QCM : Synthèse et traduction des protéines (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Lors du chargement d’un ARNt, quelles étapes une aminoacyl-ARNt synthétase réalise-t-elle ?

Elle fixe d’abord l’acide aminé au codon de l’ARNm, puis le transfère sur l’anticodon de l’ARNt en libérant l’ATP.
Elle transfère l’acide aminé sur le 5’OH de l’ARNt, puis l’active avec l’ATP en libérant du phosphate.
Elle lie l’acide aminé à l’ARNt avec le GTP, puis active le complexe en ajoutant une molécule d’AMP.
Elle active l’acide aminé avec l’AMP grâce à l’ATP, puis le transfère sur le 3’OH de l’ARNt en libérant l’AMP.

Elle active l’acide aminé avec l’AMP grâce à l’ATP, puis le transfère sur le 3’OH de l’ARNt en libérant l’AMP.

Explication

La synthétase active d’abord l’acide aminé avec l’AMP issu de l’ATP, puis le transfère sur le 3’OH de l’ARNt en expulsant l’AMP. L’option évoquant le 5’OH inverse le site de fixation indiqué pour l’ARNt.

2. Comment les aminoacyl-ARNt synthétases contribuent-elles à la fidélité du couplage entre acides aminés et ARNt ?

Elles reconnaissent l’anticodon et disposent d’un site d’édition qui élimine les acides aminés incorrects.
Elles reconnaissent l’anticodon et disposent d’un site de fixation qui conserve les acides aminés incorrects.
Elles reconnaissent le ribosome et disposent d’un site d’édition qui élimine les ARNt incorrects.
Elles reconnaissent le codon de l’ARNm et disposent d’un site d’édition qui élimine les nucléotides incorrects.

Elles reconnaissent l’anticodon et disposent d’un site d’édition qui élimine les acides aminés incorrects.

Explication

La reconnaissance de l’anticodon et le site d’édition permettent à ces enzymes d’assurer la spécificité du couplage et d’éliminer les acides aminés erronés. L’option qui leur attribue la reconnaissance du codon de l’ARNm confond le codon avec l’anticodon de l’ARNt.

3. Dans quel sens un ribosome lit-il les trois nucléotides d’un codon de l’ARNm ?

Dans le sens 5’ vers 3’.
Dans le sens 3’ vers 5’.
En alternant entre les deux sens.
Du milieu vers les deux extrémités.

Dans le sens 5’ vers 3’.

Explication

Un codon est une combinaison de trois nucléotides de l’ARNm lue dans le sens 5’ vers 3’. Le sens 3’ vers 5’ inverse l’orientation de lecture du codon.

4. Pourquoi le code génétique est-il à la fois dégénéré et non ambigu ?

Plusieurs codons peuvent désigner plusieurs acides aminés, mais chaque acide aminé en désigne un seul.
Chaque codon peut désigner plusieurs acides aminés, et plusieurs acides aminés partagent le même codon.
Plusieurs codons peuvent désigner le même acide aminé, mais chaque codon en désigne un seul.
Chaque acide aminé correspond à un seul codon, mais chaque codon peut désigner plusieurs acides aminés.

Plusieurs codons peuvent désigner le même acide aminé, mais chaque codon en désigne un seul.

Explication

La dégénérescence signifie que plusieurs codons peuvent coder le même acide aminé, tandis que la non-ambiguïté signifie qu’un codon ne spécifie qu’un seul acide aminé. L’idée qu’un codon puisse désigner plusieurs acides aminés contredit la non-ambiguïté.

5. Qu’est-ce que la peptidyl-transférase ribosomique ?

Un ribozyme de la grande sous-unité qui catalyse la formation des liaisons peptidiques
Une protéine de régulation qui stabilise l’ARNm du récepteur de la transferrine
Une protéine de liaison à l’ARNm qui favorise sa circularisation
Un facteur d’initiation qui charge la méthionine sur l’ARNt initiateur

Un ribozyme de la grande sous-unité qui catalyse la formation des liaisons peptidiques

Explication

La peptidyl-transférase est portée par la grande sous-unité et son activité catalytique est assurée par l’ARNr, ce qui en fait un ribozyme. Le facteur d’initiation eIF2 participe à l’assemblage initial, mais ne catalyse pas la liaison peptidique.

6. De combien de nucléotides la grande sous-unité ribosomique avance-t-elle lors de chaque translocation pendant l’élongation ?

De quatre nucléotides
D’un nucléotide
De trois nucléotides
De deux nucléotides

De trois nucléotides

Explication

La grande sous-unité avance de trois nucléotides, ce qui correspond au déplacement d’un codon sur l’ARNm. Un déplacement de deux nucléotides décalerait le cadre de lecture plutôt que d’effectuer la translocation décrite.

7. Quel est le rôle des molécules inhibitrices de la traduction qui se fixent aux ribosomes ou aux sites d’accueil des ARNt ?

Ajouter une étiquette à la protéine pour diriger sa dégradation
Accélérer la libération de la chaîne polypeptidique au codon stop
Bloquer la synthèse protéique en perturbant le fonctionnement du ribosome
Remplacer un ARNm endommagé afin de libérer le ribosome bloqué

Bloquer la synthèse protéique en perturbant le fonctionnement du ribosome

Explication

Ces molécules entravent la traduction en se fixant aux sous-unités ribosomiques ou aux sites d’accueil et de déplacement des ARNt. Le remplacement d’un ARNm défectueux et l’ajout d’une étiquette relèvent du mécanisme de sauvetage par le tmRNA, et non des inhibiteurs.

8. En quoi le sauvetage par le tmRNA diffère-t-il de la terminaison normale déclenchée par un codon stop ?

Le tmRNA dégrade l’ARNm intact et ajoute une étiquette d’acides aminés variés à la chaîne.
Le tmRNA se fixe au codon stop et libère directement la chaîne sans modifier l’ARNm.
Le tmRNA remplace l’ARNm endommagé et ajoute une étiquette de 11 alanines avant un codon stop.
Le tmRNA dissocie les sous-unités ribosomiques avant que la chaîne polypeptidique soit libérée.

Le tmRNA remplace l’ARNm endommagé et ajoute une étiquette de 11 alanines avant un codon stop.

Explication

En l’absence de codon stop, le tmRNA prend le relais de l’ARNm endommagé et permet l’ajout d’une étiquette de 11 alanines suivie d’un codon stop. À la terminaison normale, un facteur de relargage reconnaît le codon stop et libère la chaîne sans effectuer ce remplacement ni ajouter cette étiquette.

9. Pourquoi la traduction bactérienne constitue-t-elle une cible efficace pour certains antibiotiques ?

Son inhibition empêche la réplication de l’ADN et interrompt la division bactérienne.
Son inhibition bloque la synthèse protéique et freine la croissance bactérienne.
Son inhibition perturbe la formation de la membrane et empêche l’absorption des nutriments.
Son inhibition accélère la dégradation des ARN et réduit la production d’énergie bactérienne.

Son inhibition bloque la synthèse protéique et freine la croissance bactérienne.

Explication

Bloquer la traduction empêche les bactéries de produire les protéines nécessaires à leur croissance. Les antibiotiques décrits agissent sur la synthèse protéique, et non directement sur la réplication de l’ADN.

10. Une protéine nouvellement synthétisée expose des zones hydrophobes et n’acquiert pas spontanément sa forme fonctionnelle. Quelle intervention favorise directement son repliement correct ?

La placer dans un autophagosome afin que les hydrolases acides réorganisent sa structure
La faire assister par une chaperonne, comme HSP70, dont le cycle de repliement consomme de l’ATP
La diriger vers le protéasome afin que celui-ci lui fournisse une structure tridimensionnelle stable
La fixer à une calpastatine pour que le calcium masque ses zones hydrophobes

La faire assister par une chaperonne, comme HSP70, dont le cycle de repliement consomme de l’ATP

Explication

Les chaperonnes assistent le repliement des protéines, et HSP70 se fixe notamment aux chaînes en cours de synthèse en utilisant de l’ATP. Le protéasome, contrairement à une chaperonne, dégrade les protéines que le repliement assisté ne parvient pas à corriger.

11. Quelle caractéristique distingue la maladie de Creutzfeldt-Jakob de plusieurs maladies neurodégénératives associées à l’agrégation de protéines ?

Les protéines insuffisamment repliées sont reconnues par les chaperonnes et orientées vers le protéasome.
Les protéines neuronales changent spontanément de conformation et s’assemblent en plaques amyloïdes résistantes aux protéases.
Le mauvais repliement peut être induit par une protéine prion et rendre la maladie transmissible entre individus.
Les protéines mal repliées exposent des zones hydrophobes, ce qui favorise leur agrégation dans le cytosol polaire.

Le mauvais repliement peut être induit par une protéine prion et rendre la maladie transmissible entre individus.

Explication

Dans la maladie de Creutzfeldt-Jakob, une protéine prion mal repliée peut induire le changement de conformation et être transmise d’un individu à l’autre. La formation de plaques amyloïdes par changement spontané de conformation caractérise plutôt les maladies d’Alzheimer, de Parkinson et de Huntington.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 10 flashcards sur Synthèse et traduction des protéines.

Où l’ARNm eucaryote est-il généralement traduit après sa transcription ?

Dans le cytosol.

Combien de nucléotides compte un ARN de transfert ?

De 75 à 95 nucléotides.

Quelle correspondance le code génétique établit-il ?

Entre la séquence de l’ARNm et celle du polypeptide néosynthétisé.

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