Quelles fonctions principales remplissent les protéines dans le vivant ?
Elles participent à la structure, au mouvement, à la signalisation, à la respiration et à la réplication de l’information génétique.
Quels rôles les protéines jouent-elles dans les tissus et le transport cellulaire ?
Elles assurent la structure des tissus et le transport de vésicules.
Quelle fonction musculaire est assurée par les protéines ?
Elles réalisent le travail musculaire.
Qu'est-ce qu'une chaîne peptidique ?
Une longue chaîne linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Dans quel sens se déroule la synthèse des protéines ?
Du terminal N vers le terminal C.
Quel rôle joue le GTP dans la synthèse protéique ?
Il est consommé par le ribosome pour assurer la translocation de l'ARNm.
Quelle est la répétition du squelette peptidique ?
N—Cα—CO—N—Cα—CO.
Que portent les chaînes latérales R sur le squelette peptidique ?
Elles sont greffées sur le squelette peptidique.
Quelle information contient la séquence primaire des acides aminés ?
Elle détermine le repliement et la forme tridimensionnelle de la protéine.
Quelle est la polarité et le moment dipolaire de l'eau ?
L'eau est polaire avec un moment dipolaire de 1,8 debye.
Quelle est la polarité et le moment dipolaire du CO2 gazeux ?
Le CO2 gazeux est apolaire avec un moment dipolaire nul.
Quelle proportion de poids l'eau représente-t-elle dans la plupart des organismes ?
L'eau représente plus de 70 % du poids.
Quel rôle joue l'eau dans le vivant en tant que solvant ?
L'eau est le solvant majeur du vivant.
En quelles espèces l'eau s'ionise-t-elle ?
L'eau s'ionise en H+ et OH−.
Comment les ions issus de l'ionisation de l'eau influencent-ils les biomolécules ?
Ils modulent les assemblages et influencent la structure des biomolécules.
Quelle est la formule de la force électrostatique entre deux charges ?
Quelle est l'énergie typique d'une liaison covalente ?
Environ 300 kJ·mol−1.
Quelle est l'énergie typique des interactions faibles ?
De l'ordre de 2 à 30 kJ·mol−1.
Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène ?
Une liaison entre groupements donneurs et accepteurs complémentaires.
De quoi dépend la force d'une liaison hydrogène ?
De la distance, de l'orientation et de l'environnement.
Quelle est l'énergie typique d'une liaison hydrogène ?
Environ 2 à 25 kJ·mol−1.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine?
La forme tridimensionnelle fonctionnelle obtenue par le repliement de la structure primaire.
Quelle est la disposition préférentielle des chaînes hydrophobes dans une protéine repliée?
Elles forment un cœur interne.
Où se trouvent les groupements polaires contenant oxygène ou azote dans une protéine repliée?
À la surface de la protéine.
Par quelles interactions la structure repliée d'une protéine est-elle stabilisée?
Par des interactions faibles entre les parties de la chaîne polypeptidique et avec son environnement.
Combien de résidus par tour comporte une hélice α type ?
Environ 3,6 résidus par tour.
Quel est le pas d'une hélice α type ?
5,4 Å.
Quelle est la translation entre deux acides aminés pontés dans une hélice α ?
1,5 Å.
Qu'est-ce qu'un feuillet β en structure secondaire ?
Une structure formée par des brins β stabilisés par des liaisons hydrogène.
Où se situent les chaînes latérales dans un feuillet β ?
De part et d’autre du feuillet.
Entre quels groupes s’établissent les liaisons hydrogène des structures secondaires ?
Entre les groupes C=O et N–H du squelette peptidique.
Qu'est-ce qu'un assemblage multimérique ?
Une nanomachine protéique formée de plusieurs chaînes polypeptidiques associées.
Quel exemple illustre une forme monomérique ?
La myoglobine.
Quel exemple illustre une forme multimérique ?
L'hémoglobine.
Quelle charge ont les protéines associées dans le ribosome ?
Elles sont basiques et chargées positivement.
Quelle caractéristique de la glycine facilite l'enchevêtrement des hélices dans le collagène ?
Sa petite taille peu encombrante.
Quel est le rôle des kinésines et dynéines sur les microtubules ?
Ce sont des moteurs moléculaires qui se déplacent sur eux.
Quelle source d'énergie utilisent kinésines et dynéines ?
L'ATP.
Que provoque la SDS-PAGE dénaturante sur les protéines ?
Elle leur donne une charge négative uniforme.
Sur quoi dépend principalement la distance de migration en SDS-PAGE ?
Sur la masse des protéines.
Qu'est-ce qu'une kinase en communication cellulaire ?
Une protéine permettant le transfert de groupements phosphoryle.
Quels lobes la structure cristallographique de la PKA présente-t-elle ?
Un lobe N et un lobe C.
Quels éléments la structure de la PKA comprend-elle en plus des lobes ?
Une boucle d’activation et un domaine catalytique conservé.
Quelles protéines interviennent dans la respiration et la structure ?
L’hémoglobine intervient dans la respiration et le collagène dans la structure.
Quelles protéines sont impliquées dans le mouvement ?
L’actine et la myosine sont impliquées dans le mouvement.
Quel est l'angle entre les liaisons H–O dans la molécule d'eau ?
L'angle est proche de 105°.
Quelle est la disposition angulaire des liaisons C=O dans le CO2 ?
Les liaisons C=O sont disposées selon un angle plat.
Quelle énergie correspond à l'agitation thermique à température ambiante ?
Environ 2,5 kJ·mol−1.
Quel est l'état de l'eau à température ambiante malgré l'agitation thermique ?
L'eau reste liquide.
Que décrit le diagramme de Ramachandran ?
Les angles caractéristiques des conformations régulières des chaînes polypeptidiques.
Quelle est la forme et la taille d'une hématie ?
Un disque biconcave d'environ 7 micromètres de diamètre et 2,5 micromètres d'épaisseur.
Combien d'hémoglobines tétramériques contient une hématie ?
Environ 280 millions.
De quoi est composé le récepteur ionotrope AMPA au glutamate ?
D'un tétramère membranaire de quatre chaînes protéiques avec des N-glycosylations.
Quels rôles joue la glycosylation sur les protéines ?
Elle stabilise le repliement, forme des oligomères, retient dans le réticulum et contrôle la qualité.
Combien de types de collagène existe-t-il environ ?
Environ 28 types.
Quel est l'effet du DTT et du bêta-mercaptoéthanol sur les ponts disulfure ?
Ils les réduisent.
Que permet d'identifier la réduction des ponts disulfure par DTT et bêta-mercaptoéthanol ?
Un état oligomérique covalent.
Quel motif contient le domaine catalytique conservé des kinases ?
Le motif DXXXXN.
Combien de résidus environ concerne le repliement canonique des kinases ?
Environ 250 résidus.
Teste tes connaissances avec un QCM de 25 questions sur Structure et fonctions des protéines.
1. Concernant les fonctions générales des protéines :
2. Parmi les associations entre protéines et fonctions biologiques, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
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