Combien d’acides aminés courants existe-t-il ?
Il en existe 20.
Quels acides aminés sont non polaires et hydrophobes ?
La glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane et la proline.
Quels acides aminés sont polaires et hydrophiles ?
La sérine, la tyrosine, la thréonine, l’asparagine, la cystéine et la glutamine.
Quels acides aminés sont chargés acides ?
L’aspartate et le glutamate.
Que libère le groupement carboxyle en milieu basique ?
Un proton.
Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un acide aminé ?
Le pH auquel sa charge globale est nulle.
Quelle formule donne le pHi d’un acide aminé à chaîne R non ionisable ?
Quelle formule donne le pHi d’un acide aminé à chaîne latérale acide ?
Vers quel pôle migre un acide aminé négatif en électrophorèse ?
Vers le pôle positif.
Quels sont les deux rôles biologiques des acides aminés ?
Ils constituent les protéines et peuvent exercer une activité biologique propre.
Quel enzyme transforme le glutamate en GABA par décarboxylation ?
La glutamic acid decarboxylase (GAD).
Quel est le rôle principal du GABA dans le système nerveux central ?
C’est le principal inhibiteur du système nerveux central.
Quel acide aminé est le précurseur de l’histamine ?
L’histidine.
Quel type de liaison relie les acides aminés dans un peptide ?
Une liaison amide.
Comment se forme la liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par condensation.
Comment nomme-t-on une chaîne de moins de 20 résidus ?
Un oligopeptide.
Comment nomme-t-on une chaîne de plus de 20 résidus ?
Un polypeptide.
Comment déterminer la charge d’un peptide à un pH donné ?
Identifier ses acides aminés ionisables et comparer le pH aux pKa de leurs groupes ionisables.
Après quel résidu le bromure de cyanogène clive-t-il un peptide ?
Après la méthionine.
Après quels résidus la trypsine clive-t-elle un peptide ?
Après Lys ou Arg.
Quel résidu suivant bloque le clivage de la trypsine après Lys ou Arg ?
La proline.
Après quels résidus la chymotrypsine clive-t-elle un peptide ?
Après Phe, Tyr ou Trp.
Comment la carte peptidique massique identifie-t-elle une protéine ?
En mesurant par spectrométrie de masse les masses exactes de ses peptides issus d’une digestion trypsique.
Combien d’acides aminés compte le peptide signal ?
De 16 à 30 acides aminés.
Où se situe le peptide signal dans une protéine ?
À l’extrémité N-terminale.
Quelles protéines le peptide signal adresse-t-il ?
Les protéines résidentes du réticulum endoplasmique, du Golgi ou des endosomes, les protéines sécrétées et celles insérées dans les membranes cellulaires.
Quelle enzyme clive le peptide signal lors de la maturation de l’insuline ?
La SPase.
Quelle enzyme clive le peptide C lors de la maturation de l’insuline ?
PC1.
Quelle enzyme assure la maturation finale de la chaîne B de l’insuline ?
La CPE.
Comment la protéolyse partielle active-t-elle certaines protéines ?
Elle hydrolyse des liaisons peptidiques spécifiques d’un précurseur inactif.
Quels exemples de peptides biologiquement actifs sont des hormones ?
L’insuline, le glucagon, la LH et la FSH.
Quelle est la masse moléculaire moyenne des acides aminés ?
110 Da.
À quelle longueur d’onde absorbent la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane ?
À 280 nm.
Quelle enzyme peut hydroxyliser la proline ?
La proline hydroxylase.
Quelle relation exprime la loi de Henderson-Hasselbalch ?
En électrophorèse, quelle électrode attire les acides aminés acides ?
L’anode positive.
Quelles substances modulent la signalisation du GABA ?
Les benzodiazépines, les barbituriques, l’alcool et les antiépileptiques.
Dans quelles réactions l’histamine est-elle impliquée ?
Les allergies, l’anaphylaxie, l’urticaire et l’inflammation.
De quelles hormones la tyrosine est-elle un précurseur ?
Des hormones thyroïdiennes.
Quelle est la géométrie de la liaison peptidique ?
Elle est rigide et plane.
Quel effet la liaison peptidique a-t-elle sur la rotation des angles et ?
Elle limite leur rotation.
Où se trouvent les chaînes latérales R dans un peptide ?
À l’extérieur.
Comment nomme-t-on les deux extrémités d’un peptide ?
Les extrémités N-terminale et C-terminale.
Quels pKa caractérisent les groupes ionisables de Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu ?
COOH/COO⁻ : 2,4 ; NH₃⁺/NH₂ : 9,2 ; OH/O⁻ : 10,1.
Quelle est la charge de Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu à pH 7 ?
Sa charge est nulle.
Quel est le point isoélectrique de Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu ?
5,8, soit la moyenne de 2,4 et 9,2.
Avant quel résidu l’acide 2-nitro-5-thiocyanobenzoïque clive-t-il un peptide ?
Avant la cystéine.
Après quel motif l’hydroxylamine clive-t-elle un peptide ?
Après le motif Asn-Gly.
Depuis quelle extrémité les amino-exopeptidases clivent-elles les peptides ?
Depuis l’extrémité N-terminale.
Depuis quelle extrémité les carboxy-exopeptidases clivent-elles les peptides ?
Depuis l’extrémité C-terminale.
Quel rapport les spectromètres de masse mesurent-ils pour les peptides ionisés ?
Le rapport masse/charge (m/z).
Que produit la protéolyse en cascade lors de la coagulation ?
Elle active les facteurs de coagulation et transforme le fibrinogène en fibrine soluble puis insoluble.
De quel acide aminé la dopamine est-elle dérivée ?
De la tyrosine.
De quel acide aminé la sérotonine est-elle dérivée ?
Du tryptophane.
Combien d’acides aminés compte l’ocytocine ?
Neuf acides aminés.
Quels récepteurs les endorphines activent-elles ?
Les récepteurs opiacés.
Quel effet analgésique les endorphines produisent-elles ?
Elles soulagent la douleur.
Qu’est-ce que la bradykinine ?
Un nonapeptide qui provoque une forte vasodilatation et augmente la perméabilité vasculaire.
Que bloquent les inhibiteurs de l’enzyme de conversion de l’angiotensine concernant la bradykinine ?
Sa dégradation.
Quels groupements l’acide α-aminé porte-t-il sur son carbone α ?
Un groupement amine et un groupement carboxylique.
Pourquoi les acides aminés essentiels doivent-ils être apportés par l’alimentation ?
Ils ne sont pas synthétisés de novo par l’organisme.
Quels neurotransmetteurs peuvent être précurseurs des acides aminés ?
Le GABA.
Quel rôle énergétique les acides aminés peuvent-ils remplir ?
Ils peuvent servir de substrats énergétiques.
Teste tes connaissances avec un QCM de 18 questions sur Acides aminés et peptides.
1. Parmi les propositions suivantes concernant les familles d’acides aminés, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
2. Lors de modifications de résidus dans une protéine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :
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