★ À maîtriser
Compléments
★ À maîtriser
L’hélice α est une hélice généralement orientée à droite, comportant environ 3,6 résidus par tour et un pas de 5,4 Å.
L’hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les liaisons peptidiques.
Compléments
1. Quel type de liaison unit les acides aminés au sein d’une chaîne polypeptidique ?
2. Que décrivent principalement les angles dièdres et d’un résidu d’acide aminé ?
3. Quelle description caractérise le mieux l’hélice α ?
Qu'est-ce que la liaison peptidique unit dans une chaîne polypeptidique ?
Les acides aminés.
Quels angles dièdres définissent les structures secondaires des protéines ?
Les angles et .
Quels résidus sont des exceptions importantes en analyse conformationnelle des protéines ?
La glycine et la proline.
Quelle est l'orientation générale de l'hélice α ?
L'hélice α est généralement orientée à droite.
Combien de résidus par tour comporte une hélice α ?
Elle comporte environ 3,6 résidus par tour.
Quel est le pas d'une hélice α ?
Le pas est de 5,4 Å.
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