QCM : Microfilaments d’actine et motilité — 19 questions

Explication

La polymérisation de l’actine au front repousse la membrane et crée une protrusion, alors que la contraction acto-myosine à l’arrière favorise le détachement et la rétraction de la queue. La confusion la plus fréquente consiste à attribuer la propulsion de l’avant à la contraction plutôt qu’à la polymérisation.

Explication

L’actine G est le monomère globulaire constitué de 375 acides aminés et replié en quatre sous-domaines. Le polymère hélicoïdal correspond à l’actine F, et non à la forme monomérique.

Explication

La myosine I sert de moteur moléculaire en reliant la vésicule à un filament d’actine et en transformant l’énergie chimique de l’ATP en énergie mécanique. L’association avec un microtubule correspond à d’autres moteurs cellulaires, et non au mécanisme décrit pour la myosine I.

Explication

Rac1 et Cdc42 prédominent au front et, avec WASP et Arp2/3, favorisent la nucléation et la polymérisation de l’actine. RhoA prédomine à l’arrière et déclenche la contraction acto-myosine associée à une augmentation du calcium; lui attribuer le front inverse donc la polarité fonctionnelle.

Explication

Les intégrines établissent la liaison mécanique entre le cytosquelette et la matrice extracellulaire, notamment le collagène, au niveau des points focaux. La myosine II produit une force contractile, mais elle ne constitue pas le récepteur reliant directement l’actine à la matrice.

Explication

Les lamellipodes reposent sur un maillage branché d’actine organisé en deux dimensions. Les filopodes, en revanche, sont soutenus par des faisceaux parallèles serrés, tandis que les faisceaux contractiles interviennent notamment dans la cytokinèse.

Explication

La myosine I est associée au déplacement des vésicules, alors que la myosine II participe notamment à la contraction musculaire. La spectrine et l’alpha-actinine sont des protéines structurales qui relient ou organisent l’actine, plutôt que des moteurs spécialisés dans ces deux fonctions.

Explication

L’actine présente une polarité structurale et fonctionnelle, tandis que l’incorporation d’une sous-unité masque et verrouille la fente contenant le nucléotide. L’assemblage ne supprime pas la polarité et ne provoque pas la dégradation de la protéine.

Explication

Les fibres de stress sont des faisceaux d’actine contractiles associés à la myosine II et exercent une traction aux points focaux d’adhérence. Les lamellipodes ont surtout un rôle d’exploration du substrat, tandis que les filopodes sondent l’environnement.

Explication

Le complexe LINC assure une continuité mécanique entre les lamines et la chromatine d’une part, et le cytosquelette extérieur d’autre part, par l’intermédiaire des membranes nucléaires. Les autres complexes proposés ont des fonctions liées à la traduction, à l’organisation cytoplasmique ou à la dégradation des protéines.

Explication

Les cytochalasines se fixent à l’extrémité plus des filaments d’actine et bloquent leur polymérisation, ce qui peut inhiber la phagocytose. Le blocage de la dépolymérisation caractérise plutôt l’action stabilisatrice de la phalloïdine.

Explication

Les lamellipodes explorent le substrat, les filopodes sondent la direction de migration, puis les fibres de stress produisent des forces de traction et contribuent à la rétraction arrière. Les autres séquences attribuent ces rôles à des structures différentes.

Explication

L’actine nucléaire participe à la transcription, à la maturation des ARN et à la réponse aux dommages de l’ADN, parmi d’autres fonctions liées au génome. La limiter à la contraction cytoplasmique reprend une conception ancienne qui ne rend pas compte de ses rôles nucléaires.

Explication

Environ un cinquième de l’actine cellulaire se trouve dans le noyau, principalement sous forme d’actine G, tandis que la fraction cytosquelettique représente environ 80 % et est majoritairement sous forme F. La confusion fréquente consiste à inverser les formes dominantes ou les proportions entre noyau et cytosquelette.

Explication

L’actine est une protéine intracellulaire prépondérante, codée chez l’être humain par six gènes très conservés. Une faible abondance ou une localisation extracellulaire ne correspond pas à cette caractéristique.

Explication

La phalloïdine stabilise les filaments d’actine en bloquant leur dépolymérisation, ce qui perturbe les mouvements cellulaires. Le blocage de la polymérisation à l’extrémité plus correspond à l’action des cytochalasines.

Explication

L’actine F est un polymère hélicoïdal produit par l’assemblage réversible de monomères d’actine G en présence de cations et selon une cinétique régulée. Les filaments intermédiaires et les microtubules ne constituent pas les sous-unités de l’actine F.

Explication

Les microfilaments d’actine s’allongent ou se raccourcissent continuellement, ce qui permet d’ajuster la forme cellulaire. Une structure de longueur fixe ne pourrait pas fournir cette adaptation dynamique.

Explication

Les microfilaments d’actine participent surtout à la forme et à la locomotion, les filaments intermédiaires à la force mécanique et les microtubules au positionnement des organites et au transport. Confondre la résistance mécanique avec la fonction des microfilaments attribue aux filaments d’actine le rôle principal des filaments intermédiaires.