Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Une molécule protéique qui catalyse une réaction chimique chez les êtres vivants.
Quelle est la séquence d'une réaction enzymatique ?
S + E → ES → P + E.
Que représente S dans la réaction enzymatique ?
Le substrat.
Que représente ES dans la réaction enzymatique ?
Le complexe enzyme-substrat.
Quelles sont les caractéristiques d'un catalyseur ?
Il accélère une réaction, agit à faible dose et reste inaltéré.
Un catalyseur crée-t-il une nouvelle réaction ?
Non, il ne crée pas de réaction nouvelle.
Comment s'exprime la vitesse de réaction ?
.
Qu'est-ce qu'une apoenzyme ?
La partie protéique d'une enzyme.
Que comprend le site actif d'une enzyme ?
Le site de fixation du substrat et le site catalytique.
Qu'est-ce qu'une isoenzyme ?
Une enzyme de structure différente catalysant la même réaction.
Comment sont codées les sous-unités des isoenzymes ?
Par des gènes spécifiques exprimés différemment selon les tissus.
Comment s'activent les zymogènes ?
Quand leur site actif acquiert la conformation nécessaire à la fixation du substrat.
Qu'est-ce qu'un coenzyme ?
Une petite molécule organique non protéique liée à l'apoenzyme.
Quelle est la différence entre groupements prosthétiques et cosubstrats ?
Les prosthétiques sont liés fortement, les cosubstrats se lient transitoirement.
Avec quelles enzymes fonctionnent NAD+ et NADP+ ?
Avec les déshydrogénases.
Que transportent les coenzymes pyridiniques NAD+ et NADP+ ?
Des électrons et des protons sous forme oxydée ou réduite.
Que nécessitent les métallo-enzymes pour leur activité ?
Un cation métallique comme Zn2+, Mn2+ ou Ca2+.
Qu'impose la spécificité de réaction d'une enzyme ?
Elle catalyse une seule réaction parmi plusieurs possibles pour une molécule donnée.
Que signifie la spécificité de substrat d'une enzyme ?
Elle transforme une structure chimique privilégiée.
Sur quels sucres agit l'hexokinase ?
Sur le glucose, le fructose et le galactose dans toutes les cellules.
Quelle enzyme est spécifique du glucose et présente uniquement dans le foie ?
La glucokinase.
Quelle est l'affinité de l'hexokinase pour le glucose en termes de Km ?
Km = 0,1 mmol.L⁻¹, indiquant une forte affinité.
Quelle est l'affinité de la glucokinase pour le glucose en termes de Km ?
Km = 10 mmol.L⁻¹, indiquant une affinité plus faible.
Qu'est-ce que la constante de Michaelis Km ?
C'est la concentration en substrat pour une vitesse initiale à moitié de la maximale.
Que signifie un Km faible pour l'affinité enzyme-substrat ?
Un Km faible indique une affinité élevée de l'enzyme pour son substrat.
Comment est la courbe vitesse initiale en fonction du substrat ?
Elle est hyperbolique et atteint un plateau à saturation de l'enzyme.
Quand la vitesse initiale maximale Vmax est-elle atteinte ?
Quand toute l'enzyme est sous forme de complexe ES.
De quoi dépend directement la vitesse maximale Vmax ?
Elle dépend de la quantité totale d'enzyme.
Qu'est-ce qu'une enzyme allostérique ?
Une enzyme oligomérique pouvant adopter une forme R active ou T inactive.
Que provoque la fixation du substrat sur une sous-unité allostérique ?
La conversion de la forme T en forme R et la modification des autres sous-unités par coopération.
Quelle forme de courbe caractérise les enzymes allostériques ?
Une courbe sigmoïde.
Quelle forme de courbe caractérise les enzymes michaeliennes ?
Une courbe hyperbolique.
Comment agit un activateur allostérique sur une enzyme ?
Il stabilise la forme R et augmente l'affinité pour le substrat.
Quel effet a un inhibiteur allostérique sur une enzyme ?
Il stabilise la forme T et diminue l'affinité pour le substrat.
De quoi dépend l'activité enzymatique ?
Elle dépend de la température, du pH, des concentrations en substrat et enzyme, et d'activateurs ou inhibiteurs.
Quelle condition est nécessaire pour mesurer une activité enzymatique ?
Travailler au pH optimal et tamponner le milieu pour stabiliser le pH.
Qu'est-ce qui distingue un inhibiteur compétitif d'un inhibiteur non compétitif ?
Le compétitif se fixe au site actif, le non compétitif sur un autre site sans empêcher la fixation du substrat.
Quel effet a une inhibition compétitive sur Km ?
Elle augmente la concentration apparente de Km.
Quel effet a une inhibition non compétitive sur Vmax et Km ?
Elle diminue Vmax sans modifier Km.
Qu'est-ce qui caractérise une inhibition irréversible ?
Une liaison covalente au site actif qui ne peut pas être levée par dissociation.
À quoi sert le dosage d'enzymes en médecine ?
Il sert de marqueur physiologique.
Dans quelles industries les enzymes sont-elles utilisées comme catalyseurs ?
Dans les industries agroalimentaire, chimique et pharmaceutique.
Que se passe-t-il lors d'une lyse cellulaire concernant les enzymes tissulaires ?
Elles passent dans le sang et augmentent leur activité plasmatique.
Comment l'activité plasmatique des enzymes tissulaires aide-t-elle au diagnostic ?
Elle peut contribuer au diagnostic d'une lésion d'organe.
Quel effet a l'accélération d'une réaction irréversible dans une voie métabolique ?
Elle augmente le flux de la chaîne métabolique.
Quel est l'effet du ralentissement d'une réaction irréversible dans une voie métabolique ?
Il freine l'ensemble des réactions successives.
Comment la phosphorylation régule-t-elle l'activité enzymatique ?
Par l'action d'une kinase utilisant l'ATP.
Quel rôle joue la déphosphorylation dans la régulation enzymatique ?
Elle est réalisée par une phosphatase avec libération de Pi.
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1. Quelle caractéristique décrit correctement une enzyme chez les êtres vivants ?
2. Dans la séquence , que représente le complexe ?
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