La biochimie
Explication
La biochimie étudie les substances et les transformations chimiques qui se produisent dans les organismes vivants, notamment chez l’être humain.
Déterminer les rôles des substances dans l’organisme
Explication
La biochimie vise notamment à déterminer les rôles des substances dans l’organisme, en plus d’étudier leur quantité, leur structure et leur métabolisme.
Le catabolisme dégrade, tandis que l’anabolisme synthétise
Explication
Le catabolisme regroupe les réactions de dégradation des aliments, alors que l’anabolisme regroupe les réactions de biosynthèse des composés nécessaires.
À celui de la cellule, de l’organe et de l’organisme entier
Explication
Le but global de la biochimie est de relier les connaissances moléculaires au fonctionnement de la cellule, de l’organe et de l’organisme entier.
62 %
Explication
Dans un corps humain normal, l’eau représente environ 62 % du poids corporel. Les protéines représentent 16 %, les lipides 15 % et les glucides 1 %.
Un polymère d’acides aminés reliés par des liaisons covalentes dans un ordre spécifique
Explication
Une protéine est un polymère d’acides aminés liés de manière covalente, et leur ordre est spécifique de chaque protéine.
Primaire : séquence ; secondaire : organisation locale ; tertiaire : organisation tridimensionnelle ; quaternaire : organisation multimérique
Explication
La structure primaire est la séquence d’acides aminés, la secondaire une organisation locale, la tertiaire une organisation tridimensionnelle et la quaternaire une organisation multimérique.
La structure tertiaire ou quaternaire
Explication
Certaines protéines acquièrent leur fonction grâce à leur structure tertiaire, d’autres grâce à leur structure quaternaire. Les structures primaire ou secondaire seules ne suffisent pas.
Il renforce les tendons, les os et la peau
Explication
Le collagène joue notamment un rôle structural dans les tendons, les os et la peau. La kératine, en revanche, intervient particulièrement dans les cheveux et les ongles.
L’hémoglobine participe au transport de l’oxygène
Explication
L’hémoglobine est une protéine qui participe au transport de l’oxygène. Les anticorps interviennent dans la défense contre les infections, tandis que les enzymes assurent la catalyse biologique.
20 acides aminés classiques et la sélénocystéine
Explication
Le code génétique code 20 acides aminés classiques. La sélénocystéine est un acide aminé rare retrouvé dans seulement 25 protéines humaines.
Il établit la structure primaire, puis favorise le repliement tridimensionnel fonctionnel
Explication
L’enchaînement des acides aminés forme la structure primaire. La chaîne peut ensuite se tordre et se plier en une structure tridimensionnelle qui détermine sa fonction spécifique.
Un groupement carboxyle, un groupement amine, un hydrogène et un groupement R
Explication
Le carbone alpha est relié à un groupement carboxyle, un groupement amine, un atome d’hydrogène et un groupement R. Les groupements amine et carboxyle sont communs aux acides aminés, tandis que le groupement R varie.
Elle possède une amine secondaire et une structure cyclique
Explication
La proline se distingue par son amine secondaire et sa structure cyclique. La plupart des autres acides aminés possèdent une amine primaire.
Son groupement R est un atome d’hydrogène, ce qui donne deux hydrogènes au carbone central
Explication
La glycine possède un atome d’hydrogène comme groupement R ; son carbone central porte donc deux hydrogènes identiques et n’est pas asymétrique.
Le carboxylate au sommet, le groupement R en bas et le groupement aminé à gauche
Explication
Dans cette convention, le carboxylate est au sommet, le groupement R en bas, et la position gauche du groupement aminé correspond à la forme L.
Les protéines de mammifères contiennent des acides aminés L, tandis que des acides aminés D peuvent être présents dans certains petits peptides
Explication
Les acides aminés des protéines de mammifères appartiennent à la série L. Des acides aminés D peuvent toutefois être incorporés dans de petits peptides de plantes, de bactéries et d’antibiotiques.
La structure et la polarité de leur chaîne latérale R
Explication
La classification dépend de la structure et de la polarité de la chaîne latérale R, qui peut être apolaire, polaire non chargée ou polaire chargée.
Au cœur de la protéine, à l’écart de l’eau
Explication
Les chaînes latérales apolaires sont hydrophobes et se regroupent préférentiellement au cœur des protéines solubles, tandis que les chaînes polaires tendent à être exposées en surface.
Aspartate et glutamate sont négatifs ; lysine, arginine et histidine sont des bases positives
Explication
Les acides aminés chargés comprennent l’aspartate et le glutamate, négatifs, ainsi que la lysine, l’arginine et l’histidine, citées comme bases positives.
Huit chez l’adulte et dix chez l’enfant
Explication
L’adulte possède huit acides aminés essentiels apportés exclusivement par l’alimentation. Chez l’enfant, l’arginine et l’histidine s’ajoutent, portant le nombre à dix.
Le ribosome la fait entrer grâce à la reprogrammation du codon stop UGA
Explication
La sélénocystéine est incorporée directement par le ribosome grâce à la reprogrammation du codon stop UGA, sans codon spécifique qui lui soit propre.
La sélénocystéine possède un sélénium à la place du soufre, mais dérive métaboliquement de la sérine
Explication
Elle ressemble à la cystéine, avec un sélénium et un groupe sélénol à la place du soufre et du thiol, mais son origine métabolique est la sérine.
L’hydroxylation de la proline contribue au collagène, tandis que la carboxylation du glutamate permet la fixation du calcium
Explication
L’hydroxylation de la proline forme notamment la 4-hydroxyproline, importante dans le collagène. La carboxylation du glutamate permet la fixation du calcium dans certains facteurs de coagulation et dans l’ostéocalcine.
Le glutamate donne le GABA par décarboxylation
Explication
Le glutamate donne le GABA par décarboxylation. L’histidine est précurseur de l’histamine, tandis que le 5-hydroxytryptophane donne la sérotonine.
Ils possèdent des groupes alpha-carboxyle et alpha-amine capables de participer à des échanges de protons
Explication
Les acides aminés sont amphotères parce que leurs groupes alpha-carboxyle et alpha-amine leur permettent d’agir comme acide ou comme base. Une molécule uniquement acide ou uniquement basique ne peut pas assurer ces deux fonctions.
Le rapport entre la concentration de la base et celle de l’acide
Explication
Dans pH = pKa + log([A⁻]/[AH]), [A⁻] désigne la base et [AH] l’acide. Le rapport compare donc la concentration de la forme basique à celle de la forme acide.
La forme protonée
Explication
Lorsque le pH est inférieur au pKa, la forme protonée prédomine. La forme déprotonée devient majoritaire lorsque le pH dépasse le pKa.
5,95
Explication
Pour un acide aminé sans chaîne latérale dissociable, pI = (pK₁ + pK₂)/2. Ici, pI = (2,3 + 9,6)/2 = 5,95.
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Qu'étudie la biochimie dans les organismes vivants ?
Les substances, réactions et procédés chimiques.
Quels sont les objectifs majeurs de la biochimie ?
Identifier, analyser, étudier et déterminer les rôles des substances.
Quel est un objectif de la biochimie concernant les substances ?
L’identification et la détermination quantitative.
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