Fiche de révision : Peptides et protéines

📋 Plan du Cours

1. Protéines et fonctions biologiques
2. Acides aminés et liaison peptidique
3. Propriétés de la liaison peptidique
4. Structures secondaires des protéines
5. Structures tertiaire et quaternaire
6. Reploiement et modifications protéiques
7. Myoglobine et hémoglobine
8. Drépanocytose et diversité protéique

📖 1. Protéines et fonctions biologiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéome : Ensemble des protéines présentes dans une cellule ou un organisme.
• Protéine : Hétéropolymère d’acides aminés dont la structure tridimensionnelle permet notamment de reconnaître, lier, transporter ou modifier d’autres molécules.
• Macromolécule : Molécule carbonée de grande taille, de poids moléculaire supérieur à 5000 daltons, généralement constituée de motifs élémentaires ou monomères liés par des liaisons covalentes.

★ À maîtriser

• Les protéines assurent plusieurs rôles :
  • rôles structuraux
  • rôles de transport
  • catalyse enzymatique
  • communication intercellulaire
  • régulation de l’expression génétique

Compléments

• Chez l’Homme, le nombre de protéines différentes est estimé entre 80 000 et 400 000 selon les études.

💡 Astuce mémo

STC : structure, transport, catalyse

📖 2. Acides aminés et liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide α-aminé : Possède une fonction acide carboxylique et une fonction amine liées au même carbone α, ainsi qu’une chaîne latérale R propre à chacun des 20 acides aminés.

• Liaison peptidique : Liaison covalente amide formée par condensation de la fonction acide carboxylique d’un acide aminé avec la fonction amine d’un autre.
• Structure primaire : Séquence d’acides aminés lue de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.

📝 Points essentiels

📌 Un oligopeptide contient moins de 10 acides aminés, un polypeptide peut en contenir jusqu’à 100, et une protéine en contient généralement davantage.

💡 Astuce mémo

N → C : amine libre puis carboxyle libre

📖 3. Propriétés de la liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Résidu d’acide aminé : Acide aminé engagé dans une liaison peptidique au sein d’un polypeptide.

★ À maîtriser

• Lors de la formation d’une liaison peptidique, la condensation entre deux acides aminés laisse une extrémité N-terminale et une extrémité C-terminale au polypeptide.

• La liaison peptidique est un hybride de résonance dont la double liaison partielle empêche la rotation autour de l’axe C–N.

📌 La configuration cis possède un angle Ω proche de 0° avec les deux Cα du même côté, tandis que la configuration trans possède un angle Ω proche de 180° avec les deux Cα de part et d’autre.

Compléments

• La configuration trans est favorisée car elle réduit les répulsions entre les chaînes latérales de résidus d’acides aminés voisins.

💡 Astuce mémo

Trans réduit les répulsions, cis les augmente

📖 4. Structures secondaires des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Hélice α : Conformation généralement dextre stabilisée par des liaisons hydrogène entre le CO du résidu n et le NH du résidu n+4.

• Feuillet plissé β : Constitué de 2 à 15 brins étirés reliés par des liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH de brins voisins.

★ À maîtriser

• La conformation d’une chaîne polypeptidique dépend des angles de torsion Φ autour de Cα–N et ψ autour de Cα–C pour chaque acide aminé.

Compléments

• Une hélice α comporte 3,6 résidus par tour, possède un pas de 0,54 nm et mesure en moyenne 10 résidus.

📌 Un feuillet β parallèle possède des angles Φ et ψ proches de −119° et +113°, tandis qu’un feuillet β antiparallèle possède des angles proches de −139° et +135° et est plus stable.

💡 Astuce mémo

Hélice α enroulée, feuillet β étiré

📖 5. Structures tertiaire et quaternaire

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure tertiaire : Organisation tridimensionnelle biologiquement active d’une protéine, résultant du rapprochement spatial de résidus parfois éloignés dans la structure primaire.
• Structure quaternaire : Association de plusieurs chaînes polypeptidiques ou protomères, identiques ou différents, par des interactions le plus souvent non covalentes.

★ À maîtriser

• L’hémoglobine est un hétérotétramère formé de deux chaînes α et de deux chaînes β, chacune associée à un groupement prosthétique hème.

Compléments

• Une protéine peut posséder un groupement prosthétique, c’est-à-dire un groupement non protéique associé à la protéine.

💡 Astuce mémo

Une chaîne se replie puis s’assemble en sous-unités

📖 6. Reploiement et modifications protéiques

★ À maîtriser

📌 Les protéines fibreuses forment des édifices allongés, tandis que les protéines globulaires forment des ensembles compacts souvent sphéroïdes.

• Les expériences de dénaturation-rénaturation d’Anfinsen sur la ribonucléase montrent que l’information nécessaire au reploiement et à la forme native est contenue dans la séquence d’acides aminés.

📌 En milieu aqueux, les résidus hydrophobes se trouvent au cœur d’une protéine globulaire et les résidus hydrophiles en surface, tandis que l’organisation est inversée dans une protéine membranaire.

Compléments

• Les ponts disulfure entre cystéines stabilisent la conformation native et la rendent moins sensible à la dénaturation.

• La glycosylation consiste à fixer des résidus glucidiques à une protéine, formant une glycoprotéine et participant à sa stabilité et à sa fonction.

💡 Astuce mémo

Séquence → reploiement → forme native → fonction

📖 7. Myoglobine et hémoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Hème : Cycle tétrapyrrolique centré sur un ion ferreux Fe2+ capable d’établir six liaisons de coordination.

📝 Points essentiels

• La myoglobine est une protéine globulaire de structure tertiaire constituée de 153 acides aminés organisés en 8 hélices α, avec un hème logé dans une poche formée par les hélices E, F et C.

• Lors de la fixation réversible de O2 par la myoglobine, l’histidine distale E7 facilite la fixation de O2 près du Fe2+ et le fer revient dans le plan de l’hème.

• La courbe de saturation de la myoglobine est hyperbolique et celle de l’hémoglobine est sigmoïde ; pour chacune, la P50 est la pression partielle de O2 correspondant à 50 % de saturation.

• Plus la P50 est faible, plus l’affinité d’une protéine pour O2 est grande.

• La myoglobine possède une affinité forte et constante pour O2 et assure son stockage musculaire, tandis que l’hémoglobine le transporte des poumons vers les tissus en activité grâce à une affinité variable.

💡 Astuce mémo

Myoglobine : stockage ; hémoglobine : transport

📖 8. Drépanocytose et diversité protéique

🔑 Notions clés & Définitions

• Drépanocytose : Maladie génétique récessive caractérisée par la présence d’une hémoglobine HbS différente de l’hémoglobine normale HbA.

★ À maîtriser

• Dans les chaînes β de HbS, une valine remplace un glutamate en position 6 à la suite d’une mutation ponctuelle du gène de la β-globine.

• La substitution d’un glutamate hydrophile par une valine hydrophobe diminue la solubilité de la désoxy-HbS, favorise la polymérisation en fibres et déforme les hématies en faucilles.

• Les protéines sont des structures dynamiques capables de changer réversiblement de forme après la fixation d’un ou plusieurs ligands.

Compléments

• Le nombre de séquences protéiques possibles pour une chaîne de n acides aminés est $20^n$.

💡 Astuce mémo

Glu6 → Val6 → fibre de désoxy-HbS → hématie falciforme

📊 Tableaux de synthèse

Myoglobine et hémoglobine