Principes fondamentaux des enzymes

📋 Plan du Cours

1. Propriétés des enzymes
2. Mode d’action enzymatique
3. Spécificité enzymatique
4. Cinétique enzymatique
5. Génétique des enzymes
6. Vitesse de réaction
7. Site actif enzyme
8. Substrat et produit
9. Catalyseur et biocatalyseur

📖 1. Propriétés des enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Macromolécule protéique qui catalyse (accélère) une réaction chimique spécifique sans être modifiée durablement. Elle possède un site actif permettant la reconnaissance du substrat.
• Substrat : Molécule sur laquelle agit une enzyme, transformée en produit lors de la réaction enzymatique. La liaison entre enzyme et substrat est transitoire.
• Site actif : Partie de l’enzyme comprenant le site de reconnaissance (liaison avec le substrat) et le site catalytique (réalisation de la réaction). La complémentarité de forme est essentielle pour la spécificité.
• Spécificité enzymatique : Capacité d’une enzyme à agir uniquement sur un ou quelques substrats précis, liée à la configuration spatiale du site actif. Elle se divise en spécificité de substrat et d’action.
• Vitesse de réaction enzymatique : Quantité de substrat transformée ou de produit formé par unité de temps. Elle dépend de la concentration en enzyme et en substrat, et atteint un plateau (Vmax) en saturation.
• Effet de la température et du pH : Les enzymes ont une température optimale (souvent 37°C) et un pH optimal (souvent pH 7). La chaleur excessive…