Protéines — rôle principal ?
Fonctions structurales, catalytiques, de reconnaissance, transport, signalisation, mouvement.
Liaison peptidique — configuration ?
Plan, rigide, majoritairement trans.
Liaison isopeptidique — exemple ?
Gly–Lys, entre chaînes latérales.
Hydrolyse acide — conditions ?
HCl 6 M, 100–120°C, 24 h.
Hydrolyse basique — conditions ?
NaOH 6 M, 100°C, 4–8 h.
Hélice alpha — polarité ?
Polaires à l’extérieur, résidus hydrophobes à l’intérieur.
Feuillet beta — types ?
Parallèle et antiparallèle, stabilisés par liaisons H.
Boucles — rôle ?
Relient éléments de structure secondaire, souvent en surface.
Liaisons ioniques — rôle en tertiaire ?
Stabilisent la structure par interactions électrostatiques.
Ponts disulfures — localisation ?
Entre cystéines, stabilisent la structure tertiaire.
Effet hydrophobe — principe ?
Réduction du contact des régions non polaires avec l’eau.
Absorbance — loi ?
A = ε·l·C, relation de Beer-Lambert.
Étalonnage BSA — objectif ?
Convertir signal en concentration protéique.
Liaison cis vs trans — différence ?
Cis encombrée, trans plus stable, majorité trans.
Hydrolyse acide — AA dégradés ?
Gln→Glu, Asn→Asp, dégrade Trp.
Carboxypeptidase A — coupe ?
C-terminal sauf Pro, Arg, Lys (Pron, Argn, Lysn).
Carboxypeptidase B — coupe ?
C-terminal si dernier AA Arg ou Lys.
Structure secondaire — stabilisation ?
Liaisons hydrogène entre NH et CO.
Feuillet β — orientation ?
Parallèle ou antiparallèle, stabilisation par liaisons H.
Solvatation — phénomène ?
Interactions eau–résidus polaires et chargés.
Effet hydrophobe — conséquence ?
Minimiser contact avec l’eau, stabiliser le repliement.
Dénaturation — cause ?
Désorganisation par urée, SDS, chaleur, sans rupture peptidique.
SDS-PAGE — principe ?
Séparation selon log(MM), dénaturation, charge négative.
Relation log(MM) — dans SDS-PAGE ?
Proportionnelle à la distance de migration.
Teste tes connaissances avec un QCM de 12 questions sur Structure et Fonction des Protéines.
1. Quelle fonction biologique est assurée par des protéines du système immunitaire qui reconnaissent des antigènes et participent à la défense de l’organisme ?
2. Quelle configuration de la liaison peptidique est la plus fréquente parce qu’elle réduit l’encombrement stérique entre les chaînes latérales ?
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