Dissymétrie chaîne latérale
Influence la proximité et la force des interactions
Interactions ioniques — direction trans
Alignement linéaire, charge négative face à l’azote
Liaisons hydrogène — groupe hydroxyle
Agissent comme donneur et accepteur, énergie 2-7 kcal/mol
Interactions dipolaires — définition
Forces attractives entre pôles électriques opposés
Propriétés spécifiques AA — pont disulfure
Formé par oxydation de deux cystéines
Stéréochimie liaisons hydrogène — direction anti
Favorise la formation de liaisons dans le plan amide
Interactions ioniques et dipolaires — différence
Ionique plus forte, dépend de la charge et de la distance
Fonction amide primaire — rôle dans liaisons hydrogène
Agit comme donneur et accepteur
Interaction Van der Waals — énergie
1 à 10 kcal/mol, attraction faible
Côté syn vs anti 1 et 2
Syn favorise certaines interactions, anti 2 moins encombrant
Dipôle permanent vs induit
Permanent : charges fixes, induit : moment temporaire
Propriétés spécifiques AA — pont disulfure
Stabilise la structure tertiaire des protéines
Géométrie des liaisons hydrogène
Orientation précise, favorise stabilité des interactions
Interaction ionique — stabilité
Influencée par orientation spatiale, jusqu’à 200 kcal/mol
Testez vos connaissances avec un QCM de 6 questions sur Interactions moléculaires en biochimie.
1. Comment la dissymétrie de la chaîne latérale des acides aminés se compare-t-elle entre le côté 'anti 1' et le côté 'anti 2' ?
2. Comment est définie la direction trans dans les interactions ioniques impliquant la Lysine ?
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