QCM : Acides aminés et peptides (18 questions)

Explication

La sérine, la tyrosine, la thréonine, l’asparagine, la cystéine et la glutamine sont polaires et hydrophiles. L’aspartate et le glutamate sont chargés acides, tandis que lysine, arginine et histidine sont basiques. Les trois acides aminés aromatiques cités absorbent à 280 nm.

Explication

L’oxydation de deux cystéines forme un pont disulfure covalent qui stabilise les protéines. La proline hydroxylase peut produire de l’hydroxyproline, présente dans les collagènes. La phosphorylation concerne sérine, thréonine et tyrosine ; la réduction n’est pas à l’origine du pont disulfure, et l’hydroxylase visée agit sur la proline.

Explication

Avec une chaîne R non ionisable, le pHi vaut $\frac{1}{2}(pK_A+pK_B)$. Pour une chaîne R acide, il correspond à la moyenne des deux pK encadrant la forme non chargée, soit $\frac{1}{2}(pK_A+pK_R)$ ; pour le glutamate, le résultat indiqué est 3,25. Le pHi est le pH auquel la charge globale de l’acide aminé est nulle, et non positive.

Explication

L’histidine est le précurseur de l’histamine par décarboxylation, et l’histamine est une amine vasoactive impliquée dans les allergies et l’urticaire. La réaction n’est pas une transamination; l’anaphylaxie est également concernée, et l’histidine précurseur indiquée est celle de l’histamine, non de la sérotonine.

Explication

Au-delà de 50 résidus, la chaîne est classée comme une protéine ; ses extrémités sont nommées N-terminale et C-terminale. Un peptide de 55 résidus n’est donc pas un oligopeptide, et le seuil supérieur à 50 définit ici les protéines, non les polypeptides.

Explication

Dans cet exemple, la charge globale est nulle à pH 7 et le point isoélectrique vaut 5,8, calculé comme la moyenne de 2,4 et 9,2. Le pKa du groupe carboxyle est 2,4 et celui du groupe amine est 9,2 ; les valeurs 9,2 et 10,1 ne correspondent donc pas à ces groupes respectifs.

Explication

Le bromure de cyanogène clive après la méthionine, tandis que l’acide 2-nitro-5-thiocyanobenzoïque clive avant la cystéine. Les coupures inversées ou l’attribution du clivage après la cystéine au bromure de cyanogène ne correspondent pas à ces spécificités.

Explication

L’hydroxylamine clive après le motif Asn-Gly, et non après Asn-Ala. L’amino-exopeptidase agit depuis l’extrémité N-terminale, tandis que la carboxy-exopeptidase agit depuis l’extrémité C-terminale. La trypsine ne clive pas après une lysine lorsqu’elle est suivie d’une proline.

Explication

La trypsine clive après Arg lorsque celui-ci est suivi d’Ala, mais le résidu Pro bloque le clivage après Lys. La chymotrypsine clive après Tyr et Trp dans les deux motifs indiqués, tandis que Pro empêche le clivage après Phe.

Explication

Un peptide signal compte 16 à 30 acides aminés et se situe à l’extrémité N-terminale ; 22 résidus correspondent donc à ces caractéristiques. Il peut adresser la protéine vers une sécrétion hors de la cellule, et non se situer à l’extrémité C-terminale.

Explication

La maturation comprend le clivage N-terminal du peptide signal par la SPase, la formation de trois ponts disulfures, le clivage du peptide C par PC1 et la maturation finale de la chaîne B par CPE. La SPase ne clive pas le peptide C : cette étape relève de PC1.

Explication

La protéolyse partielle active certaines protéines en hydrolysant des liaisons peptidiques spécifiques d’un précurseur inactif. Elle ne repose ni sur la formation de liaisons ni sur une hydrolyse dépourvue de spécificité, et son effet est l’activation plutôt que la synthèse d’un précurseur inactif.

Explication

La protéolyse active en cascade les facteurs de coagulation, et la transformation du fibrinogène passe par une fibrine soluble avant la fibrine insoluble. L’ordre des deux formes de fibrine est inversé dans une proposition, tandis que les autres inversions attribuent à la protéolyse une inactivation des facteurs ou une transformation de la fibrine en fibrinogène.

Explication

L’activité physique intense peut stimuler la sécrétion hypophysaire d’endorphines, qui agissent sur les récepteurs opiacés et peuvent avoir des effets analgésiques et euphorisants. La bradykinine augmente la perméabilité vasculaire et contribue à l’inflammation; les inhibiteurs de l’enzyme de conversion bloquent sa dégradation, ce qui aide à réduire la pression artérielle. La proposition qui leur attribue une dégradation accrue de la bradykinine inverse leur mécanisme.

Explication

Les peptides antimicrobiens comptent de 12 à 50 acides aminés et contiennent des résidus Arg/Lys chargés positivement; 30 résidus respecte donc le critère de longueur. Le glutathion est bien le γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine, présent sous les formes réduite GSH et oxydée GSSG. Les cellules productrices citées sont notamment les polynucléaires, les macrophages, les cellules épithéliales et les glandes sous-muqueuses; le seuil hydrophobe est supérieur à 50 %.

Explication

Le carbone α porte les groupements amine et carboxylique, tandis que la chaîne R différencie les acides aminés. La proline constitue l’exception avec un groupement amine secondaire ; le carboxyle n’est pas porté par R et l’amine est généralement primaire.

Explication

L’histidine est essentielle chez l’enfant et l’adulte, et les acides aminés essentiels ne sont pas synthétisés de novo. L’arginine est conditionnellement essentielle, notamment pendant la croissance, plutôt qu’essentielle chez l’adulte dans les mêmes conditions.

Explication

La créatine, la citrulline et l’ornithine sont des intermédiaires métaboliques, et l’aspartate ainsi que la glutamine participent à la production de nucléotides. Les catécholamines sont des hormones et le GABA un neurotransmetteur, tandis que le NAD est un coenzyme ; les acides aminés peuvent également fournir des substrats énergétiques.