Flashcards : Enzymologie et régulation enzymatique (88 cartes)

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

Quel effet une élévation de température peut-elle avoir sur la structure d’une enzyme ?

Quelle conséquence la dénaturation thermique peut-elle avoir sur l’activité enzymatique ?

Quelle est la température optimale de la Taq polymérase ?

À quelle concentration les enzymes agissent-elles, et que leur arrive-t-il en fin de réaction ?

Quels sucres la glucokinase et l’hexokinase peuvent-elles phosphoryler ?

Quel effet la spécificité enzymatique a-t-elle sur la formation de sous-produits ?

Sur quels deux aspects porte la spécificité enzymatique ?

Quelles formes prennent les coenzymes d’oxydoréduction ?

Que désignent les quatre chiffres d’un code EC ?

Qu’est-ce que l’état de transition d’une réaction ?

Que représente l’énergie libre d’activation ?

Comment un catalyseur accélère-t-il une réaction ?

Que peut accélérer une enzyme ?

Que produit la fixation d’un substrat à une enzyme ?

Que trace la représentation de Michaelis-Menten en fonction de la concentration en substrat ?

Quand la vitesse maximale Vmax est-elle atteinte ?

À quelle concentration en substrat la vitesse initiale atteint-elle la moitié de Vmax ?

Quelles variables sont tracées dans la représentation de Lineweaver-Burk ?

Que vaut la pente de la droite de Lineweaver-Burk ?

Quelles propriétés caractérisent les enzymes allostériques ?

Quelle forme de cinétique caractérise les enzymes allostériques ?

À quelle vitesse correspond $K_{0,5}$ pour une enzyme allostérique ?

Quel état des enzymes allostériques possède une forte affinité pour le substrat ?

En inhibition compétitive, où se lient le substrat et l’inhibiteur ?

En inhibition compétitive, que devient le $K_m$ apparent ?

Quel métal le captopril chélate-t-il au site actif de l’ACE ?

Quelle conversion le captopril bloque-t-il en inhibant l’ACE ?

En quoi le site de fixation de l’inhibiteur diffère-t-il du site du substrat en inhibition non compétitive ?

Quels complexes peuvent se former en inhibition non compétitive ?

Quelle formule donne la vitesse maximale apparente en inhibition non compétitive ?

Quel effet l’inhibition non compétitive a-t-elle sur $V_{\max}$ ?

Quelle enzyme le lithium inhibe-t-il, et pour quel trouble est-il utilisé ?

Quel est le mode d’inhibition de la cyclooxygénase par l’aspirine ?

Quelle biosynthèse l’aspirine inhibe-t-elle irréversiblement ?

Où le captopril se fixe-t-il sur l’ACE ?

Quel effet l’ACE exerce-t-elle sur la pression artérielle via l’angiotensine II ?

Quelle conversion l’ACE catalyse-t-elle ?

Quel résidu l’aspirine acétyle-t-elle irréversiblement dans le site actif de la COX-2 ?

Que stocke la glycogénogenèse sous forme de glycogène ?

Quelle enzyme est clé dans la glycogénogenèse ?

Quels hormones activent la glycogénolyse en cas d’hypoglycémie ?

Quelle hormone favorise la glycogénogenèse en cas d’hyperglycémie ?

Quel état un activateur allostérique favorise-t-il ?

Comment un activateur allostérique déplace-t-il la courbe ?

Quel effet un activateur allostérique exerce-t-il sur l’affinité pour le substrat ?

Quel état un inhibiteur allostérique favorise-t-il ?

Comment un inhibiteur allostérique déplace-t-il la courbe ?

Quel effet un inhibiteur allostérique exerce-t-il sur l’affinité pour le substrat ?

Quel métabolite active la pyruvate kinase ?

Qu’est-ce qu’une proenzyme ?

Quelle est la première étape de l’activation des procaspases ?

Que forment les sous-unités après le clivage du prodomaine des procaspases ?

Qu’active ensuite une caspase active lors de l’activation en cascade ?

De quoi dépend la température optimale d’activité d’une enzyme ?

Quelle partie de l’enzyme constitue l’apoenzyme dans ce cours ?

Quel type de réaction les oxydoréductases catalysent-elles uniquement ?

Quel cofacteur l’alcool déshydrogénase réduit-elle en oxydant un alcool ?

En quelle année les translocases ont-elles été ajoutées comme septième classe enzymatique ?

Quelle classe EC correspond aux oxydoréductases ?

Que signifie un ΔG négatif pour une réaction spontanée ?

Quelle est la formule de la constante de dissociation du complexe ES ?

Quelle est la réversibilité des étapes du mécanisme enzymatique décrit ?

Pourquoi la représentation de Michaelis-Menten peut-elle sous-estimer Vmax et Km ?

Pourquoi Lineweaver-Burk est-elle moins adaptée aux faibles concentrations en substrat ?

Quelle relation linéaire la représentation d’Eadie-Hofstee utilise-t-elle ?

Combien de sous-unités possède la phosphofructokinase 1 présentée dans le cours ?

Entre quelles conformations s’effectue la transition allostérique ?

Qui a proposé le modèle MWC, et en quelle année ?

Quelle est la définition de la constante d’inhibition $K_I$ ?

Quel inhibiteur compétitif de l’ACE est présent dans le venin de certaines vipères ?

À partir de quelle formule le captopril a-t-il été synthétisé ?

Combien d’acides aminés composent l’angiotensine I inactive ?

Quelle formule le document donne-t-il pour $K_m'$ en inhibition non compétitive ?

Quelle conversion l’IMPase catalyse-t-elle ?

Comment le lithium agit-il sur la concentration d’inositol 1-phosphate chez les patients bipolaires ?

Quel médicament inhibe l’IMPase dans le traitement de la bipolarité ?

Quel est le nom chimique de l’aspirine ?

Quel produit central la COX-2 forme-t-elle à partir de l’acide arachidonique ?

Quelle enzyme transforme la PGH₂ en PGE₂ ?

Quelle réaction la pyruvate kinase catalyse-t-elle dans la glycolyse ?

Où les enzymes digestives sont-elles synthétisées et activées ?

Quelle peut être la conséquence de l’activation pathologique des enzymes digestives dans le pancréas ?

Quel rôle jouent les caspases dans l’apoptose ?

Pourquoi les caspases sont-elles synthétisées sous forme inactive ?

À quel modèle et à quel auteur le cours associe-t-il 1966 ?

Quelle est la masse moléculaire de chaque sous-unité de l’IMPase ?

De quel ion l’IMPase dépend-elle ?