Fiche de révision : Structure et fonctions des protéines

📋 Plan du Cours

1. Rôles et synthèse des protéines
2. Structure et classification des acides aminés
3. Acides aminés essentiels et équilibre nutritionnel
4. Catabolisme et pathologies des acides aminés
5. Renouvellement et synthèse des protéines
6. Liaison peptidique et peptides
7. Structure et dénaturation des protéines
8. Rôles des protéines cellulaires
9. Pathologies liées aux protéines
10. Catalyse et site actif enzymatiques
11. Activité et inhibition enzymatiques
12. Isoenzymes et dosage clinique
13. Enzymopathies héréditaires

📖 1. Rôles et synthèse des protéines

📝 Points essentiels

• Les protéines assurent notamment les fonctions suivantes : la catalyse enzymatique, le transport de molécules et d’ions, la régulation d’autres protéines, la signalisation cellulaire, la motricité des cellules et de l’organisme, la défense immunitaire, le contrôle de la croissance et de la différenciation cellulaires

• Les acides aminés sont les unités de base des protéines, dont la séquence est déterminée par l’information portée par le gène correspondant.

• L’information d’un gène est transcrite en ARNm, puis l’ARNm est traduit en protéine grâce au code génétique qui relie la séquence nucléotidique aux acides aminés.

📖 2. Structure et classification des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Molécule organique dont le carbone alpha porte un groupe amine, un groupe carboxyle, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale variable R.

• Forme zwitterionique : Forme ionique dipolaire d’un acide aminé, qui porte simultanément une charge positive et une charge négative et dont la charge globale est neutre.

📝 Points essentiels

• La chaîne latérale R distingue les 20 acides aminés standards et détermine des propriétés telles que l’hydrophilie, l’hydrophobie ou la charge.

💡 Astuce mémo

Le motif amine-carboxyle est commun, tandis que la chaîne R distingue les acides aminés.

📖 3. Acides aminés essentiels et équilibre nutritionnel

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés essentiels : Ceux que l’organisme ne peut pas synthétiser et qui doivent donc être apportés par l’alimentation.

📝 Points essentiels

• Chez l’adulte, les neuf acides aminés essentiels sont la leucine, l’isoleucine, la valine, la thréonine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane, la lysine et l’histidine.

• Le pool d’acides aminés libres est alimenté par :

  • la digestion des protéines ingérées
  • la dégradation des protéines endogènes
  • la dégradation des glucides

• En cas de carence en acides aminés essentiels, l’organisme dégrade notamment ses protéines musculaires pour fournir les acides aminés nécessaires à la synthèse protéique, car il ne stocke pas les acides aminés.

📖 4. Catabolisme et pathologies des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Transamination : Transfert du groupe amine d’un acide aminé vers un acide alpha-cétonique, ce qui forme un nouvel acide aminé.
• Phénylcétonurie : Maladie génétique due à un défaut de dégradation de la phénylalanine, qui s’accumule dans le sang et devient toxique pour le système nerveux.

📝 Points essentiels

• Les acides aminés ne sont pas stockés dans l’organisme et les acides aminés non utilisés sont dégradés principalement dans le foie.

• La désamination oxydative, voie minoritaire, libère de l’ammoniac, qui est transporté sous forme non toxique par la glutamine, transformé dans le foie lors du cycle de l’urée, puis éliminé sous forme d’urée par le rein.

• La phénylcétonurie est due à une mutation du gène codant la phénylalanine hydroxylase, enzyme qui transforme la phénylalanine en tyrosine.

• L’albinisme peut résulter d’une mutation du gène codant la tyrosinase, enzyme qui participe à la synthèse de mélanine à partir de la tyrosine.

💡 Astuce mémo

Défaut de dégradation de la phénylalanine → accumulation toxique pour le système nerveux.

📖 5. Renouvellement et synthèse des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Turnover des protéines : Renouvellement continu résultant de la succession simultanée de leur synthèse et de leur dégradation.

📝 Points essentiels

📌 La masse protéique augmente lorsque la synthèse protéique dépasse la dégradation et diminue lorsque la dégradation dépasse la synthèse.

• La synthèse protéique comprend la transcription de la partie codante du gène en ARNm, puis la traduction de l’information de l’ARNm en protéine grâce au code génétique.

💡 Astuce mémo

ADN → ARNm → protéine

📖 6. Liaison peptidique et peptides

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Liaison covalente entre le carbone de la fonction carboxyle d’un acide aminé et l’azote de la fonction amine d’un autre acide aminé, formée avec élimination d’une molécule d’eau.
• Peptide : Enchaînement de 2 à 50 acides aminés liés par des liaisons peptidiques ; un dipeptide en contient 2 et un tripeptide en contient 3.

📖 7. Structure et dénaturation des protéines

📝 Points essentiels

• La structure d’une protéine conditionne son activité biologique et dépend de la nature des acides aminés qui la constituent.

• Les quatre niveaux d’organisation des protéines sont :

  • la structure primaire, séquence d’acides aminés déterminée par un gène
  • la structure secondaire, formée d’hélices alpha et de feuillets bêta
  • la structure tertiaire, repliement tridimensionnel de ces hélices et feuillets
  • la structure quaternaire, association et agencement de sous-unités

• La séquence primaire détermine l’agencement spatial de la protéine, notamment ses structures secondaire, tertiaire et quaternaire.

• L’activité biologique spécifique d’une protéine dépend de ses structures tertiaire et quaternaire.

• La dénaturation, favorisée par un milieu hostile et des modifications de température ou de pH, déplie partiellement ou totalement une protéine sans rompre ses liaisons peptidiques et peut lui faire perdre son activité.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire : de la séquence à l’association des sous-unités.

📖 8. Rôles des protéines cellulaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Immunoglobulines : Glycoprotéines du système immunitaire qui détectent et neutralisent les agents pathogènes en reconnaissant chacune un antigène spécifique.
• Collagène : La protéine la plus abondante, représentant un quart des protéines, et constitue un élément majeur de la peau et des os auquel il confère une résistance mécanique à l’étirement.

📝 Points essentiels

📌 Les protéines se répartissent en protéines fonctionnelles, qui interviennent dans les processus biochimiques, et protéines structurales, qui contribuent à l’architecture des tissus et des cellules.

• La contraction musculaire résulte de l’interaction entre l’actine et la myosine : leurs filaments glissent les uns sur les autres, raccourcissant le muscle et produisant un mouvement.

💡 Astuce mémo

Fonctionnelles : agissent dans les processus ; structurales : façonnent l’architecture.

📖 9. Pathologies liées aux protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Prion : Agent pathogène protéique dont la forme anormale résistante aux protéases s’accumule et provoque une dégénérescence du système nerveux central dans la maladie de Creutzfeldt-Jakob.

📝 Points essentiels

• La maladie d’Alzheimer affecte 5 % des personnes de plus de 65 ans et entraîne une perte progressive et irréversible des fonctions mentales, notamment de la mémoire.

📖 10. Catalyse et site actif enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Protéine ou ARN qui catalyse une réaction biochimique en accélérant sa vitesse pour répondre aux besoins de l’organisme face à une modification du milieu intérieur.

• Site actif : Région de l’enzyme qui reconnaît le substrat et catalyse la réaction enzymatique.

📝 Points essentiels

• Une enzyme donnée ne catalyse qu’une réaction chimique précise.

• Un catalyseur abaisse l’énergie d’activation nécessaire pour atteindre l’état de transition instable d’une réaction, facilitant ainsi celle-ci.

💡 Astuce mémo

Le substrat s’emboîte dans la cavité du site actif, comme une pièce dans son logement.

📖 11. Activité et inhibition enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Activité enzymatique : Vitesse de réaction mesurée par la quantité de substrat transformée par unité de temps.

📝 Points essentiels

• Une unité internationale (UI) correspond à la quantité d’enzyme nécessaire pour transformer 1 µmol de substrat par minute à 25 °C.

• L’activité enzymatique dépend :

  • de la température
  • du pH
  • de la concentration en substrat
  • de la concentration en enzyme
  • de la présence de cofacteurs

📌 Dans l’inhibition compétitive, l’inhibiteur ressemble au substrat et entre en compétition avec lui pour le site actif, tandis que dans l’inhibition non compétitive, l’inhibiteur se lie ailleurs sur l’enzyme et diminue son activité catalytique sans empêcher la fixation du substrat.

💡 Astuce mémo

Compétitive au site actif ; non compétitive ailleurs.

📖 12. Isoenzymes et dosage clinique

🔑 Notions clés & Définitions

• Isoenzymes : Enzymes codées par des gènes différents qui catalysent une même réaction biochimique.

📝 Points essentiels

• Une augmentation de l’activité enzymatique sanguine signale une altération ou une souffrance cellulaire.

• Comme chaque tissu possède un équipement enzymatique propre à ses fonctions, l’activité enzymatique augmentée dans le sérum peut aider à déterminer l’origine d’une lésion.

💡 Astuce mémo

Une lésion cellulaire libère des enzymes dans le sang → leur activité sérique augmente.

📖 13. Enzymopathies héréditaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzymopathie : Maladie héréditaire due à un déficit enzymatique.