Qu'est-ce qu'une voie métabolique ?
Une succession d'étapes biochimiques séquentielles catalysées par des enzymes.
Quels types de voies métaboliques existent ?
Les voies métaboliques peuvent être linéaires, ramifiées ou cycliques.
Comment sont organisées les voies métaboliques ?
Elles forment un réseau complexe et interconnecté.
Que représentent les étapes irréversibles dans une voie métabolique ?
Des points de contrôle des voies métaboliques.
Qu'est-ce qu'un carrefour métabolique ?
Une molécule pouvant être substrat de plusieurs enzymes de différentes voies.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Un catalyseur biologique protéique spécifique de substrats et réactions.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
Une zone tridimensionnelle où le substrat est reconnu et la réaction catalysée.
Où se situe généralement le site actif dans l'enzyme ?
Dans une région hydrophobe de l'enzyme.
Sur quoi repose la reconnaissance enzymatique selon le modèle clé-serrure ?
Sur une complémentarité géométrique et électrostatique stéréospécifique.
Que décrit le modèle clé-serrure en enzymologie ?
La reconnaissance spécifique entre enzyme et substrat.
Les acides aminés impliqués dans la fixation et la catalyse sont-ils toujours adjacents ?
Non, ils peuvent être non adjacents dans la séquence de l'enzyme.
Combien de classes fonctionnelles d'enzymes définit l'Enzyme Commission ?
Sept classes fonctionnelles.
Quelles sont les sept classes fonctionnelles d'enzymes selon l'Enzyme Commission ?
Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases et translocases.
Quelle est la première étape d'une réaction enzymatique ?
La formation d'un complexe stéréospécifique enzyme-substrat.
Que se passe-t-il après la formation du complexe enzyme-substrat ?
L'activation catalytique de la réaction au sein du complexe.
Quel effet une enzyme a-t-elle sur l'énergie d'activation d'une réaction ?
Elle l'abaisse.
Comment une enzyme influence-t-elle la vitesse d'une réaction ?
Elle accélère la réaction.
Une enzyme modifie-t-elle l'état d'équilibre d'une réaction ?
Non, elle ne modifie pas l'état d'équilibre.
Qu'est-ce que la vitesse initiale en cinétique enzymatique ?
La vitesse instantanée à t = 0 de transformation d’un substrat par une enzyme.
Quelle formule exprime la vitesse initiale en fonction des concentrations de produit et substrat ?
Quelle est la relation entre la vitesse initiale et le complexe ES dans ?
La vitesse initiale vérifie .
Qu'appelle-t-on la période initiale en cinétique enzymatique ?
Le bref intervalle où la quantité de produit formé est négligeable après mélange enzyme-substrat.
Que signifie la période stationnaire pour la concentration du complexe ES ?
La concentration du complexe ES reste constante.
Quelle équation traduit la constance de la concentration du complexe ES en période stationnaire ?
Quelle est l'équation de Michaelis-Menten pour la vitesse initiale ?
Qu'est-ce que en cinétique enzymatique ?
La vitesse initiale maximale lorsque l'enzyme est saturée par le substrat.
Quelle formule relie , et ?
Que représente la constante de Michaelis ?
La concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale vaut la moitié de .
Que signifie un élevé dans le cas du quasi-équilibre ?
Une faible affinité de l'enzyme pour le substrat.
Que signifie un faible dans le cas du quasi-équilibre ?
Une forte affinité de l'enzyme pour le substrat.
Comment s'appelle le rapport ?
Le rapport d’efficacité catalytique.
Quelle est l'unité du rapport d’efficacité catalytique ?
Qu'est-ce qu'un effecteur enzymatique ?
Un agent physique ou une petite molécule qui régule l'activité d'une enzyme.
Quelle différence principale entre inhibiteur irréversible et réversible ?
L'irréversible se fixe définitivement, le réversible se lie par liaisons non covalentes.
Comment élimine-t-on un inhibiteur enzymatique réversible ?
Par dialyse.
Quelle est la formule de la constante d'inhibition pour un inhibiteur réversible ?
Quel effet a une inhibition compétitive sur ?
Elle laisse inchangée.
Quel effet a une inhibition compétitive sur ?
Elle augmente .
Quel effet a une inhibition non compétitive sur ?
Elle diminue .
Quel effet a une inhibition non compétitive sur ?
Elle ne modifie pas .
Qu'est-ce que l'allostérie en régulation enzymatique ?
C'est un mode où la fixation d'une molécule modifie la fixation d'une autre par changement conformationnel.
Quelle différence structurelle caractérise les enzymes allostériques ?
Elles sont généralement oligomériques avec plusieurs sites de fixation non indépendants.
Quelle différence structurelle caractérise les enzymes michaeliennes ?
Elles sont généralement monomériques avec un seul site de fixation du substrat.
Quelle forme d'enzyme allostérique a la meilleure affinité pour le substrat ?
La forme R présente une meilleure affinité que la forme T.
Quelle forme d'enzyme allostérique a la meilleure activité catalytique ?
La forme R a une meilleure activité catalytique que la forme T.
Que désigne la concentration en substrat ou ?
C'est la concentration pour laquelle la vitesse initiale vaut la moitié de la vitesse maximale.
Qu'impose le modèle concerté de Monod, Wyman et Changeux ?
Il postule des états tout T ou tout R préexistants.
Que décrit le modèle séquentiel de Koshland, Nemethy et Filmer ?
Des transitions induites progressivement par la fixation du ligand.
Qu'est-ce qu'un effecteur allostérique ?
Une molécule qui se lie coopérativement à une enzyme et modifie l'équilibre T/R.
Quelle différence distingue un effet homotrope d'un effet hétérotrope ?
L'effet homotrope implique des molécules identiques, l'hétérotrope des molécules différentes.
Quelle est la formule de l'équation de Hill ?
Que représente l'indice dans l'équation de Hill ?
L'indice de coopérativité.
Que signifie dans la fixation selon Hill ?
La fixation est non coopérative et michaelienne.
Que signifie un indice et ?
indique une coopérativité positive, une coopérativité négative.
Qu'impose la régulation métabolique aux voies selon l'environnement ?
Elle adapte l'activité des voies aux variations de l'environnement.
Sur quoi repose la régulation de la quantité d'enzyme ?
Elle repose sur l'expression enzymatique.
Sur quoi repose la régulation de l'activité intrinsèqu'enzymatique ?
Elle repose sur la catalyse enzymatique.
Comment est la précision et la rapidité de la régulation de la quantité d'enzyme chez les eucaryotes ?
Elle est précise, économique mais lente, durant des heures ou des jours.
Combien de temps prend la régulation de la quantité d'enzyme chez les procaryotes ?
Elle prend quelques minutes.
Quelle est la rapidité de la régulation de l'activité enzymatique ?
Elle est rapide, en quelques secondes à quelques minutes.
Par quels mécanismes la régulation de l'activité enzymatique se fait-elle ?
Notamment par phosphorylation, effecteurs et allostérie.
Qu'est-ce que la rétro-inhibition enzymatique ?
C'est l'inhibition d'une enzyme par le produit de la réaction.
Quelle caractéristique des enzymes indique une saturation plus lente ?
Un KM ou un (S)0,5 élevé indique une saturation plus lente.
Que peuvent faire les protéines de contrôle sur les enzymes ?
Elles peuvent activer ou inhiber des enzymes.
Quelle est la fonction de la calmoduline ?
Elle stimule de nombreuses protéines après liaison de quatre ions calcium.
Quelle différence y a-t-il entre modification covalente réversible et protéolyse limitée ?
La modification covalente réversible peut activer ou inhiber, la protéolyse limitée active irréversiblement.
Qu'est-ce que la désensibilisation d'une enzyme allostérique ?
C'est la perte de sensibilité aux effecteurs après dissociation de ses sous-unités.
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1. Quelle fonction est associée au site actif d’une enzyme ?
2. Une molécule de substrat modifie la fixation d’autres molécules identiques sur la même enzyme : quel type d’effet décrit cette situation ?
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