★ À maîtriser
Compléments
Les résidus situés à l’intérieur des chaînes polypeptidiques sont majoritairement hydrophobes.
En 1951, Linus Pauling et Robert Corey ont proposé les modèles périodiques de l’hélice alpha et du feuillet plissé bêta.
1. Comment définit-on la structure secondaire d’une protéine ?
2. Quels sont les trois grands types de structures secondaires des protéines ?
3. Quelle interaction stabilise une protéine sans constituer une liaison covalente ?
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
L'organisation tridimensionnelle locale et régulière d'une chaîne polypeptidique.
Quels sont les trois grands types de structures secondaires ?
L'hélice alpha, le feuillet bêta et les brins ou boucles.
Quelle est la nature majoritaire des résidus à l'intérieur des chaînes polypeptidiques ?
Ils sont majoritairement hydrophobes.
En quelle année Linus Pauling et Robert Corey ont-ils proposé les modèles de l'hélice alpha et du feuillet bêta ?
En 1951.
Quelles liaisons stabilisent les structures protéiques ?
Les liaisons ioniques, hydrogène, ponts disulfure, coordination et interactions hydrophobes.
Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène ?
Une interaction entre un hydrogène et un atome électronégatif comme O, N ou F.
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