QCM : Matrices extracellulaires animales (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Dans un tissu où les cellules sont séparées par une matrice extracellulaire abondante, quelle caractéristique décrit le mieux l’organisation de cette matrice dans les tissus conjonctifs ?

Elle forme une lame basale mince entre des cellules jointives.
Elle occupe une proportion identique dans tous les tissus.
Elle occupe une fraction importante de l’espace intercellulaire.
Elle est absente entre les cellules séparées.

Elle occupe une fraction importante de l’espace intercellulaire.

Explication

Les tissus conjonctifs se caractérisent par des cellules non jointives séparées par une matrice extracellulaire abondante. La lame basale mince concerne les tissus épithéliaux, tandis que la fraction de matrice varie selon les tissus.

2. Une matrice extracellulaire animale est observée dans un tissu dont la composition moléculaire varie fortement. Quelle association structurale doit-elle néanmoins présenter ?

Une composante fibrillaire associée à un gel.
Deux composantes fibrillaires sans gel.
Une composante fibrillaire sans phase gélifiée.
Un gel associé à une lame basale uniquement.

Une composante fibrillaire associée à un gel.

Explication

Quelle que soit la diversité des matrices animales, elles associent une composante fibrillaire à un gel. Deux composantes fibrillaires écartent le gel, et une matrice sans phase gélifiée omet l’un des éléments constitutifs.

3. Quelle structure moléculaire correspond au tropocollagène ?

Un trimère de trois chaînes en superhélice gauche.
Un trimère de trois chaînes en superhélice droite.
Une fibrille constituée de nombreux trimères alignés.
Une chaîne polypeptidique en hélice droite.

Un trimère de trois chaînes en superhélice droite.

Explication

Le tropocollagène est formé de trois chaînes polypeptidiques enroulées en superhélice droite. Une fibrille est un assemblage de trimères, la superhélice n’est pas gauche et le tropocollagène comporte trois chaînes.

4. Lors de l’assemblage du collagène dans un tissu, quel ordre d’organisation faut-il suivre entre les unités moléculaires et les structures plus grandes ?

Les fibrilles forment des trimères, puis les trimères forment des fibres.
Les trimères forment des fibrilles, puis les fibrilles forment des fibres.
Les chaînes forment des fibres, puis les fibres forment des fibrilles.
Les fibres forment des fibrilles, puis les fibrilles forment des trimères.

Les trimères forment des fibrilles, puis les fibrilles forment des fibres.

Explication

Les trimères de tropocollagène s’assemblent d’abord en fibrilles, lesquelles s’agrègent ensuite en fibres de collagène. L’ordre inverse entre fibrilles et fibres confond les niveaux d’organisation, et les fibres ne précèdent pas les trimères.

5. Qu’est-ce qui permet au réseau d’élastine de retrouver sa forme après avoir été étiré ?

Des molécules assemblées en fibres rigides qui résistent à la traction sans se déformer
Des protéines dépourvues de liaisons entre elles, dont la forme dépend de la pression tissulaire
Des chaînes polysaccharidiques hydrophiles qui gonflent en absorbant l’eau de la matrice
Des molécules reliées par des liaisons covalentes, capables de s’étirer puis de se rétracter

Des molécules reliées par des liaisons covalentes, capables de s’étirer puis de se rétracter

Explication

Les liaisons covalentes relient les molécules d’élastine en un réseau entrecroisé qui peut s’étirer puis se rétracter. Les fibres rigides résistantes à la traction décrivent plutôt le rôle du collagène.

6. Dans les protéoglycanes, quelle proportion de la masse est représentée par la composante polysaccharidique ?

Moins de 10 % de la masse du complexe
Plus de 90 % de la masse du complexe
Environ 25 % de la masse du complexe
Environ 75 % de la masse du complexe

Plus de 90 % de la masse du complexe

Explication

La composante polysaccharidique des protéoglycanes représente plus de 90 % de leur masse. La valeur d’environ 75 % correspond à la proportion des protéoglycanes dans la masse anhydre du cartilage, et non à leur composition propre.

7. Quelle fonction la fibronectine remplit-elle à l’interface entre la matrice extracellulaire et la cellule ?

Elle relie les intégrines aux microfilaments d’actine et transmet les signaux vers le cytosquelette intracellulaire.
Elle relie le collagène et les protéoglycanes aux intégrines membranaires, contribuant à la cohésion de la matrice et à son ancrage cellulaire.
Elle assemble les chaînes de glycosaminoglycanes en protéoglycanes et augmente leur capacité à retenir l’eau.
Elle forme le réseau de collagène IV des lames basales et confère aux tissus une forte résistance à la compression.

Elle relie le collagène et les protéoglycanes aux intégrines membranaires, contribuant à la cohésion de la matrice et à son ancrage cellulaire.

Explication

La fibronectine se lie au collagène, aux protéoglycanes et aux intégrines, établissant ainsi une continuité entre les composants de la matrice et la cellule. La liaison des intégrines aux microfilaments d’actine relève plutôt des points de contact focaux, et non de la fonction attribuée à la fibronectine.

8. Dans l’os, comment les fibres de collagène et les cristaux minéraux se répartissent-ils les rôles de résistance mécanique ?

Le collagène forme un gel hydraté, tandis que les minéraux relient les cellules à la matrice.
Le collagène résiste à la traction, tandis que les minéraux apportent rigidité et résistance à la compression.
Le collagène résiste à la compression, tandis que les minéraux apportent souplesse et résistance à la traction.
Le collagène assure la diffusion des nutriments, tandis que les minéraux contrôlent la prolifération cellulaire.

Le collagène résiste à la traction, tandis que les minéraux apportent rigidité et résistance à la compression.

Explication

Les fibres de collagène disposées en contre-plaqué résistent à la traction, alors que les cristaux minéraux confèrent à l’os sa rigidité et sa résistance à la compression. La répartition inverse des contraintes entre collagène et minéraux est incorrecte.

9. En quoi les intégrines des points de contact focaux diffèrent-elles de celles des hémidesmosomes quant à leur liaison au cytosquelette ?

Dans les deux structures, elles sont reliées aux microfilaments d’actine, mais seules les intégrines des hémidesmosomes touchent la lame basale.
Dans les points de contact focaux, elles sont reliées aux filaments intermédiaires, tandis que dans les hémidesmosomes, elles sont reliées aux microfilaments d’actine.
Dans les points de contact focaux, elles sont reliées aux microfilaments d’actine, tandis que dans les hémidesmosomes, elles sont reliées aux filaments intermédiaires.
Dans les deux structures, elles sont reliées aux filaments intermédiaires, mais seules les intégrines des points focaux touchent la matrice.

Dans les points de contact focaux, elles sont reliées aux microfilaments d’actine, tandis que dans les hémidesmosomes, elles sont reliées aux filaments intermédiaires.

Explication

Les points de contact focaux relient les intégrines aux microfilaments d’actine, alors que les hémidesmosomes les relient aux filaments intermédiaires. L’idée que ces deux structures utilisent les mêmes filaments du cytosquelette inverse cette distinction.

10. Pourquoi la lame basale des épithéliums est-elle généralement moins abondante que la matrice extracellulaire des tissus conjonctifs ?

Parce que les cellules épithéliales sécrètent une matrice fibrillaire abondante, tandis que les cellules conjonctives ne produisent qu’un gel.
Parce que la lame basale est composée uniquement de fibres, tandis que la matrice conjonctive est dépourvue de composante fibrillaire.
Parce que les cellules conjonctives sont jointives et s’ancrent à une lame basale, alors que les cellules épithéliales sont dispersées dans la matrice.
Parce que les cellules épithéliales sont jointives et reposent sur une lame basale, alors que les cellules conjonctives sont séparées par une matrice abondante.

Parce que les cellules épithéliales sont jointives et reposent sur une lame basale, alors que les cellules conjonctives sont séparées par une matrice abondante.

Explication

La proximité des cellules épithéliales limite l’espace intercellulaire et celles-ci reposent sur une lame basale de faible épaisseur, tandis que les cellules conjonctives sont séparées par une matrice abondante. L’idée que les cellules conjonctives sont jointives inverse l’organisation caractéristique de ces tissus.

11. Pour concevoir un matériau biologique qui résiste fortement à la traction, quelle propriété du collagène devrait-on exploiter ?

Sa structure en câble torsadé, qui confère une forte résistance à la traction.
Sa forte hydrophilie, qui forme un gel volumineux résistant à la compression.
Son organisation en réseau extensible, qui permet un étirement suivi d’un retour à la forme initiale.
Son assemblage en feuillets, qui favorise la diffusion des ions et des nutriments.

Sa structure en câble torsadé, qui confère une forte résistance à la traction.

Explication

La structure en câble torsadé du collagène lui permet de résister fortement à la déformation et à la traction. Un réseau extensible décrit plutôt l’élastine, qui favorise l’élasticité plutôt que la résistance à la traction.

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Dans quels tissus les matrices extracellulaires sont-elles particulièrement abondantes ?

Dans les tissus conjonctifs.

Quelle structure sert de support aux cellules jointives des tissus épithéliaux ?

Une lame basale de 50 à 100 nm.

De quoi est formé le tropocollagène ?

De trois chaînes polypeptidiques enroulées en superhélice droite.

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