Enzyme — définition ?
Protéine catalysant une réaction spécifique.
Spécificité enzymatique — rôle ?
Reconnaissance précise du substrat par le site actif.
Structure des enzymes — composantes ?
Primaires, secondaires, tertiaires, quaternaires.
Substrats — rôle ?
Molécule transformée lors de la réaction enzymatique.
Ligands — définition ?
Molécules se liant spécifiquement aux protéines.
Cofacteurs — rôle ?
Indispensables à l’activité enzymatique.
Coenzymes — type ?
Cofacteurs organiques, souvent dérivés de vitamines.
Classification EC — principe ?
Système à 4 chiffres pour classer les enzymes.
Isoenzymes — utilité ?
Marqueurs pour diagnostiquer des localisations tissulaires.
Phases de la cinétique — noms ?
Pré-stationnaire, stationnaire, post-stationnaire.
Michaelis-Menten — formule ?
v0 = Vmax*[S]/(Km + [S]).
Lineweaver-Burk — représentation ?
Inverse de v0 en fonction de l’inverse de [S].
Eadie-Hofstee — avantage ?
Moins sensible aux erreurs expérimentales.
Kinetique allostérique — caractéristique ?
Courbe sigmoïde, coopération entre sous-unités.
Température — effet ?
Augmente jusqu’à un maximum, puis dénature l’enzyme.
pH optimal — importance ?
Conformation favorable du site actif.
Activateurs — rôle ?
Augmentent l’activité enzymatique.
Inhibiteurs compétitifs — effet ?
Augmentent Km, Vmax inchangé.
Inhibiteurs incompétitifs — effet ?
Diminution Km et Vmax.
Activité enzymatique — unité ?
UI : 1 μmol de substrat transformé par minute.
Dosage enzymatique — méthode ?
Point final ou cinétique, selon le contexte.
Pyruvate — transformation ?
Vers acétyl-CoA ou lactate selon l’oxygène.
LDH — rôle ?
Convertit pyruvate en lactate, régénère NAD+.
NAD — importance ?
Transporteur d’électrons dans le métabolisme.
Teste tes connaissances avec un QCM de 12 questions sur Introduction à la cinétique enzymatique.
1. Quel est le rôle principal d'une enzyme dans le métabolisme ?
2. Quel est le rôle principal des coenzymes dans l'activité enzymatique ?
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