Quelles fonctions sont liées au carbone alpha d'un acide aminé ?
Une fonction amine, une fonction carboxyle, un hydrogène et une chaîne latérale R.
Quelle différence chimique distingue un groupe carboxyle d'un groupe carbonyle ?
Le groupe carboxyle contient un OH, le carbonyle non.
Pourquoi la glycine est-elle unique parmi les acides aminés ?
Elle n'a pas de carbone alpha asymétrique.
Quelle est la chaîne latérale R de la glycine ?
Un deuxième hydrogène.
Quel est le pH physiologique normal du sang humain ?
Environ 7,4.
Que signifie un pH sanguin inférieur à 7,4 ?
Une acidose.
Que signifie un pH sanguin supérieur à 7,4 ?
Une alcalose.
Qu'est-ce qu'un carbone asymétrique ?
Un carbone asymétrique porte quatre substituants différents.
Que peut donner naissance un carbone asymétrique ?
Il peut donner naissance à des énantiomères.
Quelle est la chiralité de la plupart des acides aminés protéinogènes ?
Ils sont chiraux.
Quelle est la chiralité de la glycine ?
La glycine est achirale.
Quelle série d'acides aminés est principalement utilisée par les enzymes, ARN et ribosomes ?
La série L.
Où trouve-t-on des acides aminés de série D ?
Notamment chez les végétaux.
Que nécessite l'assimilation des acides aminés de série D par l'organisme ?
Des conversions.
Combien d'acides aminés protéinogènes existent environ ?
Une vingtaine d'acides aminés protéinogènes existent.
Quel est le rôle principal des acides aminés protéinogènes ?
Ils servent à structurer les protéines.
Quels acides aminés sont apolaires et hydrophobes ?
La glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la méthionine et la proline.
Quels acides aminés sont polaires non chargés ?
La sérine, la thréonine, l’asparagine, la glutamine, la tyrosine, la cystéine et le tryptophane.
Quels acides aminés sont chargés négativement ?
L’acide aspartique et l’acide glutamique.
Sous quelle forme l’acide aspartique est-il appelé aspartate ?
Sous sa forme déprotonée.
Quels acides aminés sont chargés positivement ?
La lysine, l’arginine et l’histidine.
Quels sont les acides aminés aromatiques ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
Quels acides aminés contiennent du soufre ?
La cystéine et la méthionine.
Comment les ponts disulfure se forment-ils dans les protéines ?
Par la liaison de deux groupements soufrés de cystéines.
Quelle particularité structurale a la proline ?
Elle est cyclique avec son propre groupement de base.
Quel effet la proline a-t-elle sur les chaînes protéiques ?
Elle rigidifie les chaînes en créant des coudes.
Pourquoi les acides aminés essentiels doivent-ils être apportés par l’alimentation ?
Parce que l’organisme ne peut pas les synthétiser lui-même.
Quels sont les neuf acides aminés essentiels cités ?
L’histidine, l’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine.
Qu'est-ce qui provoque la formation d'une liaison peptidique ?
Une condensation entre un groupe COOH et un groupe NH2.
Quel est le produit libéré lors de la formation d'une liaison peptidique ?
Une molécule d'eau.
Qu'est-ce qu'un peptide ?
Une chaîne d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Comment s'appelle une chaîne de deux acides aminés liés ?
Un dipeptide.
Comment s'appelle une chaîne de trois acides aminés liés ?
Un tripeptide.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison amide covalente entre un carboxyle et une amine.
Que forme l'association de deux acides aminés ?
Un dipeptide.
Que forme l'association de trois acides aminés ?
Un tripeptide.
Comment se forme une liaison peptidique ?
Par condensation avec libération d'eau.
Quels groupes participent à la formation d'une liaison peptidique ?
Le groupement OH du carboxyle et le H de l'amine.
Que fait l'hydrolyse d'une liaison peptidique ?
Elle ajoute de l'eau et sépare le peptide en acides aminés.
Quel rôle jouent les enzymes dans l'hydrolyse peptidique ?
Elles facilitent la séparation des acides aminés.
Comment nomme-t-on un peptide contenant trois acides aminés ?
Un tripeptide.
Quels types d'interactions stabilisent les protéines ?
Les interactions hydrophobes, liaisons hydrogène, ponts salins, ponts disulfure et forces de Van der Waals.
De quoi résultent les ponts salins dans les protéines ?
D'interactions électrostatiques entre groupements chargés comme NH3+ et COO−.
De quoi dépend la stabilité des ponts salins ?
Du pH.
Quelle est la première étape de la synthèse d'une protéine ?
La transcription du gène en ARN messager.
Que se passe-t-il après la sortie de l'ARN messager du noyau ?
Il est lu par un ribosome qui forme une chaîne polypeptidique.
Comment est structurée l'hémoglobine ?
Elle est formée de quatre monomères.
Que peut fixer chaque monomère d'hémoglobine ?
Une molécule d'oxygène.
Qu'est-ce que le caractère amphotère d'un acide aminé ?
Il peut se comporter à la fois comme un acide et comme une base.
Quels groupements possèdent tous les acides aminés ?
Un groupement carboxyle et un groupement amine.
Quelles chaînes latérales d'acides aminés sont acides ?
Celles de l’aspartate et du glutamate.
Quelles chaînes latérales d'acides aminés sont basiques ?
Celles de la lysine, de l’arginine et de l’histidine.
Que se passe-t-il pour les groupes ionisables quand le pH augmente ?
Ils tendent à perdre des protons.
Comment est un acide aminé en milieu basique ?
Il tend à devenir plus négatif.
Que signifie un pH supérieur au pKa pour un groupe ionisable ?
Le groupe tend à être déprotoné.
Que se passe-t-il à pH égal au pKa pour un groupe ionisable ?
Il est à moitié protoné et à moitié déprotoné.
Qu'est-ce qu'un zwitterion ?
Un zwitterion porte une charge positive et une charge négative simultanément.
Quelle est la charge globale d'un zwitterion ?
Sa charge globale est nulle.
Quand la forme zwitterionique est-elle importante pour un acide aminé ?
Autour du point isoélectrique.
Que signifie le caractère amphotère d'un acide aminé ?
La capacité à se comporter comme un acide et comme une base.
Que désigne le caractère amphiphile d'un acide aminé ?
La présence d’une partie hydrophile et d’une partie hydrophobe.
Qu'impose l'identification des groupes ionisables pour prévoir la charge d'un acide aminé ?
Comparer le pH aux pKa correspondants et tenir compte des chaînes latérales ionisables.
Teste tes connaissances avec un QCM de 24 questions sur Acides aminés et liaison peptidique.
1. Concernant la structure générale des acides aminés, quelles propositions sont exactes ?
2. À propos de la glycine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Acides aminés et liaison peptidique.
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