à l’autre de la cellule sans en changer la nature.
La sécrétion constitutive, qui transfère le matériel d’un compartiment intracellulaire à un autre sans le libérer.
L’exocytose régulée, qui fait passer le matériel à travers la cellule après un signal et le transforme.
L’endocytose, qui déplace le matériel entre deux espaces extracellulaires en le maintenant hors des vésicules.

La transcytose, qui fait passer le matériel d’un côté à l’autre de la cellule sans en changer la nature.

Explication

La transcytose est un transport vésiculaire d’un côté à l’autre d’une cellule, entre deux espaces extracellulaires, sans modification du matériel. L’exocytose régulée dépend d’un signal, mais cette dépendance ne définit pas le transport transcellulaire décrit.

60. Quelle association entre types de jonctions et fonctions est correcte dans un épithélium ?

Les jonctions serrées et les jonctions gap forment des barrières paracellulaires, tandis que les jonctions d’ancrage permettent la communication.
Les jonctions serrées relient les cellules à la matrice, les jonctions d’ancrage permettent le passage de signaux, et les jonctions gap forment une barrière.
Les jonctions serrées assurent la communication entre cellules, les jonctions d’ancrage forment une barrière, et les jonctions gap relient les cellules à la matrice.
Les jonctions serrées limitent le passage paracellulaire, les jonctions d’ancrage relient cellules et matrice, et les jonctions gap permettent la communication.

Les jonctions serrées limitent le passage paracellulaire, les jonctions d’ancrage relient cellules et matrice, et les jonctions gap permettent la communication.

Explication

Les jonctions serrées constituent une barrière paracellulaire, les jonctions d’ancrage assurent l’adhérence entre cellules ou à la matrice, et les jonctions gap permettent la communication. Confondre les jonctions gap avec une barrière revient à leur attribuer la fonction des jonctions serrées.

61. Que se passe-t-il lorsque des cadhérines assurent l’adhérence entre deux cellules adjacentes ?

Elles établissent une adhérence homophile dont l’activité dépend du calcium extracellulaire.
Elles établissent une adhérence homophile dont l’activité est indépendante du calcium extracellulaire.
Elles établissent une adhérence hétérophile dont l’activité dépend du calcium cytosolique.
Elles relient une cellule à la matrice par une interaction dont l’activité dépend du calcium extracellulaire.

Elles établissent une adhérence homophile dont l’activité dépend du calcium extracellulaire.

Explication

Les cadhérines assurent une adhérence homophile entre cellules adjacentes, et leur activité dépend du calcium extracellulaire. Une adhérence indépendante du calcium est une confusion plausible, mais elle contredit cette dépendance.

62. Quelle différence distingue les desmosomes des hémidesmosomes dans un épithélium ?

Les desmosomes relient la cellule à la lame basale, tandis que les hémidesmosomes relient des cellules aux filaments intermédiaires.
Les desmosomes relient la cellule à la matrice extracellulaire, tandis que les hémidesmosomes relient deux cellules épithéliales.
Les desmosomes relient des cellules à l’actine, tandis que les hémidesmosomes relient la cellule aux microtubules de la lame basale.
Les desmosomes relient des cellules aux filaments intermédiaires, tandis que les hémidesmosomes relient la cellule à la lame basale.

Les desmosomes relient des cellules aux filaments intermédiaires, tandis que les hémidesmosomes relient la cellule à la lame basale.

Explication

Les desmosomes relient des cellules épithéliales et des myocytes aux filaments intermédiaires, alors que les hémidesmosomes ancrent une cellule épithéliale à la lame basale. Inverser ces deux fonctions attribue aux hémidesmosomes l’adhérence intercellulaire caractéristique des desmosomes.

63. Lorsqu’une cellule adhère à la matrice extracellulaire par des intégrines, quelle interaction réciproque peut se produire ?

L’adhérence réorganise le cytosquelette, et l’actine peut réorganiser la fibronectine matricielle.
L’adhérence réorganise la fibronectine, et l’actine peut réorganiser les connexines des jonctions gap.
L’adhérence relie la cellule à la matrice, mais le cytosquelette ne peut pas influer sur l’organisation matricielle.
L’adhérence réorganise les filaments intermédiaires, et les microtubules peuvent remodeler le collagène matriciel.

L’adhérence réorganise le cytosquelette, et l’actine peut réorganiser la fibronectine matricielle.

Explication

Les intégrines relient la cellule à la matrice et au cytosquelette dans une interaction réciproque : l’adhérence réorganise le cytosquelette et l’actine réorganise la fibronectine. L’idée que le cytosquelette n’influe pas sur la matrice supprime précisément cette réciprocité.

64. Quelle association entre polymères du cytosquelette et diamètres est correcte ?

Filaments intermédiaires : 25 nm ; microtubules : 10 nm ; microfilaments d’actine : 8 nm.
Filaments intermédiaires : 8 nm ; microtubules : 25 nm ; microfilaments d’actine : 10 nm.
Filaments intermédiaires : 10 nm ; microtubules : 25 nm ; microfilaments d’actine : 8 nm.
Filaments intermédiaires : 10 nm ; microtubules : 8 nm ; microfilaments d’actine : 25 nm.

Filaments intermédiaires : 10 nm ; microtubules : 25 nm ; microfilaments d’actine : 8 nm.

Explication

Les diamètres caractéristiques sont de 10 nm pour les filaments intermédiaires, 25 nm pour les microtubules et 8 nm pour les microfilaments d’actine. Intervertir les diamètres des microtubules et des filaments intermédiaires constitue une confusion courante, mais ne respecte pas ces valeurs.

65. Pourquoi les filaments intermédiaires ne servent-ils pas de rails au transport directionnel ?

Parce qu’ils sont constitués de protofilaments creux, ce qui empêche les vésicules de s’y déplacer.
Parce qu’ils ne sont pas polarisés, contrairement aux microtubules et aux filaments d’actine.
Parce qu’ils sont polarisés comme les microtubules, mais ne peuvent pas fixer de moteurs cellulaires.
Parce qu’ils interagissent avec la myosine II, qui bloque le transport dirigé le long du filament.

Parce qu’ils ne sont pas polarisés, contrairement aux microtubules et aux filaments d’actine.

Explication

Les filaments intermédiaires ne sont pas polarisés, ce qui exclut un transport directionnel le long de ces filaments. Les microtubules et les filaments d’actine, eux, sont polarisés, contrairement à l’affirmation qui attribue cette propriété aux filaments intermédiaires.

66. Quelle organisation structurale et quelle polarité caractérisent les microtubules ?

Ils forment des tubes pleins de 13 protofilaments, avec une extrémité plus à croissance lente et une extrémité moins à croissance rapide.
Ils forment des tubes creux de 10 protofilaments, avec deux extrémités qui croissent à la même vitesse.
Ils forment des tubes creux de 13 protofilaments, avec une extrémité plus à croissance rapide et une extrémité moins à croissance lente.
Ils forment des filaments pleins de 25 protofilaments, avec une extrémité moins à croissance rapide et une extrémité plus à croissance lente.

Ils forment des tubes creux de 13 protofilaments, avec une extrémité plus à croissance rapide et une extrémité moins à croissance lente.

Explication

Un microtubule est un tube creux formé de 13 protofilaments, et son extrémité plus croît plus rapidement que son extrémité moins. L’inversion des vitesses de croissance attribue à chaque extrémité le comportement de l’autre.

67. Comment les kinésines et les dynéines contribuent-elles au transport intracellulaire ?

Ce sont des moteurs ATPasiques qui transportent des vésicules et des organites le long des microtubules.
Ce sont des protéines structurales qui assemblent les microtubules autour des vésicules et des organites.
Ce sont des moteurs qui utilisent l’actine pour transporter des organites sans hydrolyser d’ATP.
Ce sont des moteurs ATPasiques qui transportent des vésicules et des organites le long des filaments intermédiaires.

Ce sont des moteurs ATPasiques qui transportent des vésicules et des organites le long des microtubules.

Explication

Les kinésines et les dynéines utilisent l’ATP pour transporter des vésicules et des organites le long des microtubules. Les filaments intermédiaires ne sont pas des rails de transport directionnel, ce qui rend cette attribution incorrecte.

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Mémorisez les réponses avec 94 flashcards sur Biologie cellulaire et membrane.

Qu’est-ce qu’une cellule ?

La plus petite entité capable de vie autonome et de reproduction, et le véhicule de transmission de l’information génétique.

Quelle est la composition principale d’une cellule eucaryote ?

Elle est constituée de 70 % d’eau et de macromolécules.

Quel est le pourcentage de protéines dans une cellule eucaryote ?

15 %.

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Consultez la fiche de révision complète sur Biologie cellulaire et membrane.

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