Qu'est-ce qu'une protéine ?
Un polymère linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques amides.
Quelle proportion du poids sec cellulaire représentent les protéines ?
Environ 50 % du poids sec d'une cellule.
Quelle est la biomolécule la plus abondante dans la cellule ?
Les protéines.
Quelles fonctions assurent les protéines ?
Des fonctions enzymatiques, de transport, toxiques, immunitaires et réceptrices.
Quel rôle joue le collagène dans le tissu conjonctif ?
Il participe au rôle structural du tissu conjonctif.
À quoi sert la lame basale constituée notamment de collagène ?
Elle sert de charpente aux cellules.
Que conditionne la conformation tridimensionnelle d'une protéine ?
Sa fonction biologique.
Que peut provoquer une modification structurale d'une protéine ?
Une altération fonctionnelle et potentiellement une pathologie.
Combien d'acides aminés standards le code génétique utilise-t-il ?
Le code génétique utilise 20 acides aminés standards.
Quelles sont les quatre groupes portés par le carbone alpha d'un acide alpha-aminé ?
Un groupement amine NH2, un groupement carboxylique COOH, un hydrogène et une chaîne latérale R.
Combien d'acides aminés essentiels existe-t-il ?
Il existe huit acides aminés essentiels.
Pourquoi l'arginine et l'histidine sont-elles semi-essentielles ?
Parce que leur synthèse est insuffisante pendant la croissance, la grossesse ou certaines maladies.
Combien d'acides aminés non essentiels y a-t-il ?
Il y a dix acides aminés non essentiels.
Qu'est-ce qu'une molécule amphotère ?
Une molécule pouvant agir comme acide ou base.
Quelle forme prédomine d'un acide aminé à pH acide ?
La forme cationique positive.
Quelle forme d'un acide aminé existe à pH physiologique ?
La forme zwitterionique de charge nette nulle.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pI ?
Le pH où la molécule n'a aucune charge nette.
Quels radicaux aromatiques absorbent les UV entre 260 et 280 nm ?
Phénylalanine, tyrosine et tryptophane.
À quelle longueur d'onde l'absorption UV est maximale pour ces radicaux ?
À 280 nm.
Quelle est la formule de l'absorbance en fonction des intensités ?
A = log(I₀/I).
Comment l'absorbance dépend-elle de la concentration ?
A = ε l C = k C, proportionnelle à la concentration.
Comment classifie-t-on les chaînes latérales des acides aminés ?
En non polaires, polaires non chargées ou polaires chargées.
Quels acides aminés aliphatiques sont non polaires ?
Glycine, alanine, valine, leucine et isoleucine.
Où se regroupent les chaînes latérales non polaires dans les protéines globulaires ?
Au cœur hydrophobe pour s’éloigner de l’eau.
Quelle particularité possède la chaîne latérale de la proline ?
Elle est cyclique, rigide et volumineuse.
Quel effet la chaîne latérale de la proline peut-elle provoquer ?
Des changements de direction conformationnels.
Quelle caractéristique contient la chaîne latérale de la méthionine ?
Un atome de soufre dans une chaîne n-butyle.
Quel type d’interactions la méthionine peut-elle établir ?
Des interactions faibles de type S-π avec des acides aminés aromatiques.
Quels acides aminés polaires non chargés peuvent établir des liaisons hydrogène ?
La sérine, la thréonine, l’asparagine, la glutamine, la tyrosine et la cystéine.
Que forme l’oxydation de deux groupements thiol de cystéines ?
Un pont disulfure covalent.
Que se passe-t-il lors de la réduction d’un pont disulfure ?
Le pont disulfure est cassé.
Que relient les ponts disulfures dans les protéines ?
Deux chaînes polypeptidiques différentes ou deux cystéines d’une même chaîne.
Quelle structure protéique les ponts disulfures stabilisent-ils ?
Les structures quaternaire et tridimensionnelle.
Où se trouvent les ponts disulfures dans les protéines ?
Dans le milieu extracellulaire et du côté extracellulaire des protéines transmembranaires.
Pourquoi les ponts disulfures ne persistent-ils pas dans le milieu intracellulaire ?
Parce que le milieu intracellulaire réducteur les casse.
Comment sont reliées les chaînes polypeptidiques de l’insuline ?
Par deux ponts disulfures interchaînes et un pont disulfure intrachaîne dans la chaîne alpha.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
La séquence ordonnée des acides aminés d'une protéine.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Un repliement local stabilisé par des liaisons hydrogène entre C=O et N-H.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
L'organisation tridimensionnelle globale d'une seule chaîne polypeptidique.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association d'au moins deux chaînes polypeptidiques distinctes.
Comment se forme la liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par une réaction de condensation entre le groupe alpha-amine et alpha-carboxyle avec perte d'eau.
Pourquoi la liaison peptidique est-elle plane et rigide ?
À cause de son caractère partiel de double liaison dû à la résonance.
Quelle configuration de la liaison peptidique est majoritaire et pourquoi ?
La configuration trans, car elle éloigne les chaînes latérales et réduit l'encombrement stérique.
Quel pourcentage des résidus de proline sont en configuration cis ?
Environ 10 % des résidus de proline sont en configuration cis.
Comment les chaînes latérales hydrophobes se comportent-elles dans les protéines globulaires ?
Elles s'agrègent au centre pour s'éloigner de l'eau.
Quelle est la caractéristique du cœur des protéines globulaires ?
Il est hydrophobe.
Quelle est la caractéristique du cœur des porines ?
Il est hydrophile.
Quelles interactions stabilisent les structures tertiaires et quaternaires ?
Des interactions de Van der Waals, liaisons hydrogène et interactions ioniques.
Quel type de liaison stabilise spécifiquement les protéines extracellulaires ?
Les ponts disulfure entre cystéines.
Qu'est-ce qu'un motif protéique ?
Une courte combinaison de structures secondaires associée à des interactions précises.
Quels types de motifs protéiques sont mentionnés ?
Les séquences feuillet bêta-feuillet alpha-feuillet bêta, plan bêta, séquence alpha-alpha et clé grecque.
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
Une unité structurelle et fonctionnelle autonome de 30 à 400 acides aminés.
Que peut contenir un domaine protéique ?
Un ou plusieurs motifs protéiques.
Combien de domaines distincts possède la protéine Src ?
Quatre domaines distincts.
Quels sont les rôles des domaines SH2 et SH3 dans la protéine Src ?
Ils sont impliqués dans les interactions.
Quel est le rôle des domaines kinase dans la protéine Src ?
Ils sont impliqués dans la phosphorylation.
Que conserve le cytochrome C chez plusieurs espèces malgré des longueurs différentes ?
Une structure tridimensionnelle et une fonction globalement identiques.
Qu'est-ce qu'une modification post-traductionnelle ?
Une modification chimique covalente réalisée pendant ou après la synthèse d'une protéine.
Quels rôles peuvent avoir les modifications post-traductionnelles ?
Elles assurent reconnaissance moléculaire, activation, ciblage, ancrage, régulation et adressage.
Quelles sont les principales modifications post-traductionnelles citées ?
Phosphorylation, glycosylation, ubiquitinylation, ponts disulfure, acétylation, ajout de lipides, méthylation, hydroxylation.
Qu'est-ce que la phosphorylation ?
L'estérification du groupement hydroxyle de sérine, thréonine ou tyrosine par un phosphate de l'ATP.
Que catalysent les kinases ?
Les kinases catalysent les phosphorylations.
Que catalysent les phosphatases ?
Les phosphatases catalysent les déphosphorylations.
Quel est l'effet fréquent des déphosphorylations sur la protéine ?
Elles ramènent fréquemment la protéine à son état initial.
Quelle est la fonction principale de la protéine Tau dans les axones ?
Elle stabilise les microtubules axonaux.
Quel rôle joue la protéine Tau dans le transport axonal ?
Elle participe au transport axonal antérograde et rétrograde.
Qu'impose la Tau déphosphorylée aux microtubules ?
Elle empêche leur dissociation.
Comment la Tau déphosphorylée influence-t-elle la polymérisation des microtubules ?
Elle favorise leur polymérisation.
Quel effet a la Tau phosphorylée sur les microtubules ?
Elle favorise leur dépolymérisation.
Qu'entraîne l'hyperphosphorylation de Tau dans la maladie d'Alzheimer ?
Elle déstabilise les microtubules.
Que provoque l'agrégation de Tau en filaments insolubles ?
Elle résulte de l'hyperphosphorylation de Tau.
Quelle est la conséquence de la dégénérescence neurofibrillaire liée aux agrégats de Tau ?
Elle contribue à la mort des neurones et à la perte de leur fonction.
Qu'est-ce que le repliement protéique ?
C'est le processus physique par lequel une chaîne polypeptidique adopte une structure tridimensionnelle fonctionnelle.
Que démontre l'expérience d'Anfinsen sur la ribonucléase ?
Une ribonucléase dénaturée retrouve spontanément sa structure et son activité après élimination des agents dénaturants.
Quels acides aminés favorisent les coudes bêta ?
La glycine et la proline favorisent les coudes bêta.
Quels acides aminés favorisent les hélices alpha ?
L'acide glutamique, la méthionine et l'alanine favorisent les hélices alpha.
Quel effet ont la glycine et la proline sur les hélices alpha et feuillets bêta ?
Elles déstabilisent généralement les hélices alpha et les feuillets bêta.
Pourquoi la prédiction de la structure tertiaire est-elle difficile ?
À cause du contexte complexe du repliement protéique.
Quel outil utilise l'intelligence artificielle pour prédire la structure protéique ?
AlphaFold utilise l'intelligence artificielle pour cette prédiction.
Qu'est-ce qu'une protéine métamorphique ?
Une protéine métamorphique peut adopter plusieurs conformations définies à partir d'une même structure primaire.
Quelle activité assure la conformation riche en hélices alpha de la lymphotactine ?
Elle assure l'activité chimiokine.
Quelle fonction permet la conformation riche en feuillets bêta de la lymphotactine ?
Elle permet l'interaction avec les glycosaminoglycanes.
Qu'est-ce qu'une protéine intrinsèquement non structurée ?
C'est une protéine avec des régions sans structure tridimensionnelle fixe qui se structurent lors d'interactions.
Quelle proportion des protéines eucaryotes possède une région non structurée de plus de 30 acides aminés ?
Environ 50 % des protéines eucaryotes.
Comment se déroule le repliement protéique ?
Il est coopératif et suit des intermédiaires de plus en plus stables dans un entonnoir énergétique.
Quelle est la cause des maladies à prions ?
L'accumulation de protéines mal repliées sans modification de leur séquence primaire.
Quelle différence structurale distingue PrPc de PrPsc ?
PrPc est riche en hélices alpha et sensible aux protéases, PrPsc est riche en feuillets bêta, résistante et insoluble.
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1. Quelle définition décrit correctement une protéine ?
2. Quelle proportion approximative du poids sec d’une cellule est représentée par les protéines ?
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