Peptides — définition ?
Polymères d’acides alpha aminés < 100 unités.
Protéines — définition ?
Polymères d’acides alpha aminés > 100 unités.
Liaison peptidique — type ?
Liaison covalente amide entre acides aminés.
Acide alpha aminé — structure ?
Carbone alpha lié à amine, acide, chaîne R.
Groupe amine primaire — localisation ?
Attaché au carbone alpha.
Carbone alpha — rôle ?
Centre chiral, influence conformation.
Glycine — exception chiralité ?
Molécule achirale, pas de centre chiral.
Proline — particularité ?
Amine secondaire cyclique, rigidité.
Chaînes latérales — rôle ?
Déterminent polarité, réactivité, interactions.
Chiralité — centre ?
Carbone asymétrique, configuration L ou D.
Configuration L — importance ?
Standard dans protéines, influence activité.
Stéréoisomères optiques — différence ?
Même formule, configuration spatiale différente.
Pouvoir rotatoire — déviation ?
Dévie lumière polarisée, signe + ou -.
Représentation Fischer — but ?
Visualiser configuration absolue des centres chiraux.
Point isoélectrique — définition ?
pH où la molécule est neutre électriquement.
Acides aminés ionisables — exemples ?
Aspartate, Glutamate, Histidine, Tyrosine, Lysine, Arginine, Cystéine.
Testez vos connaissances avec un QCM de 8 questions sur Cours molécules bio 2 acides aminés.
1. Qui est crédité d'avoir proposé la configuration de base des acides alpha aminés, considérée comme essentielle pour la synthèse et la diversité des protéines ?
2. Quand la configuration L des acides aminés a-t-elle été largement reconnue comme la norme dans la biologie moléculaire ?
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